α - amylaza (diastaza, 1,4 - a - hydrolaza D - glukanowa, EC 3.2.1.1.) katalizuje hydrolizę wiązań α - 1,4 - glukozydowych skrobi, glikogenu i ich pokrewnych polisacharydów do maltozy, dekstryn i innych polimerów. Masa cząsteczkowa enzymu wynosi około 48 000 D. Cząsteczka zawiera atom wapnia, który nie tylko aktywuje enzym, ale także chroni go przed działaniem proteaz, a aktywność amylazy zwiększa się pod wpływem jonów chloru. We krwi jest ona reprezentowana przez dwa izoenzymy: trzustkowy - typ P i ślinowy - typ S, z których każdy jest podzielony na kilka frakcji. Izoenzym typu S wynosi na ogół 45–70% (średnio 57%), reszta jest typu P. Oba izoenzymy mają prawie identyczne właściwości katalityczne i immunologiczne, różnią się nieznacznie ruchliwością elektroforetyczną, ale są dobrze rozdzielone przez filtrację żelową na DEAE - Sephadex. Istnieje również makroamylaza, która nie jest wydalana przez nerki, ale można ją znaleźć w normalnej surowicy krwi (około 1% zdrowych osób) i patologii (2,5%).

Wysoka aktywność amylazy jest obserwowana w śliniance przyusznej i trzustce. Jednak jego aktywność, choć znacznie mniejsza, występuje w jelicie grubym i jelicie cienkim, mięśniach szkieletowych, wątrobie, nerkach, płucach, jajowodach, tkance tłuszczowej. We krwi enzym jest związany zarówno z białkami osocza, jak i z uformowanymi elementami. Aktywność enzymu jest taka sama dla mężczyzn i kobiet i nie zależy od charakteru spożywanego pokarmu i pory dnia.

Istniejące metody badania aktywności a-amylazy w płynach biologicznych są podzielone na dwie duże grupy:

1. Scukrzanie (reduktometryczne), oparte na badaniu cukrów powstających ze skrobi przez działanie redukujące glukozy i maltozy.

2. Amyloklastyczny, oparty na oznaczeniu pozostałości nierozszczepionej skrobi:

• w zależności od stopnia intensywności jego reakcji z jodem. Metody te są bardziej czułe i specyficzne, ale ich dokładność zależy w dużej mierze od jakości skrobi i optymalizacji warunków oznaczania.
• lepkość zawiesiny skrobi, nie mają wysokiej dokładności i nie są teraz stosowane.

3. Metody wykorzystujące substraty chromogenne –– opierają się na wykorzystaniu kompleksów substrat-barwnik, które pod wpływem α-amylazy rozpadają się tworząc rozpuszczalny w wodzie barwnik.

4. Metody oparte na sprzężonych reakcjach enzymatycznych:

Skrobia + H₂O maltozie + maltotriozie + dekstrynie

Maltoza + N₂Około 2 glukozy

Glukoza + ATP Glukoza - 6 - F + ATP

Glucose-6-F + NADF Gluconate-6-F + NADFN

Aktywność enzymu określa szybkość akumulacji NADPH.

Dwie metody amyloklastyczne zostały zatwierdzone jako ujednolicone: Karavey (z odpornym substratem skrobiowym) i Smith-Rohe.

Oznaczanie aktywności amylazy z barwionym
substrat dla firmy rekrutacyjnej „Lachema”

Zasada

α-Amylaza katalizuje hydrolizę nierozpuszczalnego barwnego substratu skrobiowego z wytworzeniem niebieskiego rozpuszczalnego w wodzie barwnika. Ilość uwolnionego barwnika jest proporcjonalna do aktywności katalitycznej enzymu.

Amylaza

Przewodnik po głównych składnikach suplementów diety

9. Enzymy

Enzymy trawienne

Amylaza,
Amylaza
α-amylaza,
diastaza,
Ptyalin,
glikolidaza
KF 3.2.1.1,
E 1100,
hydrolaza 4-glukanowa α-1,4-glukanu

Enzym hydrolityczny (odnosi się do grupy hydrolaz), który rozkłada polisacharydy (skrobię, glikogen, inulinę) na oligosacharydy.

Jednostka pomiary:
jednostki aktywności enzymatycznej (jednostki).

Norma alfa-amylazy we krwi (norma diastazy) - 28 -100 jednostek / l.

Wskaźnik amylazy trzustkowej wynosi od 0 do 50 u / l.

Zazwyczaj zawartość amylazy w dziennym moczu wynosi od 1 do 17 jednostek / l.

U ludzi α-amylaza jest głównym enzymem trawiennym.
Amylaza zapewnia trawienie węglowodanów w pożywieniu, rozszczepiając je i przekształcając w glukozę. Dzięki temu samemu enzymowi glukoza jest absorbowana przez organizm.

Amylaza z gruczołów ślinowych rozpoczyna ten proces i może w rzeczywistości zakończyć trawienie znacznej części skrobi, zanim dostanie się do jelita cienkiego i wejdzie w kontakt z amylazą trzustkową.

Główne trawienie węglowodanów występuje w jelicie cienkim, gdzie istnieją wszystkie niezbędne warunki: słabo zasadowe podłoże i enzymy, które katalizują rozkład wiązań glikozydowych w węglowodanach.

Systemy i narządy:
- trzustka;
- gruczoły ślinowe;
- wątroba;
- jelito cienkie;
- nerki;
- jajowody;
- jajniki.

BAA, który obejmuje amylazę:
- Enzymy trawienne;
- Łatwość streszczenia.

Artykuły o enzymach trawiennych:
- „Enzymy są kluczem do zdrowia”.

Istnieją dwa główne typy (izoenzym) amylazy: amylaza trzustkowa (wytwarzana w trzustce) i amylaza ślinowa.

Alfa-amylaza gruczołów ślinowych (Ptyalin) i amylaza trzustkowa, wydzielana przez trzustkę w świetle dwunastnicy, stopniowo rozkłada wysokocząsteczkowe węglowodany na cukry proste.

Amylaza żołądka ma drugorzędne znaczenie w stosunku do amylaz gruczołów ślinowych i trzustki.

Narządy, takie jak jajniki, jajowody, jelita cienkie i duże oraz wątroba mają również znacznie niższą aktywność amylazy.

Aktywność Α-amylazy jest optymalna przy obojętnym pH = 6,7-7,0. Aktywność amylazy jest tłumiona przez kwaśne środowisko wytwarzane przez sok żołądkowy.

Większość amylazy trzustkowej jest rozszczepiana w dolnej części przewodu pokarmowego trypsyną, niewielka ilość wchodzi do krwi.

Z amylazy ciała usuń nerki z moczem.

Oznaką niedoboru amylazy w przewodzie pokarmowym mogą być podwyższone poziomy we krwi:
- ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
- torbiel trzustki;
- kamień, guzy w przewodzie trzustkowym;
- rak trzustki;
- świnka;
- ostre zapalenie otrzewnej;
- cukrzyca;
- choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego);
- niewydolność nerek;
- niedrożność jelit;
- ciąża pozamaciczna;
- mikroamylemia;
- infekcje wirusowe;
- rak jajnika;
- rak płuc;
- przewlekły alkoholizm;
- zatrucie opiatami.

Oznaką niedoboru amylazy w przewodzie pokarmowym może być również jej niski poziom we krwi:
- niewydolność trzustki;
- martwica komórek trzustki;
- mukowiscydoza;
- uszkodzenie wątroby;
- pankreatektomia;
- toksykoza u kobiet w ciąży.

- niewydolność trzustki;
- niewydolność trawienia;
- operacja trzustki, jelit, wątroby i żołądka.

Określenie poziomu amylazy we krwi i moczu wykorzystuje się w diagnostyce chorób trzustki, gruczołów ślinowych, przyczyn bólu brzucha.

Co powoduje wzrost poziomu alfa-amylazy

Procesy podziału składników odżywczych wchodzących do organizmu są niemożliwe bez udziału enzymów, z których jednym jest alfa-amylaza. Enzym ten jest syntetyzowany bezpośrednio przez trzustkę, więc jego poziom może wskazywać na różne choroby przewodu pokarmowego. Gdy używana jest podobna analiza, co pozwala ujawnić i jak radzić sobie z odchyleniami od norm, uczymy się dalej.

Rodzaje i rola w ciele

Główną biologiczną funkcją amylazy jest rozkład złożonych węglowodanów na prostsze związki, takie jak skrobia i glikogen. Pomaga to sprawić, że proces trawienia jest bardziej wydajny, umożliwiając przyswajanie bardziej korzystnych składników.

Trzustka należy do gruczołów wydzielania mieszanego, zdolnych do wytwarzania amylazy nie tylko w przewodzie pokarmowym, ale także w małych ilościach do krwi. Podziel dwa rodzaje enzymów:

• amylaza śliny - jest syntetyzowana w małych ilościach w jamie ustnej za pomocą gruczołów ślinowych, umożliwia podstawowe trawienie w jamie ustnej, stymulując produkcję soku żołądkowego;
• Trzustkowa amylaza jest wytwarzana w trzustce, co ułatwia jelita poprzez rozdzielanie złożonych składników żywności na prostsze.

Wartość wskaźnika enzymu pozwala zdiagnozować większość chorób przewodu pokarmowego, które nie mają wyraźnych objawów.

Jaka jest analiza?

Aby określić poziom amylazy, wystarczy przejść zwykłe biochemiczne badanie krwi. Skuteczność enzymu osiąga się wyłącznie w przewodzie pokarmowym, więc nie powinien być zawarty w takich ilościach we krwi. Jeśli badanie krwi wykaże obecność alfa-amylazy we krwi w dużych ilościach, może to wskazywać na poważne problemy zdrowotne.

Jeśli podejrzewasz, że obecność ostrych chorób trzustki i żołądka może być dalej analizowana na obecność amylazy w moczu. Badanie to dokładniej odzwierciedla stan przewodu pokarmowego, ponieważ stężenie amylazy w moczu będzie niezwykle dokładne. Amylaza trzustkowa, z naruszeniem przewodu pokarmowego, nie tylko wchodzi do krwi, ale także koncentruje się w moczu. Co więcej, jego zwiększona koncentracja przez długi czas może nie przejawiać się jako objawy kliniczne.

Przygotowanie do analizy

Pobieranie krwi odbywa się z żyły i należy przestrzegać następujących zaleceń:

• oddaj krew na pusty żołądek;
• w przeddzień nie jeść tłustych i smażonych potraw;
• unikać słodkich napojów gazowanych 3 dni przed badaniem;
• ograniczyć wysiłek fizyczny, a także zmniejszyć poziom stresu.

Wszystkie te wskaźniki znacząco wpływają na skuteczność badania, więc muszą być brane pod uwagę. Jeśli to konieczne, ciągłe stosowanie różnych leków, konieczne jest ostrzeżenie pracownika służby zdrowia, aby uniknąć możliwych nieścisłości i błędów w trakcie analizy.

Anna Ponyaeva. Ukończył Akademię Medyczną w Niżnym Nowogrodzie (2007-2014) oraz staż w Klinicznej Diagnostyce Laboratoryjnej (2014-2016) Zadaj pytanie >>

Kiedy przepisuje się badanie?

Głównym wskazaniem do celów badania są dolegliwości pacjenta związane z bólem przewodu pokarmowego, którym towarzyszy brak apetytu, zaburzenia stolca, a także nagła utrata masy ciała. Analiza może być również zalecana w przypadku podejrzenia ostrego zapalenia trzustki lub zapalenia pęcherzyka żółciowego, gdy w moczu wykryto zwiększoną amylazę.

Wartości normalne

Wskaźnik wskaźników dla różnych typów amylazy jest różny i zależy od wieku badanego pacjenta:

Jaki jest enzym amylaza - normy i nieprawidłowości we krwi

Amylaza jest enzymem trawiennym hydrolazy glikozylowej, który jest wytwarzany głównie w trzustce, w małych ilościach w gruczołach ślinowych i wielu innych narządach, i powoduje rozpad skrobi na oligosacharydy. Dla zdrowia enzymu takiego jak amylaza jest ważne, więc musisz wiedzieć o jego normalnej wydajności i działaniach z możliwymi odchyleniami.

Jaki powinien być poziom normalności

Amylaza krwi zwykle waha się od 20 do 100 jednostek na litr osocza. Określono również amylazę trzustkową, która normalnie nie może przekraczać 50 jednostek na litr. Optymalnie amylaza trzustkowa w analizie biochemicznej krwi ma tendencję do zera. Wskazuje to na normalną zdolność roboczą trzustki, brak w niej zjawisk zastoinowych i zapalnych. Aby dokładnie określić enzym amylazę, konieczne jest przeprowadzenie analizy biochemicznej krwi z żyły obwodowej. Zazwyczaj krew pobierana jest rano na pusty żołądek. W nagłych przypadkach biochemiczne badanie krwi w celu określenia amylazy trzustkowej wykonuje się natychmiast po leczeniu pacjenta. Bierze to pod uwagę porę dnia i ilość spożywanego wcześniej jedzenia. Biorąc pod uwagę te cechy, lekarz wprowadza poprawki korygujące podczas oceny wyniku badania krwi na amylazę.

Rodzaje enzymów. Co to jest amylaza trzustkowa

Istnieją trzy rodzaje amylazy krwi: alfa, beta i gamma amylaza. Amylaza gruczołów ślinowych należy do grupy alfa-amylaz, która jest enzymem zależnym od wapnia i powoduje rozpad wewnętrznych wiązań alfa-1,4 w polisacharydach. Jego rola w trawieniu węglowodanów jest nieznaczna, ponieważ enzym jest prawie całkowicie zneutralizowany w kwaśnym środowisku soku żołądkowego. Najważniejsza faza rozszczepiania polisacharydów występuje w dwunastnicy pod wpływem alfa-amylazy i glikozydazy soku trzustkowego, a także sacharozy jelitowej. To kończy przemianę glikogenu i skrobi w maltozę.

Enzym amylazy trzustkowej jest związkiem chemicznym, który powstaje w różnych chorobach zapalnych trzustki.

Badanie krwi

Określenie poziomu amylazy we krwi i moczu ma wartość diagnostyczną w chorobach trzustki, którym towarzyszy zastój soku trzustkowego, zniszczenie komórek gruczołowych i wzrost przepuszczalności ściany naczyniowej wraz z uwalnianiem enzymu do krwiobiegu (ostre i zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki, torbiele, guzy, blokada przewodu z kamieniem, zwężenie). Jeśli podejrzewa się te choroby, przepisuje się badanie krwi na amylazę.

Normalne wartości odpowiadają wartości 28–100 U / l. Z reguły wzrost poziomu amylazy występuje po 2–12 godzinach od wystąpienia ataku ostrego zapalenia trzustki, a spadek odnotowuje się przez 4–5 dni. Częstotliwość wzrasta około 4–6 razy, maksymalnie 12–72 godziny od początku ataku. Chociaż poziom amylazy nie jest wskaźnikiem ciężkości procesu, znaczny wzrost jej stężenia najprawdopodobniej wskazuje na ostry proces. Ale nie zawsze ostrego zapalenia trzustki i innych chorób trzustki towarzyszy podwyższony poziom enzymu we krwi. W takim przypadku ocenia się poziom lipazy we krwi. Przewlekłe zapalenie trzustki w remisji zwykle daje nieprawidłowe wartości amylazy, a jej zaostrzenie nieznacznie zwiększa poziom enzymu.

Powody wzrostu i spadku

Wzrostowi amylazy we krwi towarzyszy jej zwiększone wydalanie przez nerki i zwiększony poziom enzymu w moczu. Jednak największą wartością diagnostyczną jest badanie poziomu amylazy. Ponadto wysoki poziom amylazy moczu (diastazy) w ostrym zapaleniu trzustki może trwać dłużej niż poziom amylazy w surowicy.

W niektórych przypadkach amylaza w surowicy wiąże się z immunoglobulinami A i G, które nie przechodzą przez błonę nerkową i nie są wydalane z moczem. W tym przypadku wzrost poziomu enzymu będzie obserwowany tylko w surowicy. Ponadto niewydolność nerek może prowadzić do izolowanego wzrostu poziomu enzymu w surowicy. Poziom amylazy może również wzrastać w innych chorobach nie trzustkowych: na przykład gruczołach ślinowych i przewodzie pokarmowym z pierwotnymi lub wtórnymi uszkodzeniami trzustki (choroby dróg żółciowych, pęcherzyka żółciowego, perforacji wydrążonego narządu, zapalenia otrzewnej, niedrożności jelit).

Ponadto amylaza może wzrosnąć:

• infekcje wirusowe
• cukrzyca
• guz chromochłonny,
• zakrzepica krezkowa,
• stan po operacji, resekcja wątroby,
• przyjmowanie niektórych leków (kortykosteroidy, ibuprofen, cymetydyna, kaptopryl, furosemid, diuretyki tiazydowe i inne) i alkohol,
• tymczasowe niedokrwienie gruczołu z różnego rodzaju wstrząsem.

Spadek poziomu amylazy obserwuje się po usunięciu trzustki, niedoborze enzymów lub ciężkim mukowiscydozie (wrodzona choroba). Jeśli amylaza jest zmniejszona, należy przejść dodatkowe badanie i zidentyfikować przyczynę tego stanu przed rozpoczęciem leczenia. Jeśli amylaza trzustkowa jest zmniejszona, ten stan jest uważany za fizjologiczny.

Poziom amylazy we krwi jest pewnym wskaźnikiem, którego prawidłowa ocena pomoże zapobiec lub wyleczyć szereg chorób na czas.

Podręcznik chemika 21

Chemia i technologia chemiczna

Wapń w amylazach

Oprócz inhibitorów pochodzenia roślinnego, reakcje hydrolitycznego rozszczepiania substratów polisacharydowych pod działaniem amylaz mogą być hamowane przez związki chemiczne otrzymane przez syntezę. Wynika to z ich interakcji z grupami reaktywnymi lub z atomem wapnia obecnym w ak [s.218]

Aktywatory, paraliży i koenzymy. Zauważono, że obecność pewnych substancji jest konieczna dla aktywności wielu enzymów. Takie substancje nazywane są aktywatorami. Na przykład zwierzęca amylaza może rozkładać skrobię na dekstryny i maltozę tylko w obecności chlorku sodu, ponieważ do jej działania potrzebne są jony chloru. Aktywatory enzymatyczne to niektóre związki organiczne wyizolowane z żywych organizmów. Nazywane są kinazami. Współcześni naukowcy wykazali, że jony wapnia, magnezu, potasu, chloru, kwasu fosforowego itp. Są również koniecznie zawarte w niektórych układach enzymów, w niektórych przypadkach enzym wymaga obecności specjalnych związków chemicznych, które nazywano koenzymami. Tak więc aktywny enzym jest kompleksem składającym się z samego enzymu i koenzymu. Te ostatnie mają właściwości inne niż właściwości enzymów. [c.521]

Wszystkie badane a-amylazy zawierają wapń, który jest zawsze (jedynym wyjątkiem w tym przypadku jest a-amylaza jęczmienia [136]) jest bardzo silnie związana z białkiem enzymatycznym [48, 68]. W dokładnie kontrolowanych warunkach eksperymentalnych metal można usunąć z enzymu. Pozbawiony metalu [str. 260]

Wiele enzymów zawiera kationy dwuwartościowych lub trójwartościowych metali w cząsteczce, które są związane z grupami funkcyjnymi w postaci kompleksów chelatowych. Obecność jonów metali w cząsteczce niektórych enzymów sugeruje, że kompleks koordynacyjny grup funkcyjnych z atomami metalu określa niezbędną konfigurację cząsteczki enzymu i substratu. Wiadomo na przykład, że jon wapnia jest zdolny do agregacji cząsteczek białka, a w szczególności określa aktywność a-amylazy. Jony metali działają jako akceptor elektronów, a donory w tym procesie to atomy azotu, tlenu i siarki. [c.17]

Przy zmniejszonej ilości wody pokruszona masa jest znacznie trudniejsza do wydobycia z młyna. Stwierdzono, że chlorek sodu nie ma wpływu na proces ekstrakcji amylazy, podczas gdy chlorek wapnia w stężeniu 2% wagowych kultury zmniejsza jego aktywność w roztworze o 30% w porównaniu z kontrolą i chlorek cynku (0,2%) zmniejsza aktywność amylazy w roztworze do 35%. Te [c.54]

Jak widać z rys. 46, dodanie nie więcej niż 1% chlorku wapnia nie powoduje inaktywacji wyizolowanej amylazy. [c.129]

Aby określić aktywność a-amylazy, dwie równe małe ilości preparatu enzymatycznego (odpowiadające w przybliżeniu Vio-V20 całkowitej masy powstałego osadu enzymu) przenosi się do kolb stożkowych o pojemności 100 ml, wlewa się 5 ml wody i enzymy rozpuszczają. Do roztworu dodaje się około 20 mg octanu wapnia, co chroni przed inaktywacją przez a-amylazę. Roztwór w kolbach ogrzewa się przez 15 minut w łaźni wodnej o temperaturze 70 ° C (konieczne jest ścisłe monitorowanie temperatury, dopuszczalne są wahania nie większe niż 0,5 °), a następnie kolby szybko schładza się pod kranem, a-amylaza jest bardziej termolabilna i prawie nie traci jego aktywność, a-amylaza w tych warunkach jest całkowicie inaktywowana, dlatego dalszy rozpad skrobi nastąpi tylko pod wpływem a-amylazy. Ponieważ optymalne pH wynosi 5,5–5,8, po ochłodzeniu do kolb dodaje się [c.150]

Czasami stosowano adsorbenty organiczne, na przykład kwas benzoesowy [350, 351], chininę i skrobię. Podobnie jak fosforan wapnia, kwas benzoesowy może się rozpuszczać (w eterze lub gdy zmienia się pH roztworu), co upraszcza operację. Wykazano, że wiele, ale nie wszystkie, próbki komercyjnej skrobi kukurydzianej adsorbują amylazę [352, 353] przyczyny tej różnicy w zachowaniu różnych preparatów skrobiowych nie są jasne. W konsekwencji niemożliwe było zweryfikowanie poprawności kuszącego założenia, że ​​w tym przypadku adsorpcja wynika z tych samych sił, które powodują wzajemne przyciąganie enzymu i jego substratu. Dalszy rozwój takich badań byłby wysoce pożądany. W celu oddzielenia białek o specyficznym powinowactwie szczególnie odpowiednie mogą być nierozpuszczalne polimery o znanym składzie. [ok. 75]

Wybór metody ilościowego oznaczania skrobi zależy przede wszystkim od tego, jak próbka została rozproszona przez pęcznienie lub przez działanie kwasów (chlorowodorowy, nadchlorowy) lub soli (chlorek wapnia, węglan amonu). W zależności od tego zawartość skrobi jest określana jedną z następujących metod: a) przez bezpośredni pomiar skręcalności optycznej roztworu po oddzieleniu białek [1, 2] b) przez scukrzenie skrobi pod działaniem rośliny (ze słodu) lub zwierzęcia (ze śliny, z gruczołu podżuchwowego - trzustki) a-amylaza [3, 4] i późniejsze oznaczanie cukrów redukujących lub c) izolacja skrobi w postaci jej kompleksu z jodem. W tym ostatnim przypadku, albo jod jest miareczkowany w kompleksie [5, 6], albo kompleks jest niszczony, a zawartość cukrów wynikających z kwasu [7] lub hydrolizy enzymatycznej [8] skrobi zawartej w kompleksie jest określana. Jeśli przeprowadzana jest dodatkowa dyspersja skrobi, można ją określić ilościowo przez bezpośredni pomiar skręcalności optycznej roztworu [9]. [c.84]

Metal, dzięki swojej zdolności do tworzenia kompleksów chelatowych, zapewnia stabilność makrostruktury natywnych białek enzymatycznych niezbędnych do manifestacji ich aktywności katalitycznej. Udział metalu w utrzymaniu makrostruktury enzymu jest wyraźnie widoczny na przykładzie dehydrogenazy alkoholowej. Enzym ten zawiera cztery atomy cynku w cząsteczce, a usunięcie cynku prowadzi nie tylko do inaktywacji, ale także do dysocjacji enzymu na cztery nieaktywne podjednostki. W przypadku a-amylazy atomy wapnia wiążą kilka podjednostek białka w katalitycznie aktywny polimer. [c.244]

Wśród enzymów amylolitycznych, na przykład, α-amylaza jest aktywowana przez jony wapnia, co pomaga zachować pożądaną konformację i zwiększyć stabilność trzeciorzędowej struktury makrocząsteczek enzymu do denaturacji i działania epidegndrolazy. Jony glinu wywierają stabilizujący wpływ na a-amylazy formy. Wszystkie a-amylazy są inaktywowane przez jony metali rtęci, miedzi, srebra i jonów halogenkowych - chloru, bromu, fluoru i jodu. [c.121]

Wiele enzymów zawiera jeden lub więcej jonów metali jako ważną część ich struktury. Skład różnych enzymów metalicznych obejmuje jony magnezu, wapnia, manganu, żelaza, kobaltu, miedzi, cynku i molibdenu. Zatem cząsteczka dehydrogenazy alkoholowej (masa cząsteczkowa 87 000), która katalizuje utlenianie alkoholu etylowego do kwasu octowego w ludzkiej wątrobie, zawiera dwa atomy cynku, a amylaza śliny zawiera jeden atom wapnia (w postaci Ca2 +). Niektóre enzymy zawierają kilka atomów metalu w cząsteczce, a metale mogą być różne. Na przykład w cząsteczce oksydazy cysteaminowej katalizującej utlenianie cysteaminy NZSNgSNgNNg znajduje się jeden atom żelaza, miedzi i cynku. [c.418]

Oprócz specyficznych białek wiążących Ca2 +, inne białka wiążą się z jonem Ca +. Należą do nich a-amylaza (rozdział 7, sekcja B.6), termolizyna (rozdział 7, sekcja D.4), nukleaza gronkowcowa (rozdział 7, sekcja D.5), konkanawalina A (ryż 5-7) i niektóre białka układu krzepnięcia krwi (ryc. 6-16). Te ostatnie są szczególnie interesujące, ponieważ zawierają specyficzność miejsc wiążących Ca2 +, których powstawanie zależy od witaminy K (suplement 10-G). Jony wapnia są również związane z różnymi węglowodanami, na przykład z żelami karagenianowymi (rozdz. 2, sekcja B.5). [c.375]

Mechanizm działania tych koenzymów nie jest jeszcze znany.Kofaktory w enzymach aktywowanych metalem to często jony magnezu, cynku, wapnia, czyli metale o stałej wartościowości, np. Cynk aktywuje dehydrogenazę alkoholową, fosfatazę alkaliczną, a-amylazę wapniową, magnez - ATP-ase, heksokinazę i magnez. wiele innych enzymów, manganu (lub magnezu) [c.67]

Jak można zobaczyć na FIG. 29, Sephadex 0-75 jest najbardziej odpowiedni do oddzielania enzymów trzustkowych. Jest to ustalone w następujący sposób. Trzy kolumny tego samego rozmiaru (2 x 42 cm, 130 ml) wypełniono różnymi rodzajami sefadeksów. W celu otrzymania ekstraktu odtłuszczoną sproszkowaną trzustkę psa traktowano przez 30 minut 0,05 M buforem octanu sodu (pH 5,3) w 0,005 M octanie wapnia (5 ml PA proszku). 3 ml roztworu nałożono na kolumny i eluowano tym samym buforem. Pik 1 odpowiada lipazie, 2 - rybonukleazie, w rzadkich przypadkach pojawia się reakcja alkaliczna, ale miareczkowalna kwasowość masy znacznie się zmniejsza. W praktyce można zauważyć, że woda używana do wrzenia ziarna, o twardości powyżej 12 mEq / l, powinna być zakwaszona kwasem siarkowym lub filtratem barda. Woda używana do produkcji mleka słodowego powinna być zakwaszona twardością powyżej 8 mEq / l. Pożądana jest obecność soli wapnia, ponieważ jony wapnia zapobiegają inaktywacji a-amylazy w podwyższonych temperaturach. Twardość wody podczas moczenia ziarna dla słodowania nie powinna przekraczać 12 mEq / l. W przypadku złomowania melasy twardość wody nie ma znaczenia, ponieważ brzeczka jest zakwaszana kwasem siarkowym. [c.32]

W procesie depolimeryzacji skrobi biorą udział graniczne dekstrynazy (/ gmg dekstrynazy), które mają trzy formy wolnej substancji czynnej, związane nieaktywne i utajone rozpuszczalne, ale znane są tylko formy nieaktywne [76]. Uważa się, że utajona forma dekstrynazy jest kompleksem dekstrynazy granicznej z inhibitorami białka jęczmienia [54]. Uwalnianie glukozy z końcowych niezredukowanych grup oligodekstryn i maltozy zachodzi pod wpływem innego enzymu, α-glukozydazy. Aktywność tych enzymów jest znacznie zmniejszona w podwyższonych temperaturach stosowanych do żelowania skrobi, a w temperaturach zacierania w α-amylazach obserwuje się wyraźną aktywność depolimeryzacji (ich stabilność wzrasta wraz z obecnością jonów wapnia w brzeczce). Tak więc do warzenia ważne jest posiadanie minerałów w wodzie zamkowej, które wpływają na skład fermentowanych substancji w brzeczce i jakość produkowanego piwa. [c.33]

Aktywatory i inhibitory zostały po raz pierwszy odkryte przez A. Ya. Danilevsky'ego i nazwano je stymulantami i używkami. Aktywatory są substancjami, które wzmacniają działanie enzymów, na przykład aktywność lipazy ze świeżej trzustki wzrasta około 90 razy dzięki dodaniu mieszaniny albuminy i kwasu oleinowego wapnia. Działanie amylazy jest wzmocnione przez sole chlorkowe fosfatazy - sole magnezu. [c.338]

Enzymy metalowe zawierają różne metale, na przykład aminopeptydazę leucynową - magnez i mangan, peroksydazę, dehydrogenazę bursztynianową, katalazę, oksydazę cytochromową - żelazo, a-amylazę - wapń, dehydrogenazę alkoholową, karboksypeptydazę A - cynk, o-fenoksydazę, cynk, o-foksoksydazę i dehydrogenazę, cynk, o-foksoksydazę i dehydrogenazę; wiązanie metalu z enzymem zależy od natury metalu i charakteru grup funkcyjnych, z którymi jest związany. [c.244]

Wszystkie a-amylazy z różnych źródeł zawierają wapń (1 atom na cząsteczkę), o czym świadczy utrata aktywności enzymu w przetwarzaniu enzymu za pomocą środków wiążących metale, a także analiza spektralna Usuwanie wapnia z cząsteczki amylazy prowadzi do labilizacji enzymu, aby ułatwić krzepnięcie. Wapń ma stabilizować drugorzędowe i trzeciorzędowe struktury enzymu, wspierając makrostrukturę właściwą dla jego aktywnej postaci. Stabilność naturalnej a-amylazy na różne endopetsgidazami sugeruje, że istnieje ona w postaci zwartej złożonej struktury. [c.301]

Wapń. Jony wapnia regulują aktywną kwasowość (pH) pożywki i są również czynnikiem wiążącym pozostałości kwasu fosforowego. Jednakże, nie będąc częścią protetycznej grupy enzymów, jony Ca aktywują niektóre z nich (lipazy, trójfosfataza adenozynowa itp.). Wapń może działać jako inhibitor niektórych enzymów aktywowanych magnezem. Jest to kofaktor a-amylazy. [c.76]

Ilość pyłku w pylnikach wielu roślin okrytozalążkowych (zwłaszcza anemofilnych) jest bardzo duża. Zatem jedna roślina kukurydzy jest w stanie wyprodukować średnio do 50 milionów ziaren pyłku. Głównymi substancjami rezerwowymi dojrzałego pyłku są skrobia i tłuszcze. Ponadto wiele pyłków roślin okrytozalążkowych zawiera białka, kwasy nukleinowe, aminokwasy, cukry, karoten i karotenoidy, heteroauxin, kwas askorbinowy, a wśród enzymów - peroksydazę, tlenek cygchromu, katalazę, amylazę, diastazę, inulazę, maltazę, proteazę, liazę, litazę, proteazę, litazę, liazę, litazę, proteazę, litazę, litazę, litazę, proteazę, litazę, litazę, litazę, proteazę, litazę, litazę, litazę, cytazynę, itp. nukleaza, anhydraza węglanowa, karboksylaza, reduktaza, ri1bonukleaza itp. Niektóre gatunki również zauważyły ​​obecność substancji nieorganicznych, w szczególności fosforu, żelaza, miedzi, magnezu, sodu, wapnia i niektórych innych. [c.162]

Wapń jest integralną częścią (koenzym) wielu hydrolaz (Tabela 2.6), na przykład a-amylazy i niektórych hydrolaz [cyklicznych]

Zobacz strony, na których wymieniono termin Wapń w amylazach: [c.397] [c.100] [c.787] [c.177] [c.164] [str.167] [c.260] [str.33] [ str.55] [str.102] [c.95] [c.201] [c.12] [c.160] [p.264] [c.269] [str. 303] Nieorganiczna biochemia T 1 _2 ( 1978) - [ok. 488]

Wapń koralowy i jego prawdziwe właściwości

Koralowce to osady wapienne, które powstają z wielokomórkowych organizmów żywych bezkręgowców w wodach morskich. Wapń jest zawarty w ich składzie w wysokich stężeniach. Jak wiadomo, pierwiastek odgrywa kilka ważnych funkcji dla organizmu - utrzymuje strukturę układu mięśniowo-szkieletowego i zębów, jest częścią hormonów i enzymów, zmniejsza komórki mięśniowe.

Wapno koralowe jest znane od dawna. Tradycja stosowania dodatku pochodzi z Japonii, aw 1991 r. Przedsiębiorca Eriksson kupił prawa do handlu suplementami diety poza granicami kraju. Obecnie produkcja funduszy odbywa się na terytoriach kilku krajów. Głównym dostawcą produktu jest Nature's Sunshine.

W Rosji moda na wapń koralowy pojawiła się w 2011 r., Co wzbogaciło klub miłośników produktów. Spory o korzyści płynące z suplementów są nadal w toku, jednak staje się oczywiste, że suplementy diety nie mają wyraźnego wpływu na organizm, a ich koszt waha się od 2500 do 3000 rubli za opakowanie.

Dlaczego organizm ludzki potrzebuje wapnia?

Wapń odgrywa ważną rolę w wielu procesach życiowych. Większość znajduje się w kościach i zębach. W układzie mięśniowo-szkieletowym jon ma postać hydroksyapatytu. Połączenie utrzymuje strukturę tkanki kostnej i nadaje jej siłę. Ponadto szkielet jest głównym magazynem substancji. Przy braku jonów we krwi stymulowane są komórki receptora przytarczyc. W rezultacie wydzielany jest hormon przytarczyc, który usuwa wapń z kości do krwiobiegu.

Jon bierze udział w krzepnięciu krwi. Ten proces fizjologiczny jest konieczny dla osoby jako odpowiedź obronna w odpowiedzi na krwawienie. Wszelkie drobne uszkodzenia skóry i naczyń włosowatych mogą prowadzić do znacznej utraty krwi i śmierci, jeśli nie dojdzie do krzepnięcia. Proces przechodzi przez trzy kolejne etapy.

Pierwsza faza charakteryzuje się tworzeniem kompleksu enzymatycznego. Proces rozpoczyna się na tle uszkodzenia tkanki - fosfolipoproteiny opuszczają zniszczone komórki. Substancje te oddziałują z pierwiastkiem i enzymami, co z kolei prowadzi do aktywacji protrombiny, która przechodzi do trombiny - drugiej fazy. Ostatni etap krzepnięcia krwi charakteryzuje się konwersją fibrynogenu w fibrynę z wapniem. Ta reakcja powoduje tworzenie splątanych nici tkanki łącznej - fizjologicznej skrzepliny, która mechanicznie zatrzymuje krwawienie i zapobiega przedostawaniu się patogenów do ciała przez uszkodzoną tkankę.

Skurcz mięśni występuje w wyniku zmian ładunku elektrycznego błon komórkowych. Proces jest przeprowadzany przez ruchome jony. Podczas zmiany ładunku uwalniana jest duża ilość wapnia, która reguluje oddziaływanie cząsteczek energii ATP z miofibrylami. Zmiany stężenia jonów prowadzą do różnych patologii skurczu mięśni.

Gdy czynnik zakaźny dostanie się do organizmu, aktywowane zostają komórki immunokompetentne. Zawiera mechanizmy obrony humoralnej i komórkowej. Makrofagi przeprowadzają fagocytozę patogenu, to jest jego wychwytywanie i przetwarzanie. Związek zwiększa aktywność tego procesu. Zatem jon bierze udział w tworzeniu odpowiedniej odpowiedzi immunologicznej organizmu.

Wapń aktywuje enzym alfa-amylazę. Związek jest wytwarzany przez komórki trzustki i jest częścią soku trzustkowego. Amylaza bierze udział w procesie trawienia - rozkłada złożone węglowodany.

Minerał jest zaangażowany w wiele procesów metabolicznych, ponieważ jon dwuwartościowy jest koenzymem w niektórych reakcjach wymiany.

Praca wszystkich narządów wewnętrznych jest regulowana przez układ nerwowy poprzez ruch powstających impulsów. Sygnał jest przesyłany z jednego neuronu do drugiego poprzez synapsy - specyficzne połączenia procesów dwóch komórek. Proces jest przeprowadzany przez jony wapnia, które biorą udział w doładowywaniu membran, a także mediatory.

Deklarowane właściwości wapnia koralowego i ich narażenie

Co zatem wiadomo o wapniu koralowym i czy rzeczywiście uzupełnia rezerwy tej niezbędnej substancji? Producenci wskazują kilka właściwości tego japońskiego cudownego środka, który zapewnia wydajność, a także dają im wyjaśnienia, które ostatecznie obalamy.

Poprawa wchłaniania wapnia

Wapń w postaci jonów jest częścią dodatku. Oznacza to, że związek ma ładunek dodatni. Ta forma pozwala osiągnąć 100% strawność w jelicie cienkim, ponieważ zasoby organizmu nie są przeznaczane na transformację pierwiastka w formę jonową.

Wapń jest pierwiastkiem chemicznym, który należy do metali. Jako prosta substancja jest niezwykle rzadka, podczas gdy odnosi się do grupy ziem alkalicznych, łatwo zapala się w kontakcie z tlenem w powietrzu. Większość związku ma postać soli, a pierwiastek ma ładunek dodatni. W ten sposób przyswajalna forma substancji wchodzi do ciała.

Wpływ na parametry kwasowo-zasadowe krwi i limfy

Podczas rozcieńczania suplementu diety w wodzie, płyn nabiera właściwości alkalicznych. Zmniejszenie kwasowości organizmu ma korzystny wpływ na krew i limfę, a także sprzyja wchłanianiu wapnia w dużych ilościach.

Płyny ustrojowe mają właściwości kwasowo-zasadowe. Ta cecha powoduje działanie różnych enzymów, aktywności komórek i procesów metabolicznych. Wartość pH krwi i innych płynów fizjologicznych jest stałą wartością kontrolowaną przez dużą liczbę enzymów i hormonów. Każde odchylenie prowadzi do zakłócenia narządów wewnętrznych. Tak więc alkaliczny roztwór otrzymany podczas rozpuszczania koralowego wapnia w wodzie nie wpływa na wskaźniki kwasowo-zasadowe krwi i limfy.

Właściwości wapnia koralowego zgłaszane przez producentów

Odmładzanie ciała

Woda wykazuje wyraźne właściwości redukujące lub utleniające w zależności od rozpuszczonych w niej substancji. Te oznaki wpływają na fakt, że płyn utrzymuje zdrowie i odmładza organizm, lub odwrotnie, przyspiesza proces starzenia. Woda, która ma właściwości redukujące, ma korzystny wpływ na kondycję człowieka, podczas gdy właściwości utleniające są szkodliwe. Po rozpuszczeniu wapnia koralowego następuje jonizacja. Woda nabiera właściwości regenerujących dzięki dodatniemu ładunkowi, dlatego odmładza organizm.

W chwili obecnej nie ma hipotezy opartej na naukowych dowodach, że woda o zdolnościach regeneracyjnych zatrzymuje starzenie się organizmu. Ponadto ładunek jest określony przez rozpuszczone w nim substancje. Dlatego teza o odmładzających właściwościach wapnia koralowego jest mitem.

Badania mikroskopii ciemnego pola i mierników ORP

Produkty testowano na mikroskopii ciemnego pola i miernikach ORP, pokazując skład jakościowy wapnia koralowego i jego skuteczność.

ORP-metry określa pH cieczy. Określenie kwasowości wody nie daje żadnych istotnych wyników odnośnie korzystnych właściwości dodatku rozpuszczonego w niej. Mikroskopia ciemnego pola jest z reguły stosowana w diagnostyce chorób zakaźnych, więc badanie nie ma związku z suplementami diety.

Neutralizacja poprzednich „wspomnień” wody

Lata badań udowodniły zdolność wody do zapamiętywania informacji, rozpuszczonych substancji, ich składu, właściwości i struktury. Oczyszczone błoto z filtrem ma negatywny wpływ na ludzkie ciało ze względu na „zjawisko pamięci”. Jednak rozpuszczenie suplementu diety całkowicie neutralizuje informacje o poprzednich związkach. Zatem dodatek przyczynia się do całkowitego oczyszczenia wody i poprawy jej właściwości biologicznych.

W stanie ciekłym niemożliwe jest osiągnięcie zmiany w strukturze wody, dlatego nie można mówić o zdolności zapamiętywania właściwości i struktury substancji rozpuszczonej.

Przywrócenie krystalicznej formy wody

Woda jest w stanie ciekłokrystalicznym. Kiedy jest zanieczyszczona, normalna struktura cząsteczek pęka. Wapń koralowy przywraca uszkodzoną formę krystaliczną.

Płynny stan wody nie ma nic wspólnego z kryształem.

W związku z tym wapń koralowy nie spełnia właściwości deklarowanych przez producentów, a jego skuteczność nie została potwierdzona.

Koralowy wapń w sporcie

Szczególnie ważne jest, aby sportowcy utrzymywali normalne stężenie wapnia, ponieważ jest ono zaangażowane w skurcz mięśni. Ponadto regularny ciężki wysiłek fizyczny ma szkodliwy wpływ na układ mięśniowo-szkieletowy, zwłaszcza na stawy. Pod wpływem grawitacji następuje ich stopniowe niszczenie. W okresie schnięcia organizmu sportowcy ograniczają spożycie produktów mlecznych, ponieważ zawierają dużą ilość tłuszczu, co może prowadzić do powstawania deficytu.

Wapń koralowy nie nadaje się do wypełniania niedoboru substancji, ponieważ jego skład ma niską biodostępność. Uważa się, że jest to najbardziej w pełni wchłaniany minerał w postaci jabłczanu lub cytrynianu. Ponadto lek powinien zawierać w składzie witaminy D, a mianowicie cholekalcyferol, ponieważ zwiększa strawność pierwiastka.

Przeciwwskazania do stosowania wapnia koralowego

Przeciwwskazania do stosowania wapnia koralowego i innych leków, w tym jonów, to:

• hiperkalcemia;
• zaburzenia rytmu serca o różnych genezach;
• zwiększone stężenie magnezu we krwi;
• Nie zaleca się stosowania w pierwszym trymestrze ciąży, podczas karmienia piersią i dzieci do trzech lat.

Stosowanie leków może prowadzić do działań niepożądanych w postaci nudności, wymiotów, biegunki, wzdęć. Najczęściej objawy rozwijają się na tle przedawkowania, więc przed użyciem narzędzia należy zapoznać się z instrukcjami.

W jaki sposób można uzupełnić zapasy wapnia?

Wapń dostaje się do organizmu z pożywieniem. Związek ma niską biodostępność i pewne cechy absorpcji, dlatego często występuje niedobór jonów, któremu towarzyszą różne objawy.

Dietetycy zalecają jedzenie wystarczającej ilości pokarmu bogatego w związki. Ponadto zidentyfikowany niedobór jonów, kobiety po menopauzie, starszy wiek są wskazaniem do profilaktycznego stosowania kompleksów mineralnych i dostosowania diety.

Żywność zawierająca wapń

Głównym źródłem wapnia są produkty mleczne. Mleko, twaróg, śmietana, kefir, ryazhenka, sery różnych odmian, masło są najbogatsze w połączeniu.

Dla skutecznego trawienia minerałów dietetycy zalecają spożywanie wystarczającej ilości jaj, wątroby, ryb i mięsa, preferowane są kurczak, indyk, królik i wołowina. Te produkty zawierają duże ilości witaminy D.

Badania kliniczne wykazały, że wiele produktów przyczynia się do eliminacji wapnia, więc gdy substancja jest niedostateczna, zaleca się ograniczenie spożycia czarnej herbaty, napojów alkoholowych, kawy, silnie wędzonych i smażonych potraw.

Norma codziennej potrzeby

Dzieci najbardziej potrzebują wapnia. Niemowlęta w wieku 0-3 miesięcy powinny otrzymać 400 mg, o 6 miesięcy - 500 mg, o 1 rok 600 mg, aw okresie dojrzewania limit zwiększa się do 1000 mg. Brak substancji u dzieci prowadzi do rozwoju krzywicy, która objawia się nie tylko kruchością i deformacją układu kostnego, ale także uszkodzeniem układu nerwowego i innych narządów. Jednak dzisiaj patologia jest niezwykle rzadka.

Aby utrzymać normalne stężenie minerału w organizmie, dorosły potrzebuje 800-900 mg substancji z pożywieniem.

Jak wchłania się wapń?

Spożyty wapń jest wchłaniany do krwi w jelicie cienkim przez enterocyty za pomocą białek transportowych. Gdy to nastąpi, asymilacja tylko 50% związku. Przez krwiobieg substancja rozprzestrzenia się do narządów i tkanek. Większość z nich osadza się w kościach w postaci hydroksyapatytu, który określa wytrzymałość szkieletu. Część jest wchłaniana w postaci fosforanu. Odgrywa szczególną rolę fizjologiczną. W przypadku obniżenia poziomu wapnia we krwi, efekt uwalnianego hormonu przytarczyc jest uwalnianie jonów z tkanki kostnej z fosforanów.

Witamina D odgrywa ważną rolę w skutecznej absorpcji pierwiastka, który powstaje w skórze pod wpływem promieniowania ultrafioletowego, a także w niektórych produktach spożywczych. Aktywne formy witaminy wraz z hormonem przytarczyc regulują wymianę wapnia i fosforu.

Amylaza i wapń

Nasza firma oferuje zakup wysokiej jakości enzymu amylazy do stosowania w przemyśle młynarskim i piekarniczym. Sprzedajemy produkty „Novozymes A / C” - światowego lidera w dziedzinie biotechnologii i produkcji preparatów enzymatycznych.

Amylazy są enzymami trawiennymi, które wspomagają rozpad skrobi, glikogenu i innych polisacharydów i są zarejestrowane jako suplement diety E1100. Są obecne w bakteriach, roślinach, zwierzętach.

Enzymy te obejmują alfa, beta i gamma amylazę. Mogą być prezentowane w postaci proszku (od białego do brązowo żółtego), ciemnożółtej pasty lub wodnego roztworu bursztynowego odcienia.

W przemyśle spożywczym amylaza jest aktywnie wykorzystywana do poprawy właściwości wypiekowych mąki:

• skraca czas dojrzewania testu;
• wzrasta ilość produktów piekarniczych;
• poprawia smak i smak pieczenia;
• skorupa chleba ma apetyczny złoty kolor;
• wzrasta jakość mrożonych półproduktów piekarniczych.

Enzymy alfa-amylazy i glukoamylazy umożliwiają także stosowanie mniejszej ilości drożdży. Są bardzo cenne dla mąki, która zawiera mało uszkodzonych ziaren skrobi i niski poziom aktywności autolitycznej.

Gamma, alfa i beta amylaza: kluczowe cechy

Alfa amylaza

Należy do rodzaju enzymów zależnych od wapnia. Występuje u zwierząt, ludzi, a także u niektórych gatunków roślin, bakterii i grzybów. Ma zdolność hydrolizowania węglowodanów o długim łańcuchu (w szczególności skrobi) zawierających co najmniej trzy jednostki glukozy. W procesie hydrolizy pojawiają się oligosacharydy o różnych długościach.

W wyniku działania alfa-amylazy na skrobie, dekstryny i niektóre maltozy powstają. Pomaga to w dalszym zwiększaniu maltozy i jej fermentacji z drożdżami. Enzym ten przyczynia się do maksymalnej hydrolizy skrobi w mące, zapewniając wysoki poziom tworzenia cukrów, co z kolei zwiększa skłonność ciasta do tworzenia się gazu.

Jeśli jednak mąka zawiera nadmierną ilość alfa-amylazy, obniża jakość produktów piekarniczych. Faktem jest, że dekstryny praktycznie nie pęcznieją w wodzie i okruchy chleba okazują się zagłuszać i kleić.

Beta amylaza

Zawarty w roślinach, grzybach i bakteriach. Podczas dojrzewania owoców enzym ten przyczynia się do rozkładu skrobi na cukry, co zapewnia słodycz dojrzałych owoców. W porównaniu z alfa-amylazą, która jest aktywna podczas kiełkowania nasion, beta-amylaza odgrywa ważną rolę na etapie wstępnego kiełkowania. W ziarnach pszenicy substancja enzymatyczna ma ogromne znaczenie dla tworzenia słodu.

Właściwości scukrzające beta-amylazy są mnożone w połączeniu z alfa-amylazą. Złożone stosowanie tych substancji enzymatycznych powoduje rozpad skrobi na maltozę, tworzenie dekstryn o niskiej masie cząsteczkowej i niewielką ilość glukozy.

Z reguły mąka zawiera wystarczającą ilość własnej beta-amylazy, a jej właściwość tworzenia cukru zależy od jakościowych właściwości skrobi (wielkości ziaren skrobi i poziomu ich uszkodzenia podczas procesu mielenia).

Gamma amylaza

Najbardziej aktywnie manifestuje się w warunkach kwasowych. Promuje szybsze rozszczepianie wysokocząsteczkowej pożywki, a hydroliza niskocząsteczkowych oligosacharydów zajmuje dużo czasu. Enzym jest w stanie rozszczepić kilka wiązań glikozydowych w pojedynczej cząsteczce. Wykonuje również hydrolizę ostatniego wiązania α-1,4-glikozydowego, co powoduje powstanie glukozy.

Proces fermentacji glukozy przez drożdże w znacznym stopniu zwiększa właściwości ciasta do tworzenia gazu i tworzenia cukru, co pozytywnie wpływa na jakość gotowych produktów piekarniczych.

Aby kupić wysokiej jakości suplementy enzymatyczne dla przemysłu piekarniczego w Moskwie od niezawodnego producenta i po przystępnej cenie, skontaktuj się z nami pod telefonami wymienionymi na stronie internetowej lub wyślij wiadomość e-mail.

Amylaza i wapń

Niedawno przeprowadziłam się, a moja woda jest tutaj łagodna przy bardzo niskim pH. Zacząłem więc dodawać wiele moich soli warzonych do czajnika i używać soli w zacierze, aby zrównoważyć pH.

Jednak przy bardzo niskim pH w wodzie, bardzo ciemne piwo oznacza, że ​​zostawię w zacierze jak najwięcej wapnia, ponieważ wapń obniża pH. Dodaję trochę, ponieważ podnoszę pH za pomocą kombinacji wodorowęglanu sodu i węglanu wapnia.

Wiem, że wapń ma kluczowe znaczenie dla skuteczności i powinien pomóc w stabilizacji alfa-amylazy, więc chciałem wiedzieć, jakie ppm powinienem podążać za wapniem w zacierze, aby zapewnić lepszą wydajność i stabilność alfa-amylazy.

Domyślam się, że wynosi 50 ppm, ale mam nadzieję, że ktoś ma uzasadnioną odpowiedź. Dzięki!

Odpowiedzi

Myślę, że jesteś na szczycie. Przydatne jest co najmniej 50 ppm, podczas gdy niektóre źródła wody przekraczają 250 ppm bez problemów, takie jak Burton (295 ppm) i Wiedeń (250 ppm). Ale ponieważ chcesz zmniejszyć redukcję pH, planujesz dodać tylko 50 ppm w tłuczonych ziemniakach i wrzucić resztę do wrzenia, to dobrze.

Wapń odgrywa pewną rolę w wielu obszarach - zmiażdżony, w wodzie z odsysaniem i wrzącym, a także w fermentorze, więc podczas gdy część wapnia dostaje się do wszystkich tych obszarów, myślę, że wszystko jest w porządku.

Piwowarstwo, sztuka i nauka, wymienia style piwa od 50-200 ppm wapnia. Opisuje również, w jaki sposób wapń jest wykorzystywany od zatorów do opakowań:

Z jonów potrzebnych do warzenia wapń jest zdecydowanie najważniejszy. Wynika to z działania zakwaszającego wapnia na brzeczkę. [. ] Połączenie obecności jonów wapnia i spadku pH ma zdecydowany wpływ na proces warzenia:

Niższe pH poprawia aktywność β-amylazy, a tym samym ekstrakt enzymu i brzeczki. Optymalne pH dla aktywności β-amylazy wynosi około 4,7. Brzeczka otrzymana z ługu nie będącego wapniem ma pH około 5,8 - 6,0 w porównaniu z wartościami w zakresie 5,3 - 5,5 dla brzeczki, otrzymanymi z poddanego obróbce roztworu do parzenia. Następnie aktywność β-amylazy jest znacznie zwiększona przez dodanie wapnia, enzym ten zwiększa produkcję maltozy z amylozy, a zatem sprawia, że ​​brzeczka jest bardziej fermentowalna.

Wapń ma korzystny wpływ na wytrącanie białek brzeczki, zarówno podczas zacierania, jak i gotowania.

Białko-H + Ca2 + (r) Białko-Ca + 2H +

Wybrane jony wodorowe dodatkowo obniżają pH, co przyczynia się do dalszego strącania białek.

Białka również ulegają degradacji, która zamienia się w prostsze substancje przez enzymy proteolityczne zwane proteazami. Występują w słodzie i mają optymalną aktywność przy wartościach pH około 4-5-5. Zmniejszenie pH spowodowane obecnością wapnia przyczynia się do proteolizy, dalej zmniejszając poziomy białka i zwiększając ilość wolnych amin azotowych w brzeczce (FAN).

Związki FAN są wykorzystywane przez drożdże podczas fermentacji do produkcji aminokwasów, a zwiększenie poziomu FAN w brzeczce poprawia zdrowie i energię drożdży.

Wysoki poziom białka w piwie ma również negatywny wpływ, utrudniając piwo dla cienkich i stymulujących powstawanie zamglenia, w szczególności oparzeń. Produkt może mieć również niekorzystny wpływ na trwałość produktu.

• Jony wapnia chronią enzym α-amylazy przed hamowaniem cieplnym.

a-amylaza jest endo-enzymem, rozszczepiającym wewnętrzne jednostki 1,4-glukozydowe amylopektyny, co prowadzi do szybkiego spadku lepkości brzeczki. Optymalny zakres temperatury dla

a-amylaza - 65 ° C - 68 ° C, ale w tych temperaturach enzym jest szybko niszczony. Stabilizuje wapń - amylaza do 70-75 ° C

Można zauważyć, że obecność wapnia ma pozytywny wpływ na aktywność α-amylazy, β-amylazy i proteaz, jednych z najważniejszych enzymów w procesie warzenia.

Spadek pH, stymulowany przez jony wapnia w zacierze i miedzi, wytwarza brzeczkę, a kolejne piwo zapewnia większą odporność na zakażenia mikrobiologiczne.

Zmniejszone pH wchłanialnego płynu zmniejsza ekstrakcję niepożądanych krzemianów, garbników i polifenoli z warstwy zacieru. Ekstrakcja takich materiałów jest wspierana przez alkaliczną zasadę. Materiały te są bardzo niepożądane, przyczyniając się do ostrych smaków, zamglenia w gotowym piwie i zmniejszenia stabilności piwa.

Wapń wytrąca szczawiany w postaci nierozpuszczalnego szczawianu wapnia.

Dzieje się to ponownie w puree i miedzi. Jeśli szczawiany nie zostaną usunięte, mogą powodować zmętnienie w gotowym piwie, a także promować tworzenie piwa w FV, CT i beczkach. Uważa się również, że szczawiany pobudzają pośpiech w pewnym piwie, chociaż zazwyczaj nie stanowi to problemu dla mikrootworów.

Niskie pH w wodzie oznacza prawdopodobnie niewielką ilość rozpuszczonych substancji stałych, zwłaszcza (bi) węglanów, co stanowi doskonały punkt wyjścia do warzenia, ponieważ obecnie kontrolujesz większość składu chemicznego wody w porównaniu z ludźmi o pH 7- 8 z dużą ilością rozpuszczonych ciał stałych, co może utrudnić warzenie jasnego piwa.

Podobnie jak w punktach, o których wspomniałeś, wapń jest również dobry do długoterminowej stabilności koloidalnej, która pomaga zredukować stałą mgławicę.

EDIT: potwierdzenie 50 ppm

Aby uzyskać najlepsze wyniki, woda do zaparzania powinna zawierać węglany poniżej 50 ppm i około 50-75 ppm jonów wapnia. BYO, amerykański profil pilsnera