Rubrykator

Zaburzenia metabolizmu białek można obserwować na różnych etapach:

1. Na etapie przyjmowania białek odżywczych w organizmie. Osoba potrzebuje około 100 g białka dziennie. Od Ponieważ białka zawierają podstawowe AA, nieodpowiednie ich spożycie prowadzi do zmniejszenia lub nawet do braku syntezy białek w organizmie.

LIZ ?? nudności, zawroty głowy, nadwrażliwość na hałas; wada

TRZY? utrata masy ciała, hipoproteinemia;

GIS ?? spadek hemoglobiny we krwi;

MET? rozwój zwyrodnienia tłuszczowego wątroby i nerek.

Ogólny spadek liczby białek → niedobór białka → ujemny bilans azotowy, hipoproteinemia.

Ciężka forma niedoboru białka? kwashiorkor. Po pierwsze, całkowite białko zmniejsza się, spadek albuminy prowadzi do obrzęku (z powodu zmiany ciśnienia onkotycznego), zmniejszenie stężenia hemoglobiny prowadzi do niedokrwistości, a zmniejszenie syntezy białek prowadzi do hiperaminoakidemii (zwiększona AK we krwi) i do aminoacidurii. Zmniejsza również syntezę enzymów trzustkowych (trypsyny, chymotrypsyny, polipeptydaz, także białek), co prowadzi do zmniejszenia wchłaniania białka w jelicie.

2. Naruszenie na etapie trawienia.

2.1. W żołądku. Czy hypoaciditas i anaciditas ?? achlorhydria (odpowiednio zmniejszenie i brak kwasowości w żołądku). Kiedy achlorhydria rozpoczyna gnicie białka.

Hyperaciditas ?? wchłanianie białka nie jest zakłócone, ale może wystąpić uszkodzenie błony śluzowej żołądka, przechodzące w wrzód.

2.2. W jelicie cienkim. Naruszenie wchłaniania białka w zapaleniu trzustki, zmniejszenie wydzielania trypsyny, chymotrypsyny.

2.3. W okrężnicy. Zwiększone procesy rozpadu białek, na przykład z zaparciami, niedrożnością jelit.

3. Zakłócenie metabolizmu białek w tkankach, tj. na poziomie wymiany międzywęzłowej. Może wynikać z naruszenia wymiany AK.

3.1. Nabyte zaburzenia metaboliczne są związane z niedoborem witamin; zwłaszcza B6 ?? naruszenie procesów transaminacji i deaminacji AK, rozwija się aminoaciduria. Lub związane z hormonalnymi zaburzeniami metabolicznymi AK.

3.2. Dziedziczne zaburzenia wymiany AK.

Przykład 1: Normalnie fenyloalanina (PEN) pod działaniem hydroksylazy fenyloalaninowej (PAH) jest utleniana tlenem do tyrozyny (TRR).

W przypadku dziedzicznej patologii (zakłócenie powstawania PAGE) FEN gromadzi się w tkankach, a następnie przekształca w fenylopirogronian, który można przekształcić w mleczan fenylu lub w fenylooctan. Gromadzą się w tkankach i są wydalane z moczem (fenyloketonuria). Związki te są toksyczne dla tkanki mózgowej, ich akumulacja powoduje zaburzenia rozwoju fizycznego i umysłowego. Z niedoborem WWA rozwija się oligofrenia fenylopirogronowa. Jeśli ewoluował zgodnie z typem homozygotycznym, dziecko jest upośledzone umysłowo i wymaga umieszczenia w wyspecjalizowanej instytucji. Konieczna jest wczesna diagnoza fenyloketonurii (pierwsze 7-10 dni po urodzeniu). Jeśli ta diagnoza zostanie postawiona dziecku, zostanie mu przepisana dieta zubożona w fenyloalaninę. Dieta trwa do 16-18 lat (średni poziom rozwoju).

Przykład 2: Zaburzenia genetyczne metabolizmu tyrozyny (TIR). W organizmie TIR powstaje z PHEN (katalizowanego przez faga). Następnie TIR może zamienić: (1) w melaninę, (2) w hormony tarczycy, (3) w DOPA, a następnie w adrenalinę, (4) w postać homogentyzyny, a następnie w produkty końcowe (w mocz). Jeśli blok „TIR → melanina” (katalizowany przez tyrozynazę) zostanie naruszony, obserwuje się albinizm (brak pigmentu skóry melaniny). Jeśli blok jest „homogeniczny to-ta → produkty końcowe” (katalizowany przez oksydazę w obecności askorbinowego dla ciebie), to występuje alkaptonuria: mocz staje się ciemnobrązowy, nawet czarny. Również można uzyskać alkaptonurię ?? z awitaminozą C.

Przykład 3: Histidinemia? zwiększył GIS we krwi. Zwykle GIS pod działaniem histidazy zamienia się w urokaninę (do tego 5-formminotetrahydrofolium). Gromadzenie GIS prowadzi do osłabienia rozwoju psychicznego i fizycznego.

4. Naruszenia na etapie biosyntezy białka. Najczęściej obserwowano zwiększoną syntezę białek k.-l. komórka (nowotwór złośliwy).

Patologia metabolizmu białek

Wartość metabolizmu białek dla organizmu determinuje przede wszystkim fakt, że podstawą wszystkich jego elementów tkankowych są białka, które są stale aktualizowane dzięki procesom asymilacji i dysymilacji ich głównych części - aminokwasów i ich kompleksów. Dlatego zaburzenia metabolizmu białek w różnych wariantach są składnikami patogenezy wszystkich procesów patologicznych bez wyjątku.

Rola białek u ludzi:

· Struktura wszystkich tkanek

· Wzrost i naprawa (odzyskiwanie) w komórkach

· Enzymy, geny, przeciwciała i hormony są produktami białkowymi.

· Wpływ na równowagę wodną przez ciśnienie onkotyczne

· Udział w regulacji równowagi kwasowo-zasadowej

Ogólną koncepcję naruszenia metabolizmu białek można uzyskać badając bilans azotowy organizmu i środowiska.

1. Dodatni bilans azotowy jest stanem, w którym mniej azotu jest wydalane z organizmu niż otrzymywane z pożywienia. Obserwowane podczas wzrostu ciała, w czasie ciąży, po czczo, z nadmiernym wydzielaniem hormonów anabolicznych (GH, androgeny).

2. Ujemny bilans azotowy jest stanem, w którym więcej azotu jest wydalane z organizmu niż otrzymywane z pożywienia. Rozwija się podczas postu, białkomoczu, krwawienia, nadmiernego wydzielania hormonów katabolicznych (tyroksyny, glukokortykoidów).

Typowe zaburzenia metabolizmu białek

1. Naruszenia ilości i jakości białka wchodzącego do organizmu

2. Upośledzona absorpcja i synteza białek

3. Naruszenie metabolizmu aminokwasów śródmiąższowych

4. Naruszenie składu białkowego krwi

5. Naruszenie ostatnich etapów metabolizmu białek

1. Naruszenia ilości i jakości białka wchodzącego do organizmu

a) Jedną z najczęstszych przyczyn zaburzeń metabolizmu białek jest ilościowy lub jakościowy niedobór białka. Wynika to z ograniczonego spożycia białek egzogennych podczas postu, niskiej wartości biologicznej białek dietetycznych i niedoboru niezbędnych aminokwasów.

Manifestacje z niedoborem białka:

· Ujemny bilans azotowy

· Wolniejszy wzrost i rozwój ciała

· Awaria procesów regeneracji tkanek

· Utrata masy ciała

· Zmniejszony apetyt i wchłanianie białka

Ekstremalne przejawy niedoboru białka to kwashiorkor i pokarmowy marasmus.

Szaleństwo pokarmowe - stan patologiczny, który występuje w wyniku długotrwałego pełnego postu i charakteryzuje się ogólnym wyczerpaniem, zaburzeniami metabolicznymi, zanikiem mięśni i dysfunkcją większości narządów i układów ciała.

Kwashiorkor - choroba dotykająca małe dzieci, jest spowodowana jakościowym i ilościowym niedoborem białka, pod warunkiem, że całkowity kaloryczny nadmiar pokarmu.

b) Nadmierne spożycie białka powoduje następujące zmiany w organizmie:

· Dodatni bilans azotowy

· Autoinfekcja jelit, samozatrucie

· Niechęć do pokarmów białkowych

2. Upośledzona absorpcja i synteza białek

· Naruszenia trawienia białek w żołądku (zapalenie żołądka z niską aktywnością wydzielniczą i niską kwasowością, gastrektomia, nowotwory żołądka). Białka są nośnikami obcych informacji antygenowych i muszą być rozkładane podczas trawienia, tracąc antygenowość, w przeciwnym razie ich niepełne rozszczepienie doprowadzi do alergii pokarmowych.

· Zaburzenia wchłaniania jelitowego (ostre i przewlekłe zapalenie trzustki, guzy trzustki, zapalenie dwunastnicy, zapalenie jelit, resekcja jelita cienkiego)

· Patologiczne mutacje genów regulacyjnych i strukturalnych

· Dysregulacja syntezy białek (zmiana stosunku hormonów anabolicznych i katabolicznych)

Fizjologia i patologia metabolizmu białek

Białka zajmują centralne miejsce w strukturze żywej materii i odgrywają główną rolę w jej funkcjonowaniu. Liczba i różnorodność cząsteczek białka jest ogromna, więc każdy żywy organizm ma swój własny unikalny zestaw białek. Większość białek to składniki strukturalne komórek.

Białka pełnią szereg ważnych funkcji w organizmie: przyspieszają reakcje chemiczne w komórce (funkcja katalityczna), uczestniczą we wdrażaniu informacji genetycznej (samoodtwarzanie i odnawianie), zapewniają ruch (skurcz mięśni), chronią organizm przed drobnoustrojami, wirusami i genetycznie obcymi substancjami (przeciwciała ), transfer hemoglobiny, żelaza i innych substancji (białek transportowych), są częścią receptorów (funkcja sygnału).

Z 5 × 10 6 rodzajów cząsteczek białka ludzkiego ciała, do tej pory znana jest dokładna struktura nie większa niż tysiąc. Makrocząsteczki o masie cząsteczkowej od 5-6 tysięcy do kilku milionów daltonów należą do białek. Makrocząsteczki białkowe o niższej masie cząsteczkowej nazywane są polipeptydami, a te z mniej niż 20 aminokwasami nazywane są peptydami.

Wiele peptydów ma wysoką aktywność biologiczną. Są wśród nich hormony (wazopresyna, oksytocyna, hormony uwalniające, gastryna, sekretina itp.), Substancje regulujące napięcie naczyniowe (angiotensyna, bradykinina), neuropeptydy - regulatory procesów aktywności nerwowej.

Źródłem białka dla ludzi są białka żywności. W przewodzie pokarmowym pod wpływem enzymów hydrolitycznych dzieli się je na aminokwasy, a tym samym tracą swoistość gatunkową. Niestrawione białka wchodzą do dolnego jelita, gdzie ulegają rozkładowi bakteryjnemu. Trujące produkty (putrescyna, kadaweryna, fenol itd.), Które powstają w tym procesie, przedostają się do wątroby i neutralizują ją. Absorpcja aminokwasów w jelicie cienkim jest realizowana przez aktywny system transportowy. Dzięki przepływowi krwi przez żyłę wrotną aminokwasy dostają się do wątroby. Tutaj część aminokwasów jest wykorzystywana do syntezy białek wątroby, białek osocza krwi i innych substancji. Pozostałe aminokwasy dostają się do krwiobiegu iz niego do komórek ciała, gdzie syntetyzowane są z nich białka niezbędne dla komórek.

Końcowymi produktami metabolizmu białek są mocznik, kwas moczowy, kreatyna, kreatynina itp. Substancje te są wydalane z organizmu. Ponadto pewna ilość aminokwasów niewykorzystywanych w syntezie białek jest stale wydalana z moczem.

Nie wszystkie białka żywności w równym stopniu zaspokajają zapotrzebowanie organizmu na aminokwasy. Ciało potrzebuje pewnej kompozycji. Niektóre aminokwasy nie są syntetyzowane w organizmie i dlatego muszą koniecznie znajdować się w białkach pokarmowych (aminokwasy egzogenne). Brak pewnych niezbędnych aminokwasów w diecie prowadzi do naruszenia syntezy wielu białek i przejawia się klinicznie w postaci różnych stanów patologicznych (tabela 12.1).

Zapotrzebowanie na niezbędne aminokwasy zależy od wahań związanych z wiekiem. Dzieci, na przykład, potrzebują zwiększonej ilości lizyny, treoniny, leucyny, a także niezbędnych aminokwasów - tyrozyny i cystyny.

Zjawiska patologiczne spowodowane niedoborem niektórych niezbędnych aminokwasów

Zapotrzebowanie na aminokwasy gwałtownie wzrasta w warunkach, którym towarzyszy nasilenie syntezy białek: ciąża, laktacja, krwawienie, gojenie się ran itp. Aminokwasy w organizmie nie są deponowane, dlatego prawidłowy metabolizm białek charakteryzuje się pewną równowagą między szybkością syntezy białek a ich rozkładem. W rosnącym ciele przeważa synteza białek, więc bilans azotu jest dodatni. W przypadku przewagi procesów rozpadu białek (głód, choroby zakaźne, oparzenia itp.) Bilans azotowy jest ujemny.

Wyłączenie z żywności aminokwasów (białek) w połączeniu z niedoborem witamin z grupy B w dzieciństwie powoduje chorobę zwaną kwashiorkor. Kwashiorkor jest powszechny w krajach, których populacja zajmuje głównie węglowodany z jedzeniem (Afryka, Ameryka Łacińska). Opisano przypadki podobnej patologii na tle zapalenia jelit (choroby zapalne jelita cienkiego) i gruźlicy. Przy kwashiorkorze rozwija się w wątrobie dystrofia tłuszczowa i w trzustce zachodzą procesy atroficzne. Atrofia rozwija się również w mięśniach prążkowanych i mięśniu sercowym. We krwi - hipoproteinemia i niedokrwistość hipochromiczna. W skórze - naruszenie pigmentacji staje się czerwona (kwashiorkor - „czerwony chłopiec Kvasha”). U 50% chorych dzieci stwierdza się dermatozę. Zmieniona skóra pęka, odsłaniając łatwo wrażliwą warstwę nabłonka. W tych warunkach zakażenie często się łączy. Klinicznie choroba objawia się zahamowaniem wzrostu, zmniejszeniem masy ciała, obrzękiem, zaburzeniami pigmentacji, letargiem, apatią, niedokrwistością i zaburzeniami układu pokarmowego. Śmiertelność choroby jest bardzo wysoka (30-40%). Leczenie jest trudnym zadaniem, ponieważ Zwyczaj jedzenia przez dziecko pewnych pokarmów i ciągłe wymioty podczas spożywania innych pokarmów utrudniają organizmowi wchłanianie wystarczającej ilości białka. W takich przypadkach stosuje się pozajelitowe hydrolizaty białkowe. Pamiętaj, aby używać witamin, w szczególności: A, B₁, W₂, W₁₂, PP

Bardzo często patologia metabolizmu białek jest związana z chorobą podstawową. W tym przypadku zawartość białka w osoczu krwi jest zaburzona, co określa się jako hipo i hiperproteinemię.

Hipoproteinemie - redukcja białek osocza - rozwija się w następujących sytuacjach: z niewystarczającym spożyciem białek z pożywienia (głodzenie, alkoholizm, wrzód trawienny, guzy przełyku); z niedostatecznym trawieniem i wchłanianiem białka pokarmowego (czerwonka, zapalenie żołądka i jelit, niestrawność); z naruszeniem syntezy białek w wątrobie (przewlekłe i ostre zapalenie wątroby, marskość wątroby, zwyrodnienie tłuszczowe wątroby); z powodu utraty białek w chorobie nerek (zespół nerczycowy). Całkowita ilość białek osocza jest również zmniejszona wraz z utratą krwi, rozległymi wysiękami, wysiękami w jamach surowiczych, nadczynnością tarczycy, niewydolnością serca i nowotworami złośliwymi. Całkowite białko osocza jest zmniejszone głównie dzięki frakcji albuminy.

Hiperproteinemia występuje, gdy krew zagęszcza się w wyniku odwodnienia, z powodu nadmiernej potliwości, częstej biegunki, nieposkromionych wymiotów, ciężkich oparzeń itp.

Całkowite białko krwi może wzrosnąć z powodu pojawienia się paraprotein - „patologicznych białek”. Wykrywanie paraprotein (na przykład w szpiczaku mnogim) jest testem diagnostycznym.

Takim stanom patologicznym, jak również wielu innym chorobom zakaźnym i niezakaźnym, towarzyszą zaburzenia proporcji frakcji białkowych krwi - albuminy, globulin. Zjawisko to kwalifikuje się jako dysproteinemia. Naruszenia frakcji białkowych krwi często służą jako cele diagnostyczne i prognostyczne.

Wszystkie te naruszenia zawartości białek osocza wymagają leczenia choroby podstawowej.

Zaburzenia metabolizmu białek mogą być pierwotne, tj. są wynikiem chorób dziedzicznych. Dotyczy to przede wszystkim wymiany aminokwasów. Z niedoborem enzymów biorących udział w metabolizmie aminokwasów, stężenie któregokolwiek z nich we krwi i moczu (fenyloketonuria, argininemia itp.) Znacznie wzrasta. Zwiększone wydalanie aminokwasów może wynikać z naruszenia ich reabsorpcji w kanalikach nerkowych (homocystynuria).

Metabolizm aminokwasów jest zaburzony w dziedzicznych patologiach systemów transportu aminokwasów. Zmniejsza to wchłanianie aminokwasów w jelitach i ich reabsorpcję w nerkach (cystynuria, aminoglikinuria, tryptofanuria). Wszystkie te choroby charakteryzują się niekorzystnym przebiegiem, aw niektórych przypadkach kończą się wczesną śmiercią.

Data dodania: 2015-02-23; Wyświetleń: 619; ZAMÓWIENIE PISANIE PRACY

Choroby zaburzeń odżywiania białek

Fizjologiczne aspekty zwiększania wartości odżywczej białka

Plan wykładu:

Rola białek w aktywności życiowej

Organizm. Zaburzenia chorobowe

Odżywianie białek.

Pojęcie równowagi azotu

I warunki jego rozwoju.

Wartość biologiczna białka.

Źródła białka w diecie.

Naukowe podstawy racjonowania

Wiewiórka w diecie.

Sposoby zapewnienia ludności

Wystarczająca ilość białka

Odżywianie.

Funkcje białka w organizmie

Plastik (konstrukcja)

Enzymatyczny (synteza enzymów)

Hormonalne (synteza hormonów)

Ochronny (odporny)

Układ oddechowy (nosić O₂ i CO₂)

Motor (skurcz mięśni)

Wizualna (percepcja światła oka)

Hematopoetyczne (synteza hemoglobiny)

Dziedziczny (nosiciel cech dziedzicznych)

Membrana (budowa błon komórkowych)

Swoistość (indywidualna specyfika organizmu)

Trzymanie wody (hydrofilowość białek, wiązanie wolnej cieczy)

Energia (11-12% dziennej dawki energii)

Choroby zaburzeń odżywiania białek

Patologia metabolizmu białek

(podręcznik edukacyjny do samodzielnej pracy uczniów)

Zalecane do publikacji przez Central

Rada Metodologiczna Koordynacji Państwowego Uniwersytetu Medycznego w Kazaniu

PATOLOGIA WYMIANY BIAŁKA (pomoc dydaktyczna dla niezależnej pracy studentów). Kazan 2006. - 20 str.

Opracowanie: prof. MMMnnebayev, F.I. Mukhutdinova, prof. Boychuk ST., Assoc. LD Zubairova, ad. A.Yu.Teplov.

Recenzenci: prof. A.P.Tsibulkin prof. L.N.Ivanov

Ze względu na różnorodność funkcji białek, ich szczególny „wszechobecny” metabolizm białek jest raczej podatnym ogniwem w metabolizmie. W związku z tym w wielu procesach patologicznych pierwotne i wtórne zaburzenia w różnych ogniwach metabolizmu białek zajmują znaczące miejsce w ich patogenezie i ostatecznie determinują stopień realizacji reakcji ochronno-adaptacyjnych i mechanizmów adaptacyjnych.

Podręcznik metody sporządzany jest z uwzględnieniem odpowiedniej sekcji programu fizjologii patologicznej.

Wprowadzenie

Wszystkie białka są w stanie ciągłego aktywnego metabolizmu - rozkładu i syntezy. Wymiana białek zapewnia całą plastikową stronę aktywności życiowej organizmu. W zależności od wieku występuje dodatni i ujemny bilans azotowy. W młodym wieku przeważa dodatnia równowaga azotowa (zwiększony wzrost), aw wieku dojrzałym i starszym - stan dynamicznej równowagi azotowej, czyli stabilizacji syntezy, która wspiera morfologiczną integralność organizmu. W bardziej zaawansowanym wieku - przewaga procesów katabolicznych. Synteza regeneracyjna stwierdzona w patologii jest również przykładem dodatniego bilansu azotowego. W okresie tygodniowym odnawia się do 50% azotu w wątrobie, podczas gdy w mięśniach szkieletowych tylko 2,5% jest odnawiane w tym samym czasie.

Patologia metabolizmu białek jest patologią zgodności procesów syntezy i rozkładu białek. Główną patologią metabolizmu białek jest całkowity niedobór białka, który charakteryzuje się ujemną równowagą azotową. Wraz z możliwością rozwoju tej ogólnej formy naruszania metabolizmu białek, takie samo naruszenie może również wystąpić w odniesieniu do niektórych rodzajów białek (naruszenie syntezy jakiegokolwiek rodzaju białka w całym organizmie lub w pewnym narządzie).

Związek pośredni w metabolizmie białek jest zaburzeniem metabolizmu aminokwasów. Patologia metabolizmu białek obejmuje również naruszenie tworzenia i eliminacji produktów końcowych w metabolizmie białek (to znaczy patologii rzeczywistego metabolizmu azotu).

Całkowity niedobór białka

Może być pochodzenia pokarmowego lub z powodu upośledzonych mechanizmów neuroendokrynnych syntezy i dezintegracji lub komórkowych mechanizmów syntezy i dezintegracji. Występowanie niedoboru białka pokarmowego w wyniku:

1. Nie ma wolnych form białek w organizmie (jak w przypadku metabolizmu węglowodanów i tłuszczów);

Azot jest absorbowany przez komórki zwierzęce tylko w postaci grup aminowych, aminokwasów;

Szkielety węgla niezależnych aminokwasów mają charakterystyczną strukturę i nie mogą być syntetyzowane w ciele. Stąd metabolizm białek zależy od przyjmowania aminokwasów z zewnątrz z pożywieniem. Wymiana aminokwasów jest połączona z wymianą substancji energetycznych. Produkty aminokwasowe mogą być również stosowane jako materiał energetyczny - są to aminokwasy glukogeniczne i ketogeniczne. Z drugiej strony synteza białek zawsze wiąże się z wykorzystaniem energii.

Jeśli podaż materiałów energetycznych nie zaspokaja zapotrzebowania organizmu, wówczas białka są wykorzystywane na potrzeby energetyczne. Tak więc, gdy otrzymasz tylko 25% całego niezbędnego materiału energetycznego (glukozy, tłuszczu), całe białko z pożywienia jest wykorzystywane jako materiał energetyczny. W tym przypadku wartość anaboliczna białek wynosi zero. W związku z tym niedostateczne spożycie tłuszczów, węglowodanów prowadzi do zakłócenia metabolizmu białek. Witaminy B₆, W₁₂, C, A są koenzymami enzymów prowadzących procesy biosyntezy. Stąd - niedobór witamin powoduje również zaburzenia metabolizmu białek.

Gdy nie ma wystarczającej podaży białek lub ich przejścia na szyny energetyczne (w wyniku niedostatecznego spożycia tłuszczów lub węglowodanów), występują następujące zjawiska:

1. Intensywność procesów anabolicznych aktywnego metabolizmu struktur białkowych jest gwałtownie ograniczona, a ilość uwalnianego azotu maleje;

2. Redystrybucja endogennego azotu w organizmie. Są to czynniki adaptacji do braku białka.

Selektywny niedobór białek (głód białkowy) - w tych warunkach na pierwszy plan wysuwa się ograniczenie wydalania azotu i jego redystrybucja w organizmie. Pokazuje to niejednorodność zaburzeń metabolizmu białek w różnych narządach: aktywność enzymów przewodu pokarmowego

ostro ograniczone, a synteza procesów katabolicznych nie jest zakłócona. Jednocześnie białka mięśnia sercowego są mniej dotknięte. Zmniejsza się aktywność enzymów deaminujących, podczas gdy enzymy transaminacyjne zachowują swoją aktywność znacznie dłużej. Tworzenie czerwonych krwinek w szpiku kostnym utrzymuje się przez długi czas, a tworzenie się globiny w strukturze hemoglobiny jest bardzo wcześnie zakłócane. W gruczołach dokrewnych rozwijają się zanikowe zmiany. W klinice występuje głównie niedobór białka.

Przyczyny niepełnego głodu białka (częściowy niedobór) to: a) upośledzona absorpcja białka; b) niedrożność przewodu pokarmowego; c) przewlekłe choroby o zmniejszonym apetycie. W tym przypadku metabolizm białek jest zakłócany zarówno w wyniku niedostatecznej podaży, jak i wykorzystania białek jako materiału energetycznego. Na tym tle procesy adaptacyjne w pewnym stopniu kompensują niedobór białka, dlatego niedobór białka nie rozwija się przez długi czas, a równowaga azotowa utrzymuje się przez długi czas (na pewno, chociaż na niskim poziomie). W wyniku zmniejszenia metabolizmu białek zaburzona jest struktura i funkcja wielu narządów (utrata białka występuje w strukturach wątroby, skóry, mięśni szkieletowych). Należy zauważyć, że w tym przypadku istnieje względna ochrona syntezy niektórych białek z naruszeniem syntezy innych typów białek. Synteza białek osocza, przeciwciał, enzymów (w tym przewodu pokarmowego, co prowadzi do wtórnego zakłócenia wchłaniania białek) jest ograniczona. W wyniku naruszenia syntezy enzymów metabolizmu węglowodanów i tłuszczów zachodzą procesy metaboliczne w metabolizmie tłuszczów i węglowodanów. Adaptacja do niekompletnego głodu białkowego jest jedynie względna (zwłaszcza w organizmach rosnących). Młode organizmy mają spadek adaptacyjny.

intensywność metabolizmu białek (spowolnienie metabolizmu) jest mniej doskonała niż u dorosłych. W warunkach regeneracji i rekonwalescencji całkowite przywrócenie struktury nie jest obserwowane przez długi czas, a rany nie goją się przez długi czas. Tak więc, przy przedłużającym się niepełnym czczo może wystąpić wyraźne wyczerpanie białka i śmierć. Niekompletne głodzenie białka często występuje przy zaburzeniach wchłaniania

białka, które występują w dowolnej kombinacji zmian szybkości hydrolizy, promocji masy pokarmowej i wchłaniania tych produktów - najczęściej z różnymi formami naruszenia funkcji wydzielniczej przewodu pokarmowego, aktywności trzustki i patologii ściany jelita cienkiego. Funkcją żołądka w hydrolizie białek jest:

1. Endopeptydaza - pepsyna - rozrywa wewnętrzne wiązania peptydowe, w wyniku czego powstają polipeptydy.

2. Rola rezerwowa i przepływ masy pokarmowej do niższych części przewodu pokarmowego (proces ten zostaje przerwany, gdy perystaltyka jest przyspieszona). Te dwie funkcje żołądka są zaburzone w stanach achilicznych, wraz ze zmniejszeniem aktywności pepsyny (lub wydzielanego pepsynogenu): zmniejsza się pęcznienie białek dietetycznych, a pepsynogen jest słabo aktywowany. Ostatecznie istnieje względny brak hydrolizy białek.

Naruszeniem wchłaniania białek w górnym odcinku przewodu pokarmowego może być: brak soku trzustkowego (zapalenie trzustki). Ponadto naruszenie aktywności trypsyny może być pierwotne lub wtórne. Może być niewystarczająca aktywność i niewystarczająca ilość soku jelitowego, ponieważ zawiera enterokinazę, która aktywuje konwersję trypsynogenu do trypsyny, chymotrypsynogenu do chymotrypsyny. Niewystarczająca aktywność lub ilość trypsyny z kolei prowadzi do naruszenia działania i jelitowych enzymów proteolitycznych - egzopeptydaz soku jelitowego: aminopolipeptydaz i dipeptydaz, które oddzielają poszczególne aminokwasy.

Gdy zapalenie jelit, któremu towarzyszy spadek wydzielania, przyspieszona ruchliwość i upośledzona absorpcja błony śluzowej jelita cienkiego, rozwija się złożony niedobór wchłaniania białka. Szczególne znaczenie ma przyspieszona perystaltyka, ponieważ kontakt między treścią pokarmową a ścianą jelita jest zakłócany (rozkłada to również trawienie ciemieniowe, co jest ważne dla eliminacji aminokwasów i późniejszej absorpcji). Proces absorpcji w aktywnym procesie jelita: 1. Adsorpcja aminokwasów na powierzchni błony śluzowej jelit; zawiera błonę komórek nabłonkowych

wiele lipidów, które zmniejszają ujemny ładunek śluzu. 2. Enzymy biorące udział w transporcie aminokwasów (fosfoamidaza, ewentualnie także transferaza) przez nabłonek jelitowy, prawdopodobnie mają przynależność do grupy (tzn. Istnieją różne systemy transportowe dla różnych grup aminokwasów, ponieważ między wchłanianiem powstają relacje konkurencyjne). Gdy stan obrzękowy błony śluzowej jelit, przyspieszenie ruchliwości i osłabienie dostaw energii w procesie absorpcji narusza absorpcję w jelicie. W ten sposób równowaga jakości wchodzących aminokwasów jest zaburzona (nierówna absorpcja poszczególnych aminokwasów w czasie, brak równowagi w stosunku aminokwasów we krwi - brak równowagi). Rozwój nierównowagi między poszczególnymi aminokwasami w patologii asymilacji występuje, ponieważ wchłanianie poszczególnych aminokwasów zachodzi w różnym czasie podczas procesu trawienia, ponieważ aminokwasy są cięte. Na przykład tyrozyna i tryptofan są oddzielone w żołądku. Całe przejście w aminokwasy białek pokarmowych odbywa się w ciągu 2 godzin (w tym czasie pojawiają się we krwi), a podczas patologii okres ten jest przedłużony. Z krwi aminokwasy wchodzą do komórek, gdzie są albo wykorzystywane do syntezy, albo są deaminowane. A dla przejścia syntezy konieczne jest, aby wszyscy partnerzy aminokwasów byli jednocześnie razem iw pewnych proporcjach. Przy naruszeniu procesów absorpcji stosunek ten jest zakłócany, a aminokwasy nie służą do syntezy białek, ale ulegają degradacji na drodze deaminacji. Występuje brak równowagi aminokwasów. Zjawisko to występuje podczas spożywania tylko jednego rodzaju białka dietetycznego (monotonnego pokarmu). Stan braku równowagi i upośledzonej syntezy może przejawiać się w rozwoju zatrucia (gdy ciało jest przeładowane jakimikolwiek szczególnymi rodzajami aminokwasów, mają one działanie toksyczne lub w wyniku nadmiernej deaminacji). Oddziel aminokwasy w rozkładzie od toksycznych produktów. W końcu ogólny niedobór białka występuje w wyniku niedostatecznego jego spożycia lub zaburzonego trawienia i wchłaniania itp. Druga strona nierównowagi to naruszenie metabolizmu białek podczas selektywnego

niedobory pojedynczych aminokwasów (co jest niezastąpione), a tutaj synteza białek jest głównie upośledzona, w ramach której przeważa ten aminokwas. To jest niedobór aminokwasów. Tak więc, zaburzenia żywieniowe metabolizmu białek mogą być związane z niedoborem ilościowym, jakościową jednorodnością, niedoborem ilościowym poszczególnych aminokwasów, z przewagą ilościową poszczególnych aminokwasów - wszystkie z nich są połączone w pojęciu braku równowagi.

Naruszenia procesów neurohumoralnych mogą również stanowić podstawę do naruszania procesów syntezy i rozpadu białek. U wysoko rozwiniętych zwierząt regulacja syntezy białek odbywa się przez układ nerwowy i hormony. Regulacja nerwowa przebiega na dwa sposoby: 1. Bezpośrednia ekspozycja (troficzna). 2. Poprzez efekty pośrednie - poprzez hormony (zmiany w funkcjonowaniu gruczołów wydzielania wewnętrznego, których hormony są bezpośrednio związane z metabolizmem białek).

Klasyfikacja typów syntezy białek i hormonów

Zaburzenia metabolizmu białek - patofizjologia. Tom 2

Energia i główna wymiana

Energia zawarta w żywności podczas trawienia jest uwalniana na zewnątrz. Połowa z nich jest przekształcana w ciepło, a druga połowa jest przechowywana jako adenozynotrifosforan (ATP). Następujące powody mogą zakłócić tworzenie ATP u kobiet:

• nadczynność tarczycy (nadmiar hormonów tarczycy);
• choroby zakaźne;
• wystawienie na zimno;
• nadmiar witaminy C.

Pod wpływem tych czynników organizm przechowuje mniej energii niż to konieczne.

Podstawowy metabolizm - ilość energii, która jest wystarczająca do utrzymania życia organizmu w spoczynku. U mężczyzn jest to 1600 kcal dziennie, u kobiet 10% mniej. Następujące stany zwiększają podstawowe tempo przemiany materii:

• stres, niepokój;
• nerwica;
• gorączka;
• cukrzyca;
• zwiększona produkcja hormonów tarczycy, hormonów somatotropowych, hormonów tarczycy i hormonów płciowych, katecholamin (adrenaliny i noradrenaliny);
• alergia;
• ćwiczenia i inne.

W wyniku naruszenia metabolizmu energetycznego i wzmocnienia podstawowego metabolizmu organizm wydaje więcej energii niż otrzymuje, i zaczyna wykorzystywać jego rezerwy: najpierw tkankę mięśniową, następnie zapasy węglowodanów w wątrobie i mięśniach, a następnie własne białka. Rezultatem jest zmniejszenie masy ciała, zaburzenie wszystkich narządów wewnętrznych, zaburzenia układu nerwowego.

Następujące stany zmniejszają podstawowe tempo przemiany materii, czyli zmniejszają zużycie energii przez kobiety:

• post;
• niedokrwistość;
• zmniejszona produkcja hormonów;
• uszkodzenie układu nerwowego, takie jak demencja starcza;
• spać

Wraz ze spadkiem podstawowego tempa metabolizmu organizm otrzymuje niewiele energii, ponieważ procesy trawienia żywności są tłumione lub wcale nie wystarcza. W rezultacie jest on także zmuszony do korzystania ze swoich zasobów i wyczerpania się, a traktowanie takich rodzajów naruszeń jest całkowicie zdeterminowane przez powód, który je spowodował.

Wymiana białek

W przewodzie pokarmowym białka ulegają rozkładowi pod wpływem enzymów proteolitycznych. Jednocześnie z jednej strony białka i inne związki azotowe tworzące żywność tracą swoje specyficzne cechy, z drugiej strony aminokwasy powstają z białek, nukleotydy powstają z kwasów nukleinowych itp. Powstałe podczas trawienia żywności lub substancji zawierających azot o małej masie cząsteczkowej są poddawane absorpcji.

Synteza struktur białkowych w organizmie jest centralnym ogniwem metabolizmu białek. Nawet niewielkie naruszenia specyficzności biosyntezy białka mogą prowadzić do głębokich zmian patologicznych w organizmie.

Wśród przyczyn naruszeń syntezy białek ważne miejsce zajmują różne rodzaje niedoborów żywieniowych (całkowity, niepełny głód, brak niezbędnych aminokwasów w pożywieniu, naruszenie proporcji ilościowych między niezbędnymi aminokwasami wchodzącymi do organizmu).

Jeśli na przykład białko tkankowe tryptofan, lizyna, walina są w równych proporcjach (1: 1: 1), a aminokwasy te aminokwasy występują w stosunku (1: 1: 0,5), wówczas synteza białka tkankowego zostanie zapewniona w To tylko połowa.

W przypadku braku co najmniej jednego z 20 niezbędnych aminokwasów w komórkach, synteza białek ogólnie się zatrzymuje.

Białka ciała są stale w stanie dynamicznym: w procesie ciągłego rozpadu i biosyntezy. Naruszenie warunków niezbędnych do realizacji tej mobilnej równowagi może również prowadzić do rozwoju ogólnego niedoboru białka.

Zazwyczaj okres półtrwania różnych białek wynosi od kilku godzin do wielu dni. Zatem czas biologiczny redukcji albuminy surowicy ludzkiej o połowę wynosi około 15 dni. Wielkość tego okresu zależy w dużej mierze od ilości białek w pożywieniu: wraz ze spadkiem zawartości białek wzrasta, a wraz ze wzrostem - maleje.

W większości przypadków przyspieszeniu rozpadu białek towarzyszy rozwój ujemnego bilansu azotowego w organizmie z powodu przewagi procesów rozpadu białek nad ich biosyntezą.

Patologia ostatniego etapu metabolizmu białek.

Głównymi produktami końcowymi metabolizmu białek są amoniak i mocznik. Patologia ostatniego etapu metabolizmu białek może objawiać się naruszeniem tworzenia produktów końcowych lub naruszeniem ich eliminacji.

Wiązanie amoniaku w tkankach organizmu ma wielkie znaczenie fizjologiczne, ponieważ amoniak działa toksycznie głównie na centralny układ nerwowy, powodując jego ostre podniecenie.

We krwi osoby zdrowej jej stężenie nie przekracza 517 µmol / l. Wiązanie i zobojętnianie amoniaku przeprowadza się za pomocą dwóch mechanizmów: w wątrobie przez tworzenie mocznika, aw innych tkankach przez dodanie amoniaku do kwasu glutaminowego (przez aminowanie) z utworzeniem glutaminy.

Głównym mechanizmem wiązania amoniaku jest tworzenie mocznika w cyklu cytrulina-arginina ornitin (ryc. 9.3).

Naruszenie tworzenia mocznika może nastąpić w wyniku zmniejszenia aktywności układów enzymatycznych biorących udział w tym procesie (dla zapalenia wątroby, marskości wątroby) i ogólnego niedoboru białka. Gdy powstaje mocznik, amoniak gromadzi się we krwi i tkankach, a stężenie wolnych aminokwasów wzrasta, czemu towarzyszy rozwój hiperazotemii.

W ciężkich postaciach zapalenia wątroby i marskości wątroby, gdy jej funkcja tworzenia mocznika jest gwałtownie upośledzona, rozwija się wyraźna toksyczność amoniaku (dysfunkcja ośrodkowego układu nerwowego wraz z rozwojem śpiączki).

Dziedziczne defekty w aktywności enzymów mogą leżeć u podstaw zaburzeń tworzenia mocznika. Zatem wzrost stężenia amoniaku (amonu) we krwi może być związany z blokowaniem syntetazy fosforanu karbamylu i ornitynowo-karboksylotransferazy.

katalizowanie wiązania amoniaku i tworzenie ornityny. Z dziedziczną wadą syntetazy bursztynianu argininy we krwi, stężenie cytruliny gwałtownie wzrasta, w wyniku czego cytrulina jest wydalana z moczem (do 15 g dziennie), tj. rozwój cytrullinurii.

W innych narządach i tkankach (mięsień, tkanka nerwowa) amoniak jest związany w reakcji amidowania z dodatkiem wolnych aminokwasów dikarboksylowych do grupy karboksylowej. Głównym substratem jest kwas glutaminowy.

Naruszenie procesu amidacji może nastąpić wraz ze spadkiem aktywności układów enzymatycznych, które zapewniają reakcję (glutaminaza), lub w wyniku intensywnego tworzenia amoniaku w ilościach przekraczających możliwości jego wiązania.

Kolejnym produktem końcowym metabolizmu białek, który powstaje podczas utleniania kreatyny (azotu mięśniowego), jest kreatynina. Normalna dzienna zawartość kreatyniny w moczu wynosi około 1-2 g.

Kreatyna - wzrost poziomu kreatyniny w moczu - obserwuje się u kobiet w ciąży i dzieci w okresie intensywnego wzrostu.

W czasie postu, awitaminozy E, gorączkowych chorób zakaźnych, nadczynności tarczycy i innych chorób, w których występują zaburzenia metaboliczne mięśni, kreatynuria wskazuje na naruszenie metabolizmu kreatyny.

Białka są jednym z najbardziej złożonych elementów strukturalnych ludzkiego ciała. Są niezbędne do zapewnienia normalnego oddychania, trawienia, neutralizacji substancji toksycznych, normalnej aktywności układu odpornościowego i wielu innych funkcji, na przykład:

1. Udział w reakcjach chemicznych jako katalizatory. Obecnie znanych jest ponad 3000 enzymów, które są związkami białkowymi w przyrodzie.
2. Funkcja transportu Z pomocą białka hemoglobiny każda komórka naszego ciała otrzymuje tlen, lipoproteiny pomagają „spakować się” i nosić tłuszcz itp.
3. Ochrona ciała przed infekcją. Układ odpornościowy nie byłby w stanie skutecznie poradzić sobie z przypisanymi mu zadaniami, gdyby nie było przeciwciał, które są również związkami białkowymi.
4. Zatrzymanie krwawienia. Fibryna, fibrynogen, który jest niezbędny do tworzenia skrzepu krwi i późniejszego tworzenia skrzepu krwi, jest również białkiem.
5. Skurcz mięśni, zapewniający możliwość wykonywania ruchu. Jest to możliwe dzięki obecności w każdej komórce mięśniowej kurczliwych białek - aktyny i miozyny.
6. Rama i struktura. Białka są zawarte w szkielecie ścian komórkowych, włosach, paznokciach, cząsteczki białek składają się z białek, są zawarte w składzie ścięgien, więzadeł i zapewniają elastyczność i trwałość skóry.
7. Zapewnienie funkcjonowania ciała jako całości. Liczne hormony regulujące różne procesy i praca poszczególnych narządów są również białkami.
8. Funkcja przeciwobrzękowa. Białka albumin chronią organizm przed pojawieniem się tzw. Głodnego obrzęku.
9. Dostawy energii. Jak wiadomo, podział 1 g białka daje energię 4 kilokalorii.

Objawy metabolizmu białek

Białko jest niezbędnym materiałem dla organizmu. Powodem ich niedoboru staje się głód lub choroby przewodu pokarmowego. Zwiększony rozkład białek w organizmie występuje podczas procesu nowotworowego, gruźlicy, nadczynności tarczycy, gorączki, oparzeń, stresu, choroby nerek i hipowitaminozy. Wiele z tych czynników często dotyka kobiety.

Wymiana węglowodanów

Podobnie jak białka i lipidy, węglowodany należą do najważniejszych związków chemicznych. W ludzkim ciele spełniają następujące główne funkcje:

1. Dostarczanie energii.
2. Strukturalne.
3. Ochronny.
4. Weź udział w syntezie DNA i RNA.
5. Weź udział w regulacji metabolizmu białek i tłuszczów.
6. Energizuj mózg.
7. Inne funkcje: są składnikami wielu enzymów, białek transportowych itp.

Objawy metabolizmu węglowodanów

Z nadmiarem węglowodanów obserwuje się:

• zwiększony poziom glukozy we krwi
• otyłość.

Podwyższenie glukozy występuje w takich przypadkach jak:

• jeść dużo słodyczy (zazwyczaj trwa kilka godzin po spożyciu),
• zwiększyć tolerancję glukozy (poziom glukozy po zjedzeniu słodkiego pozostaje podwyższony przez dłuższy czas),
• cukrzyca.

Objawy niedoboru węglowodanów to:

• zaburzenia metaboliczne białek, lipidów, rozwój kwasicy ketonowej,
• hipoglikemia,
• ogólna słabość
• senność
• drżenie kończyn
• utrata masy ciała.

Najczęściej niedobór węglowodanów występuje podczas postu, wad genetycznych, przedawkowania insuliny w cukrzycy.

Jakie testy muszą przejść, aby sprawdzić metabolizm węglowodanów?

• Badanie krwi na cukier.
• Analiza moczu na cukier.
• Badanie krwi hemoglobiny glikozylowanej.
• Test tolerancji glukozy.

Węglowodany zapewniają najważniejszą funkcję energetyczną i odżywiają komórki mózgowe. Że węglowodany natychmiast kompensują utratę energii w różnych obciążeniach i sytuacjach stresowych.

Organizm ludzki silnie reaguje zarówno na wzrost poziomu glukozy, jak i spadek glukozy we krwi, a choroby, które są spowodowane zaburzeniami metabolicznymi o charakterze węglowodanowym, często towarzyszą osobie przez całe życie.

Ponadto krytyczne wartości cukru we krwi mogą być śmiertelne.

Zaburzenia metabolizmu węglowodanów są możliwe w następujących typach:

Dieta metaboliczna

Jej zasady opierają się na przywróceniu normalnego funkcjonowania ludzkich systemów i organów. Jednocześnie głównym znakiem, że ta dieta, przepisywana na zaburzenia metaboliczne, zaczęła działać, jest ciągłe uczucie małego głodu.

Należy zauważyć, że dieta Pevznera polega na nasyceniu organizmu 2000 kalorii dziennie, więc metabolizm powróci dość powoli, ale wyniki utraty wagi będą długie.

W każdej diecie istnieją zarówno zalecenia, jak i ograniczenia.

PATOLOGIA WYMIANY BIAŁKA;

Wprowadzenie Zaburzenia metabolizmu białek występujące w różnych chorobach, stanach i procesach patologicznych charakteryzują się dużą różnorodnością i znaczeniem biologicznym.

Wiadomo, że białka zajmują wiodącą pozycję w organizmie, ponieważ stanowią podstawę strukturalnych, transportowych i funkcjonalnych jednostek komórek i substancji międzykomórkowych. Białka, w przeciwieństwie do lipidów i węglowodanów, nie są odkładane w organizmie. W związku z tym białka stosowane do zapewnienia funkcji życiowych organizmu w wyniku ich rozpadu muszą być stale uzupełniane ze środowiska zewnętrznego za pomocą odpowiednich substratów, z których syntetyzowane są proste i złożone substancje białkowe i związki specyficzne dla organizmu. Zamiast około 100 g białek utraconych w organizmie każdego dnia, taka sama ich ilość powinna zostać zsyntetyzowana.

Ze względu na fakt, że wszystkie białka zawierają atomy azotu, stan metabolizmu białek jest zazwyczaj oceniany przez wynikowy wskaźnik równowagi losowej.

Zdrowy człowiek ma bilans azotowy - ilość substancji azotowych wydalanych z organizmu jest równa ilości substancji azotowych zużywanych z pożywienia.

Gdy procesy anaboliczne są aktywowane (lub gdy dominują nad procesami katabolicznymi), azot gromadzi się w organizmie, tj. rozwija pozytywny bilans azotowy. Te ostatnie można wykryć zarówno w warunkach fizjologicznych (podczas ciąży, w ciele rosnącym), jak i przy wprowadzaniu leków anabolicznych oraz w niektórych typach patologii (nadmierna produkcja androgenów, mineralokortykoidów, insuliny, hormonu wzrostu, aktywacja autonomicznego układu nerwowego przywspółczulnego itp.).

Wraz z aktywacją procesów katabolicznych (lub ich przewagą nad procesami anabolicznymi) obserwuje się spadek ilości azotu w organizmie, tj. rozwija ujemny bilans azotowy. Te ostatnie można wykryć w warunkach intensywnego stresu, zatrucia, infekcji, urazów, uogólnionej stymulacji układu somatycznego lub współczulnego, aktywacji układu sympathoadrenal (SED), układu podwzgórze-przysadka-kory nadnerczy (GGAS), tarczycy lub całego GGTS, z całkowitym lub częściowym głodem Ogólne chłodzenie i przegrzanie ciała.

Naruszenie metabolizmu białek może wystąpić w wyniku oddzielnych lub połączonych zaburzeń następujących głównych etapów (związanych z głównymi etapami trawienia):

- zmniejszenie spożycia pokarmu jako całkowitej ilości białek, a zwłaszcza niezbędnych aminokwasów,

- naruszenia mechanicznego mielenia pokarmów białkowych w ustach (z udziałem zębów, mięśni żucia, śliny),

- naruszenia formowania pełnowartościowej bryły pokarmowej i jej połykania (z udziałem prążkowanych mięśni języka, mięśni żucia, mięśni gardła, górnego przełyku i mięśni gładkich środkowego i dolnego przełyku)

- naruszenia trawienia białek w żołądku (z udziałem pepsyn i kwasu solnego; do polipeptydów i oligopeptydów), jelita cienkiego (z udziałem soku trzustkowego i jelitowego trypsyn i wodorowęglanów żółciowych, soków trzustkowych i jelitowych) oraz jelita grubego (z udziałem mikroorganizmów sapr phyte);

- upośledzone wchłanianie produktów rozpadu białek (głównie aminokwasów) w górnych jelicie cienkim w wyniku: zahamowania mikrokosmków transportowych, zmniejszenia procesów fosforylacji w błonie śluzowej jelita cienkiego, rozwoju procesów zapalnych i dystroficznych w jelitach śluzowych, zmniejszenia spożycia białka z pożywienia (podczas postu), hamowanie trawienia białek w przewodzie pokarmowym, zwiększenie perystaltyki i przyspieszenie ewakuacji żywności z żołądka i jelit;

- zakłócenie transportu produktów degradacji białka (głównie aminokwasów);

- Przerwanie metabolizmu w błonie śluzowej jelit i różnych tkankach ciała. Wraz ze wzrostem liczby utlenionych metabolitów prowadzi to do zmiany zawartości różnych aminokwasów w wyniku zaburzeń procesów: - transaminacja aminokwasów (mianowicie tworzenie nowych aminokwasów z powodu naruszenia odwracalnego przeniesienia grupy aminowej do a-ketokwasu bez pośredniego tworzenia wolnego amoniaku. Jest to spowodowane niedoborem pirydoksyny (witamina b₆), zmniejszając aktywność transaminaz, wpływ kortykosteroidów (głównie glukokortykoidów) i hormonów tarczycy (trijodotyronina i tyroksyna); - oksydacyjna deaminacja aminokwasów (proces niszczenia zużytych aminokwasów przez usunięcie grupy aminowej). Wynika to z niedoboru pirydoksyny, ryboflawiny (witaminy B₂) lub kwas nikotynowy (witamina PP), a także podczas niedotlenienia i głodu pokarmowego; - dekarboksylacja aminokwasów (tworzenie CO₂ i aminy biogenne, w szczególności, upośledzone tworzenie histaminy z histydyny, serotoniny z 5-hydroksytryptaminy). Obserwuje się to z wadami genetycznymi prowadzącymi do niedoboru dekarboksylaz z hipowitaminozą B₆. Nasilenie dekarboksylacji obserwuje się podczas niedotlenienia;

- osłabiona synteza białek w organizmie. Dzieje się tak przy zmniejszeniu ilości i naruszeniu jakościowego składu aminokwasów, który występuje, gdy zaburzenia syntezy i aktywności różnych enzymów, zaburzenia unerwienia (potrójna kontrola neuronalna), regulacja hormonalna (zmniejszenie powstawania i działania hormonu wzrostu i hormonów płciowych, zwiększenie produkcji i aktywności glukokortykoidów i hormonów tarczycy, i.d.;

- naruszenia ostatniego etapu metabolizmu białek, tj. zaburzenia tworzenia końcowych substancji zawierających azot (NH₃, NH₄, mocznik, kwas moczowy, glutamina, kreatyna, kreatynina, wskaźnik), jak również substancje zawierające azot (CO₂ i H₂O).

Naruszenia ostatniego etapu metabolizmu białek są zwykle oceniane przez średni wskaźnik - poziom resztkowego (niebiałkowego) azotu we krwi, którego zawartość wynosi zwykle 0,2 - 0,4 g / l). Azot resztkowy na

50% składa się z azotu mocznikowego, 25% azotu z aminokwasów i 25% z innych produktów azotowych. Część mocznikowa azotu (stanowiąca 50% całkowitego resztkowego azotu) jest nazywana resztkowym azotem.

Wzrost resztkowego azotu we krwi (hiperasotemia) może wystąpić zarówno poprzez zwiększenie ilości resztkowego (nie mocznikowego) azotu (który jest zauważalny w niektórych typach patologii, zwłaszcza niewydolności wątroby), jak i z powodu azotu mocznikowego, co odnotowuje się z naruszeniem funkcji wydalania nerkowego. Hiperazotemia często występuje podczas niedotlenienia, urazu, zatrucia, infekcji.

W warunkach patologicznych wzrost poziomu toksycznego amoniaku we krwi (NH₃). Dzieje się tak w szczególności, gdy: - spadek czynności nerek i dróg moczowych w moczu, - spadek NH₄- oraz funkcje mocznika i wątroby i nerek, - hamowanie funkcji tworzących glutaminę różnych narządów.

Patologia metabolizmu nukleoprotein jest również spowodowana rozwojem zaburzeń końcowego etapu metabolizmu białek, głównie purynowych zasad azotowych, co prowadzi do upośledzenia tworzenia, złogów w tkankach i wydalania kwasu moczowego. W genezie patologii metabolizmu nukleoprotein ważne jest zwiększenie zarówno powstawania, jak i odkładania się oraz wydalania kwasu moczowego z organizmu. Towarzyszy temu znaczny wzrost jego zawartości we krwi (hiperurykemia) i odkładanie się soli kwasu moczowego w postaci kryształów w tkankach, głównie w pochewkach ścięgien, chrząstkach, różnych stawach, zwłaszcza rąk, co prowadzi do rozwoju przewlekłego zapalenia proliferacyjnego i choroby nosologicznej, zwanej dną moczanową. Choroba ta charakteryzuje się również wzrostem wydalania moczu z kryształów moczanu (kamieni moczanowych). Pozytywny efekt terapeutyczny dzięki zastosowaniu preparatów litu, zmniejszających tworzenie się kryształów i kamieni. Należy zauważyć, że u osób zdrowych, zwłaszcza starszych, które nadmiernie spożywają mięso, piwo, orzechy (zawierające puryn), można również zauważyć hiperurykemię. Zaburzenia metabolizmu nukleoprotein, którym towarzyszy wzrost powstawania i odkładania się kryształów moczanu, obserwuje się również w innych chorobach (miażdżyca tętnic, oparzenia, krupowe zapalenie płuc, białaczka).

Naruszenie całkowitej ilości białek we krwi i jej składu białkowego może objawiać się hipo-, hiper- i dysproteinemią.

Hiperproteinemii towarzyszy wzrost (ponad 85 g / l) zawartości białka w osoczu krwi. Może być bezwzględna (ze szpiczakiem, przewlekłymi zakażeniami hipergammaglobulinemią, jak również różnymi stanami limfoproliferacyjnymi) i względna (z pogrubieniem krwi, odwodnieniem organizmu).

Hipoproteinemia charakteryzuje się zmniejszeniem (poniżej 65 g / l) zawartości białka w osoczu krwi. Występuje wraz ze zmniejszeniem zarówno spożycia w organizmie, jak i ze zmniejszeniem syntezy białek w nim (globulin, a zwłaszcza albuminy), jak również ze wzrostem ich wydalania w moczu - hiperproteinurii (z powodu uszkodzenia nerek (upośledzona filtracja i reabsorpcja) i dróg moczowych) lub z utratą krwi, krwotokami, masywnym wysiękiem i wynaczynieniem.

Dysproteinemii towarzyszy zmiana stosunku różnych frakcji białkowych, zarówno bez zmiany lub zmiany zawartości całkowitych białek, na przykład zwiększenie lub zmniejszenie stosunku albuminy / globuliny (A / G), który normalnie (1,2 -1,8): 1.

W warunkach patologii najczęściej obserwuje się spadek stosunku A / G, zarówno ze względu na zmniejszenie albuminemii, jak i zwiększenie globulinemii.

Redukcja albuminy we krwi zachodzi z wieloma chorobami i procesami patologicznymi, w szczególności z pokarmem (głównie głodem białkowym), z rozległymi procesami zapalnymi, oparzeniami, ciężkimi i długotrwałymi chorobami zakaźnymi, nerczycą, marskością wątroby itp.

Zwiększ a₁- i a₂-globuliny obserwowane w wielu ostrych chorobach zakaźnych i destrukcyjno-nekrotycznych, ostrych reumatyzmach, nerczycach, różnych nowotworach złośliwych, zwłaszcza w raku itd.

Wzrost liczby b-globulin we krwi występuje w zapaleniu wątroby, szpiczaku mnogim, nerczaku itp.

Wzrost zawartości g-globulin we krwi stwierdza się w różnych przewlekłych chorobach zapalnych, marskości wątroby, szpiczaku typu g itp. g-globulinemia jest fizjologiczna i patologiczna, wrodzona i nabyta, ilościowa i jakościowa.

Na przykład noworodek może mieć zarówno hipogammaglobulinemię, jak i digammaglobulinemię. W procesie ontogenezy mogą rozwinąć się zarówno hipergammagglobulinemia, jak i hipogammaglobulinemia oraz agammaglobulinemia, jak również fizjologicznie obojętne immunoglobuliny lub paraproteiny (wytwarzane przez patologiczny klon immunokompetentnych komórek, na przykład w szpiczaku).

W przypadku hipoalbuminemii następuje spadek ciśnienia onkotycznego krwi, labilnej puli aminokwasów w organizmie, zdolności transportowej plazmy do przenoszenia różnych kationów, anionów, soli, bilirubiny, kwasów tłuszczowych, hormonów, substancji leczniczych, PAM i różnych złożonych związków. Przy rzadko występującej hiperalbuminemii jest odwrotnie.

Hypo-a₁-globulinemia charakteryzuje się spadkiem i hiper-a₁-globulinemia - zwiększenie zdolności osocza do przenoszenia₁-lipoproteiny, a₁-glikoproteiny, transkortyna (a₁-globulina wiążąca hormony kortykosteroidowe) i inne.

Hypo-a₂-globulinemii towarzyszy spadek i hiper-a₂-globulinemia - zwiększenie zdolności osocza do transportu₂-lipoproteiny, haptoglobina (a₂-glikoproteina zdolna do wiązania się z hemoglobiną, zwłaszcza podczas hemolizy, z utworzeniem związku o aktywności peroksydazy, ceruloplazminy (enzym oksydacyjny zawierający Cu 2+), jak również wiązania z hemem hemoglobiny zawierającym Fe 2+ itd.

Z niedoborem β-globulin we krwi obserwuje się spadek, a wraz z ich wzrostem - zwiększenie stężenia b-lipoprotein w osoczu, transferyny (białka transportującego żelazo w organizmie) itp.

Hipogammaglobulinemia rozwija się poprzez zmniejszenie jednej lub więcej immunoglobulin (Ig G, Ig M, Ig A). Towarzyszy temu hamowanie zarówno odporności ogólnoustrojowej, jak i miejscowej, w szczególności zmniejszenie wytwarzania przeciwciał przeciwko toksynom wirusowym i bakteryjnym, jak również przeciwciał przeciwko pewnym typom mikroorganizmów.

Często z niedoborem białka w osoczu krwi i naruszeniem stosunku frakcji białkowych (albumina, a₁, a₂, b₁, b₂, g-globuliny) w organizmie występuje wiele błędnych kół, które przyczyniają się do wzmocnienia hipo- i dysproteinemii, jak również do rozwoju niedokrwistości, zmniejszając liczbę i aktywność różnych (strukturalnych, transportowych i / lub enzymatycznych) białek, w tym trawiennych, motorycznych, wchłaniania, wydalania i działanie hormonalne przewodu pokarmowego, jeszcze bardziej zaburzające metabolizm białek, a zatem różne procesy biologiczne i fizjologiczne.