Czym jest alfa-amylaza krwi? Dlaczego powinienem wziąć test amylazy i jaki jest poziom amylazy we krwi? Jakie choroby powodują wzrost amylazy? Odpowiedzi na te pytania są poświęcone temu artykułowi.

Alfa amylaza krwi: co to jest?

Enzym ten jest oznaczony grecką literą, ponieważ z jego pomocą alfa 1-4 wiązania cukrów złożonych - węglowodany są niszczone. Funkcją amylazy jest liza lub niszczenie skrobi zwierzęcej, zwanej samą skrobią glikogenową i roślinną, do glukozy, maltozy, galaktozy, sacharozy i innych łatwo przyswajalnych substratów, w zależności od rodzaju powtarzających się pozostałości.

Rozpad cukrów w jamie ustnej jest początkiem tego procesu, a następnie pokarm dostaje się do żołądka, gdzie oddziałuje na niego kwaśne środowisko, a następnie żywność dostaje się do dwunastnicy, gdzie nowo powstałe korzystne podłoże alkaliczne i enzym amylaza ponownie zaczynają dzielić węglowodany. Tylko tym razem wchodzi w grę enzym wytwarzany przez trzustkę.

Ponieważ enzym ma bardzo mały rozmiar cząsteczki, po zakończeniu pracy jest wchłaniany do krwi w dwunastnicy. Dlatego te enzymy - zarówno trzustkowe (nazywane typem P), jak i śliny (nazywane typem S) są łatwo wykrywalne w badaniu krwi.

Normy amylazy w osoczu wskazują dokładnie znaczenie wydzielania gruczołów ślinowych i trzustki. Istnieją inne próbki tkanki gruczołowej, które są zdolne do wytwarzania tego związku, a które powodują wzrost amylazy - to gruczoły sutkowe w okresie karmienia dziecka, skrawków jelit i wątroby, a także jajników i jajowodów. Jednak aktywność amylazy wytwarzanej przez te narządy jest tak nieznaczna, że ​​można ją całkowicie pominąć.

Nawiasem mówiąc, historycznie istnieje inna nazwa tego enzymu - mianowicie diastaza. Ale w klinice zdarzyło się, że diastaza nazywana jest alfa-amylazą, która dostaje się do moczu, a enzym we krwi jest po prostu nazywany amylazą.

Po co określać poziom amylazy w biochemicznej analizie krwi?

Test amylazy krwi jest wymagany do oceny prawidłowej funkcji trzustki. W ostrych zmianach zapalnych, gdy następuje samo-trawienie tkanek tego narządu, po 2 godzinach od wystąpienia otaczającego bólu, możliwe jest ujawnienie wzrostu aktywności tej substancji w badaniu surowicy krwi.

Wskaźniki wracają do normy po kilku dniach, zwykle dzieje się to w 3. lub 4. dniu. W przypadku ostrego zapalenia trzustki charakterystyczne jest, że wzrost stężenia tego enzymu osiąga średnio 5-krotność normy, a maksymalne stężenie określa się w ciągu pierwszych trzech dni od początku choroby.

Dlatego głównym wskazaniem do badania stężenia amylazy jest prawdopodobna diagnoza - ostre zapalenie trzustki i obecność otaczającego bólu związanego z błędem w jedzeniu lub użyciem twardych napojów alkoholowych.

Dla lekarzy ważne jest, aby nie było bezpośredniego związku między wskaźnikami do analizy amylazy (wzrost enzymu) a nasileniem trzustki. Analiza ta nie jest w 100% wiarygodna i lepiej jest jej użyć jako wstępnego badania przesiewowego: co piąty pacjent z potwierdzonym rozpoznaniem ostrego zapalenia trzustki ma normalny poziom amylazy we krwi. Najczęściej występuje to w martwicy trzustki tłuszczowej, gdy znaczna ilość lipazy trzustkowej, enzymu rozkładającego tłuszcze, jest również uwalniana do krwi.

O diastazie moczu

Dowiedzieliśmy się, co to jest amylaza w biochemicznym badaniu krwi. Teraz trzeba powiedzieć trochę o moczu. Zwiększona amylaza krwi jest stopniowo filtrowana przez nerki i wydalana z organizmu, dlatego w przypadku ostrego procesu zapalnego w trzustce konieczne jest zbadanie diastazy moczu. Ważne jest, aby stężenie enzymu w moczu zwiększało się jeszcze bardziej niż jego aktywność we krwi, a zwiększona amylaza znajduje się dłużej w moczu niż w innych płynach.

Mogą również istnieć pewne choroby, które nie są związane z patologią układu trzustkowego, ale towarzyszą im również podwyższone poziomy alfa-amylazy we krwi.

Tak więc wskazania do celów analizy badań amylazy we krwi i moczu są następujące:

1. różne uszkodzenia trzustki;
2. choroby gruczołów ślinowych - od kamicy ślinowej do ślinianki przyusznej (znana zakaźna choroba wirusowa - świnka);
3. mukowiscydoza;
4. ostre i otaczające bóle pleców i brzucha.

Norma amylazy we krwi

Przede wszystkim wskaźnik amylazy nie koreluje z płcią: wskaźnik amylazy we krwi kobiet jest absolutnie taki sam jak odsetek mężczyzn. Istnieje inna zależność, a mianowicie - w wieku:

• Wskaźnik amylazy we krwi u dzieci jest znaczny, od 5 do 65 u / ml;
• W ciągu całego życia od 1 roku do 72 lat wartość waha się od 25 - 26 do 125 - 126 jednostek / ml;
• w wieku podeszłym i wieku starczym powyżej 70 - 75 lat zakres wartości wzrasta z 20 do 22 do 160 do 165 jednostek / ml w normalnych warunkach.

Jak można zauważyć, wahania stężenia związku w osoczu krwi mogą być znaczące u zdrowych ludzi. Zatem, jeśli pacjent ma normalną wartość 30 jednostek na mililitr, to jeśli amylaza jest czterokrotnie większa (co jest typowe dla ostrego zapalenia trzustki), jej stężenie będzie nadal wynosić 120 jednostek / ml, co można uznać za górną granicę normy. A jeśli pacjent wejdzie na oddział chirurgiczny z ostrym bólem otaczającym, chirurg wcale nie uważa, że ​​jego amylaza trzustkowa jest zwiększona.

Ta wyjątkowa nadzieja na rozpoznanie zapalenia trzustki przy użyciu tylko enzymu może odgrywać śmiertelną rolę w ocenie patologii trzustki. Rozważ główne przyczyny odchyleń od wartości odniesienia. Najczęściej występuje wzrost stężenia alfa-amylazy trzustkowej lub śliny. W jakich chorobach i warunkach występuje?

Podwyższony poziom

Jeśli amylaza jest podwyższona, co to znaczy? Podsumowując, podsumowujemy wszystkie główne choroby i schorzenia:

• są to różne rodzaje zapalenia trzustki, zarówno ostre, jak i zaostrzające przewlekły proces;
• torbiele trzustkowe;
• podczas przyjmowania niektórych leków, a ich lista jest dość obszerna: jest to cytostatyczny azatiopryna, są to hormony steroidowe, są to inhibitory ACE, są to estrogeny, jest to lek moczopędny, furosemid, są to leki przeciwzapalne - ibuprofen, indometacyna, antybiotyk tetracyklina i wiele innych leków;
• amylaza trzustkowa jest podwyższona z powodu chorób trzustki, takich jak blokada przewodu trzustkowego, kamienia, guza lub procesu klejenia;
• w ostrym zapaleniu otrzewnej lub niedrożności jelit;
• na tle wyraźnej kwasicy ketonowej w cukrzycy typu 1;
• z różnymi nowotworami złośliwymi, najczęściej - gdy guz znajduje się w tkance płucnej lub w jajnikach.

Wysoka amylaza może występować w chorobach dróg żółciowych, w przypadku urazów brzucha, w przewlekłym alkoholizmie, a nawet w uszkodzeniach czaszki. Oddzielnie należy przypomnieć, że wzrost amylazy śliny może być nie tylko w przypadku ślinianki przyusznej, ale także w przypadku guzów gruczołów ślinowych.

Z imponującej listy powyżej można zauważyć, że enzym ten nie ogranicza się do procesów zapalnych w trzustce i pomimo znacznego wzrostu w osoczu krwi, konieczne jest kontynuowanie poszukiwania diagnostycznego, ponieważ pojedynczy wynik analizy nie jest znakiem patognomonicznym dla żadnej choroby.

Zmniejszony poziom

Czy są sytuacje, w których alfa-amylaza jest zmniejszona? Oczywiście ten enzym jest znacznie częściej stosowany w praktyce klinicznej, ale czasami występują również wartości bliskie zeru. Może to być, gdy:

• stan przewlekłego, powolnego zapalenia trzustki, gdy w trzustce pozostaje bardzo mało zdrowej tkanki gruczołowej;
• ten stan jest charakterystyczny dla wyraźnego mukowiscydozy i występuje we wczesnym dzieciństwie.

Ponadto amylaza ulega zmniejszeniu, jeśli znaczna część trzustki zostanie usunięta z pacjenta po operacji.

W każdym razie, bez względu na to, jaką analizę dostanie lekarz, powinien kierować się innymi wynikami badań laboratoryjnych, instrumentalnymi metodami badania. Ale co najważniejsze, powinien zapytać pacjenta i przeprowadzić dokładne badanie. Tylko ten pozornie prosty sposób jest podstawą myślenia klinicznego i pozwoli prawidłowo postawić diagnozę i rozpocząć terminowe leczenie.

Alfa-amylaza w biochemicznej analizie krwi: co oznacza normę

Często zwykły człowiek na ulicy nie wie, czym jest amylaza i jaką rolę odgrywa ona dla naszego zdrowia w ogóle. Z reguły dokładniejsza znajomość tego enzymu występuje po wizycie u lekarza z dolegliwościami bólowymi trzustki. W końcu to właśnie badanie krwi zostanie zaplanowane na badanie biochemiczne, zgodnie z którym specjalista dokona wstępnej diagnozy. Porozmawiajmy o tym, co amylaza i jaka jest jej norma w biochemicznej analizie krwi.

Niewiele o amylazie

Amylaza jest wydzielana przez trzustkę i w minimalnych dawkach przez gruczoły odpowiedzialne za produkcję śliny. Jest to jeden ze składników soku trzustkowego. Główny uczestnik wszystkich procesów trawienia, w tym rozszczepiania węglowodanów.

Idealnie, amylaza w organizmie powinna być minimalna. Jego poziom może się nieznacznie różnić ze względu na powstawanie nowych komórek gruczołów ślinowych i trzustki.

Naukowcy udowodnili, że niewielki procent substancji jest skoncentrowany w oskrzelach, mięśniach szkieletowych, jelicie cienkim i grubym.

Amylaza jest reprezentowana przez trzy typy: alfa, beta i gamma amylaza. Lekarze biochemii zawsze interesują się wyłącznie poziomem alfa-amylazy, ponieważ to właśnie jej rola w procesie trawienia jest ważna.

Ten składnik trawienny rozpoczyna pracę w jamie ustnej. Nie bez powodu jego ślady są obecne w ślinie.

Stopień trawienia „ciężkich” węglowodanów przez jelita zależy od tego, jak mocno działa enzym alfa.

Kiedy zaplanowane jest badanie

Poziom amylazy we krwi odzwierciedla stan większości procesów odpowiedzialnych za metabolizm. Wyraźnie zaznaczono przypadki, w których wykonuje się biochemiczne badanie krwi i konieczne jest śledzenie poziomu amylazy w nim:

1. Podejrzenie ostrego lub przewlekłego zapalenia trzustki
2. Jako element śledzenia leczenia farmakologicznego chorób o charakterze onkologicznym, które mogą wpływać na pracę trzustki.
3. Aby monitorować pacjenta po usunięciu z niego kamieni żółciowych. W tym przykładzie wykonania badanie krwi może obalić lub potwierdzić powikłania po zabiegu.

Badanie prowadzone jest na czczo, krew pobierana jest z żyły. Przed poddaniem biomateriału należy powstrzymać się od tłustego, słonego, pikantnego jedzenia, dać odpocząć ciału, nie przeciążając go fizycznym wysiłkiem jakiejkolwiek złożoności.

Normalne wskaźniki amylazy

Aby otrzymać wynik badania na rękach, osoba z dala od medycyny nie jest zdezorientowana i nie wpada w panikę, ważne jest, aby wiedzieć, że występuje powszechna i trzustkowa amylaza. Wynika to z faktu, że wydzielanie enzymów i hormonów przez trzustkę zachodzi zarówno w krwioobiegu, jak iw jelitach.

Alfa-amylaza jest ogólnym wskaźnikiem, a amylaza trzustkowa jest szczególnym znakiem substancji w soku trzustkowym.

Poziom składnika „trawiennego” w surowicy nie zależy od wieku pacjenta i jego płci. Oczywiście niewielka różnica między wynikiem niemowlęcia a mężczyzną w podeszłym wieku będzie, ale nie jest znacząca.

Amylaza

Badanie krwi pomaga zidentyfikować wiele patologicznych procesów zachodzących w organizmie. Dzięki patologii narządów układu pokarmowego biochemiczna analiza krwi jest bardzo pouczająca.

Jednym z ważnych wskaźników biochemii jest amylaza. Jest głównym markerem stanu trzustki. Jego odchylenia od normy zawsze wskazują na obecność patologii organizmu.

Czym jest amylaza w biochemicznej analizie krwi

Amylaza jest enzymem biorącym udział w procesie trawienia.

Istnieją 2 rodzaje amylazy:

• Alfa amylaza. Jego produkcja odbywa się w trzustce (w większym stopniu) i gruczołach ślinowych;
• Amylaza trzustkowa jest składnikiem alfa-amylazy wytwarzanej wyłącznie przez trzustkę i aktywnie uczestniczy w procesie trawienia w dwunastnicy.

Amylaza jest wytwarzana przez komórki gruczołowe trzustki i jest częścią soku trzustkowego.

Enzym amylaza ma ogromne znaczenie dla organizmu ludzkiego.

Alfa-amylaza we krwi spełnia następujące funkcje:

• Trawienie skrobi podczas trawienia żywności. Proces ten rozpoczyna się w jamie ustnej, ponieważ amylaza jest obecna w składzie śliny. Skrobia jest przekształcana w prostsze substancje zwane oligosacharydami;
• Wchłanianie węglowodanów w organizmie;
• Rozszczepienie glikogenu do glukozy, która jest główną rezerwą energii. Że dostarcza wszystkim komórkom i organom energii niezbędnej do ich żywotnej aktywności.

Enzym amylaza jest bardzo ważny dla prawidłowego funkcjonowania układu pokarmowego, dlatego badanie jego poziomu jest najczęściej przepisywane, gdy istnieją podejrzenia o choroby i zaburzenia przewodu pokarmowego.

Przy braku jakiejkolwiek patologii amylaza powinna znajdować się tylko w jelicie. Jednak w przypadku różnych chorób wchodzi do krwiobiegu.

Wskazania do analizy

Amylaza jest wskaźnikiem rozwoju chorób zapalnych i hormonalnych u ludzi. Główne wskazania do przeprowadzenia badań krwi na amylazę to:

• Podejrzenie ostrego zapalenia trzustki (zapalenie trzustki). Analiza jest przeprowadzana w przypadku wystąpienia takich objawów:
  • Nudności;
  • Wymioty;
  • Częste luźne stolce;
  • Ból brzucha, często otaczający;
  • Ogólna słabość.
• Zaostrzenie przewlekłego zapalenia trzustki. Skargi jak w ostrym przebiegu choroby;
• Zapalenie wątroby (zapalenie miąższu wątroby). Objawy choroby:
  • Wciąganie bólu w prawe hipochondrium;
  • Hepatomegalia (powiększona wątroba);
  • Goryczka w ustach;
  • Nudności;
  • Słabość

• Podejrzenie cukrzycy może być również wskazaniem do tego badania. Ta endokrynologiczna patologia trzustki, która objawia się:
  • Intensywne pragnienie;
  • Polyuria (wydalanie dużych ilości moczu);
  • Sucha skóra i błony śluzowe;
  • Świąd;
  • W ciężkich przypadkach następuje utrata przytomności i śpiączka.
• Łagodne i złośliwe nowotwory trzustki. Ich symptomatologia może być różna. Proces złośliwy może być bezobjawowy przez długi czas. Dlatego, gdy skargi są wykrywane przez to ciało, konieczne jest określenie poziomu amylazy;
• Świnka - zapalenie gruczołów ślinowych z ich zablokowaniem;
• Torbiele w trzustce.

Przygotowanie do badania

Do określenia poziomu amylazy przypisuje się biochemiczne badanie krwi. Aby wynik był wiarygodny, musisz odpowiednio się przygotować.

Eksperci przedstawiają kilka zaleceń dotyczących przygotowania analizy alfa-amylazy, którą należy uważnie śledzić:

• Kilka dni przed badaniem powinieneś porzucić tłuste, smażone i pikantne potrawy;
• W przeddzień pobierania krwi, powinieneś przestać pić herbatę i kawę. W tym dniu zaleca się picie wyłącznie wody niegazowanej;
• Jeśli pacjent przyjmuje jakiekolwiek leki, konieczne jest skonsultowanie się z lekarzem w sprawie możliwości przerwania leczenia w czasie badania laboratoryjnego;

• W ciągu dnia odmawiaj ćwiczeń, ponieważ nadmierne ćwiczenia zniekształcają wydajność;
• Unikaj stresu i zaburzeń emocjonalnych;
• Dzień przed analizą przestań pić napoje alkoholowe;
• Rano w dniu oddawania krwi nie można jeść, ponieważ badanie prowadzone jest na pusty żołądek. Dozwolone jest picie tylko niewielkiej ilości wody (nie więcej niż 200 mililitrów).

Zalecenia dotyczące badania krwi:

• Przygotuj miejsce nakłucia (pobieranie próbek krwi). Z reguły jest to fałda łokciowa ramienia. Jeśli konieczne jest uwolnienie ręki z ubrania;
• Umieść żylną uprząż na przedramieniu, poproś pacjenta o „pracę” pięścią;
• Traktuj skórę roztworem antyseptycznym (alkohol medyczny);
• Wprowadzić igłę i pobrać wymaganą ilość krwi do probówki lub strzykawki;
• Po zakończeniu manipulacji nałóż bawełnianą kulkę zwilżoną alkoholem na ranę, zgnij ramię przy stawie łokciowym i pozostań w tej pozycji przez 10 minut. Jest to konieczne, aby zatrzymać krwawienie.

Krew pobrana od pacjenta jest wysyłana do laboratorium. Tam dodają węglowodany i określają czas ich rozpadu. Na podstawie tego wskaźnika wynik jest odszyfrowany.

Należy pamiętać, że tylko lekarz może odczytać wynik, biorąc pod uwagę wszystkie czynniki.

Norma amylazy we krwi

Należy pamiętać, że we krwi pobiera się 2 rodzaje tego enzymu. Jest to trzustka i alfa-amylaza. W związku z tym mają różne normy. W każdym laboratorium wskaźniki mogą się nieznacznie różnić, ponieważ stosowane są różne odczynniki. Dlatego w formie z wynikiem znajduje się kolumna, w której wskazano granice normy tego laboratorium. Istnieją jednak ogólnie przyjęte standardy wskaźników oparte na danych z niezależnego laboratorium.

Tabela norm alfa-amylazy (całkowita amylaza we krwi) u dorosłych i dzieci:

Amylaza - co to jest: poziom enzymu we krwi i moczu

Proces trawienia to mechaniczna i chemiczna obróbka żywności. Złożone substancje organiczne, które człowiek otrzymuje wraz z jedzeniem, dzielą się na proste składniki. Te reakcje biochemiczne zachodzą z udziałem enzymów trawiennych, które są katalizatorami. Enzym amylaza zapewnia rozkład złożonych węglowodanów. Jego nazwa pochodzi od „amilon”, który po przetłumaczeniu z greckiego oznacza „skrobia”.

Funkcje amylazy

Rozkład węglowodanów występuje w jamie ustnej i dwunastnicy. Amylaza jest enzymem trawiennym, który rozkłada polisacharydy na oligosacharydy, a następnie na monosacharydy. Innymi słowy, pod działaniem substancji czynnej złożone węglowodany (na przykład skrobia) rozkładają się na proste składniki (na przykład do glukozy). Niewielka ilość substancji jest wytwarzana przez gruczoły ślinowe, jelita, wątrobę, nerki, płuca, tkankę tłuszczową, jajowody. Trzustka wydziela główną ilość enzymu.

Cząsteczki polisacharydów mają złożoną strukturę, słabo absorbowaną przez jelito cienkie. Proces trawienia złożonych węglowodanów (polisacharydów) pod działaniem amylazy rozpoczyna się, gdy pokarm dostanie się do ust, więc produkty bogate w skrobię (ziemniaki, ryż, chleb) należy dokładnie przeżuć, aby dobrze nawilżyć śliną. To znacznie ułatwia ich trawienie początkowego podziału jelita cienkiego. Pod działaniem amylazy przyspiesza się metabolizm złożonych węglowodanów, poprawia się ich wchłanianie.

Enzym ma kilka nazw - α-amylaza, diastaza, trzustka. Istnieją odmiany: alfa, beta, gamma. Ludzkie ciało syntetyzuje tylko alfa-amylazę. Jest to częsty wskaźnik enzymu trawiennego. Różni się od amylazy trzustkowej. Jest wytwarzany przez trzustkę, która należy do gruczołów wydzielania wewnętrznego. Jej hormony i enzymy nie tylko wchodzą do jelit, ale także we krwi. Analiza biochemiczna krwi (lub moczu) określa dwa wskaźniki: trzustkowy i α-amylazowy.

Analiza biochemiczna krwi - normy, znaczenie i interpretacja wskaźników u mężczyzn, kobiet i dzieci (według wieku). Aktywność enzymatyczna: amylaza, AlAT, AsAT, GGT, KF, LDH, lipaza, pepsynogen i inne.

Poniżej rozważymy, co mówi każdy wskaźnik biochemicznego badania krwi, jakie są jego wartości referencyjne i interpretacja. W szczególności skupimy się na wskaźnikach aktywności enzymów określonych w ramach tego testu laboratoryjnego.

Alfa-amylaza (amylaza)

Alfa-amylaza (amylaza) jest enzymem biorącym udział w rozkładaniu skrobi spożywczej na glikogen i glukozę. Amylaza wytwarzana jest przez gruczoły trzustkowe i ślinowe. Ponadto amylaza gruczołów ślinowych jest typu S, a trzustka jest typu P, ale oba typy enzymu znajdują się we krwi. Określenie aktywności alfa-amylazy we krwi jest obliczeniem aktywności obu typów enzymów. Ponieważ enzym ten jest wytwarzany przez trzustkę, określenie jego aktywności we krwi jest wykorzystywane do diagnozowania chorób tego narządu (zapalenie trzustki itp.). Ponadto aktywność amylazy może wskazywać na obecność innych ciężkich patologii narządów jamy brzusznej, których przebieg prowadzi do podrażnienia trzustki (na przykład zapalenia otrzewnej, ostrego zapalenia wyrostka robaczkowego, niedrożności jelit, ciąży pozamacicznej). Zatem oznaczanie aktywności alfa-amylazy we krwi jest ważnym testem diagnostycznym dla różnych patologii narządów jamy brzusznej.

Odpowiednio, określenie aktywności alfa-amylazy we krwi w ramach analizy biochemicznej jest przypisane w następujących przypadkach:

• Podejrzenie lub uprzednio zidentyfikowana patologia trzustki (zapalenie trzustki, guzy);
• Choroba kamicy żółciowej;
• Świnka (choroba gruczołów ślinowych);
• Ostry ból brzucha lub uraz brzucha;
• Wszelkie patologie przewodu pokarmowego;
• Podejrzenie lub uprzednio wykryte mukowiscydoza.

Zwykle aktywność amylazy we krwi u dorosłych mężczyzn i kobiet, a także u dzieci w wieku powyżej 1 roku wynosi 25 - 125 U / l (16 - 30 μcatal / l). U dzieci w pierwszym roku życia normalna aktywność enzymu we krwi waha się od 5 do 65 U / l, co wynika z niskiego poziomu wytwarzania amylazy z powodu małej ilości skrobiowej żywności w diecie niemowlęcia.

Wzrost aktywności alfa-amylazy we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

• Zapalenie trzustki (ostre, przewlekłe, reaktywne);
• Torbiel lub guz trzustki;
• Okluzja przewodu trzustkowego (np. Kamień, zrosty itp.);
• Makroamylemia;
• Proces zapalny lub uszkodzenie gruczołów ślinowych (na przykład ze świnką);
• Ostre zapalenie otrzewnej lub zapalenie wyrostka robaczkowego;
• Perforacja (perforacja) wydrążonego narządu (na przykład żołądka, jelit);
• Cukrzyca (w okresie kwasicy ketonowej);
• Choroby dróg żółciowych (zapalenie pęcherzyka żółciowego, kamica żółciowa);
• Niewydolność nerek;
• Ciąża pozamaciczna;
• Choroby przewodu pokarmowego (na przykład wrzód trawienny lub wrzód dwunastnicy, niedrożność jelit, zawał jelit);
• Zakrzepica naczyń krezki jelita;
• Pęknięcie tętniaka aorty;
• Operacje lub urazy narządów jamy brzusznej;
• Nowotwory złośliwe.

Zmniejszenie aktywności alfa-amylazy we krwi (wartości około zera) może wskazywać na następujące choroby:

• Niewydolność trzustki;
• Mukowiscydoza;
• Konsekwencje usunięcia trzustki;
• Ostre lub przewlekłe zapalenie wątroby;
• Martwica trzustki (obumieranie i rozpad trzustki w końcowym etapie);
• Nadczynność tarczycy (wysoki poziom hormonu-tarczycy w organizmie);
• Toksykoza ciąży.

Aminotransferaza alaninowa (ALT)

Aminotransferaza alaninowa (AlAT) jest enzymem, który przenosi aminokwas alaninę z jednego białka na drugie. W związku z tym enzym ten odgrywa kluczową rolę w syntezie białek, wymianie aminokwasów i wytwarzaniu energii komórkowej. AlAT działa wewnątrz komórek, dlatego jego zawartość i aktywność są normalne w tkankach i narządach, a we krwi odpowiednio niższe. Gdy aktywność AlAT we krwi wzrasta, wskazuje to na uszkodzenie narządów i tkanek oraz uwalnianie z nich enzymu do krążenia ogólnego. A ponieważ najwyższą aktywność ALT obserwuje się w komórkach mięśnia sercowego, wątroby i mięśni szkieletowych, wzrost aktywnego enzymu we krwi wskazuje, że doszło do uszkodzenia tych bardzo specyficznych tkanek.

Najbardziej wyraźna aktywność ALT we krwi wzrasta, gdy komórki wątroby są uszkodzone (na przykład w ostrym toksycznym i wirusowym zapaleniu wątroby). Ponadto aktywność enzymu wzrasta nawet przed wystąpieniem żółtaczki i innych klinicznych objawów zapalenia wątroby. Nieco mniejszy wzrost aktywności enzymu obserwuje się w chorobie oparzeniowej, zawale mięśnia sercowego, ostrym zapaleniu trzustki i przewlekłych patologiach wątroby (nowotwór, zapalenie dróg żółciowych, przewlekłe zapalenie wątroby itp.).

Biorąc pod uwagę rolę i narządy, w których działa ALT, wskazaniami do określenia aktywności enzymu we krwi są następujące stany i choroby:

• Wszelkie choroby wątroby (zapalenie wątroby, nowotwory, cholestaza, marskość wątroby, zatrucie);
• Podejrzenie ostrego zawału mięśnia sercowego;
• Patologia mięśni;
• Monitorowanie stanu wątroby u pacjentów otrzymujących leki, które negatywnie wpływają na ten narząd;
• Rutynowe kontrole;
• Badanie potencjalnych dawców krwi i narządów;
• Ankieta przeprowadzona wśród osób, które mogły mieć zapalenie wątroby z powodu kontaktu z chorymi na wirusowe zapalenie wątroby.

Zwykle aktywność AlAT we krwi dorosłych kobiet (powyżej 18 lat) powinna być mniejsza niż 31 U / l, a u mężczyzn mniejsza niż 41 U / l. U dzieci w wieku do jednego roku normalna aktywność AlAT jest mniejsza niż 54 U / l, 1–3 lat –– mniejsza niż 33 U / d, 3–6 lat –– mniejsza niż 29 U / l, 6–12 lat –– mniejsza niż 39 U / l. U dziewcząt w wieku 12–17 lat prawidłowa aktywność AlAT jest mniejsza niż 24 U / l, aw chłopcach w wieku 12–17 lat –– mniejsza niż 27 U / l. U chłopców i dziewcząt w wieku powyżej 17 lat aktywność ALT jest zwykle taka sama jak u dorosłych mężczyzn i kobiet.

Wzrost aktywności AlAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

• Ostre lub przewlekłe choroby wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, stłuszczenie wątroby, przerzuty nowotworu lub wątroby, alkoholowe uszkodzenie wątroby itp.);
• Żółtaczka mechaniczna (zablokowanie przewodu żółciowego kamieniem, guzem itp.);
• Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
• Dystrofia mięśnia sercowego;
• Udar cieplny lub choroba poparzenia;
• Szok;
• Niedotlenienie;
• Uraz lub martwica (śmierć) mięśni dowolnej lokalizacji;
• Zapalenie mięśni;
• Miopatia;
• Niedokrwistość hemolityczna dowolnego pochodzenia;
• Niewydolność nerek;
• Stan przedrzucawkowy;
• Filarioza;
• Akceptacja leków toksycznych dla wątroby.

Wzrost aktywności AlAT we krwi może wskazywać na następujące choroby i stany:

• Niedobór witaminy B₆;
• Końcowe etapy niewydolności wątroby;
• Rozległe uszkodzenie wątroby (martwica lub marskość większości narządu);
• Żółtaczka mechaniczna.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT) jest enzymem, który zapewnia reakcję przeniesienia grupy aminowej między asparaginianem i alfa ketoglutaranem z wytworzeniem kwasu oksalooctowego i glutaminianu. Odpowiednio, AsAT odgrywa kluczową rolę w syntezie i rozpadzie aminokwasów, jak również tworzeniu energii w komórkach.

AsAT, podobnie jak ALAT, jest enzymem wewnątrzkomórkowym, ponieważ działa głównie w komórkach, a nie we krwi. W związku z tym stężenie AST w normalnych tkankach jest wyższe niż we krwi. Największa aktywność enzymu występuje w komórkach mięśnia sercowego, mięśni, wątroby, trzustki, mózgu, nerek, płuc, a także w leukocytach i krwinkach czerwonych. Gdy aktywność ASC wzrasta we krwi, wskazuje to na uwolnienie enzymu z komórek do krążenia ogólnoustrojowego, które występuje, gdy dochodzi do uszkodzenia narządów, w których występuje duża ilość AST. Oznacza to, że aktywność AsAT we krwi dramatycznie wzrasta wraz z chorobami wątroby, ostrym zapaleniem trzustki, uszkodzeniem mięśni, zawałem mięśnia sercowego.

Oznaczanie aktywności AST we krwi jest wskazane dla następujących stanów lub chorób:

• Choroba wątroby;
• Rozpoznanie ostrego zawału mięśnia sercowego i innych patologii mięśnia sercowego;
• Choroby mięśni ciała (zapalenie mięśni itp.);
• Rutynowe kontrole;
• Badanie potencjalnych dawców krwi i narządów;
• Badanie osób kontaktujących się z pacjentami z wirusowym zapaleniem wątroby;
• Monitorowanie stanu wątroby u pacjentów przyjmujących leki, które negatywnie wpływają na narząd.

Zwykle aktywność AsAT u dorosłych mężczyzn jest mniejsza niż 47 U / l, a u kobiet mniejsza niż 31 U / l. Aktywność AsAT u dzieci zwykle zmienia się w zależności od wieku:

• Dzieci młodsze niż rok - mniej niż 83 U / l;
• Dzieci od 1 do 3 lat - mniej niż 48 U / l;
• Dzieci od 3 do 6 lat - poniżej 36 U / l;
• Dzieci 6 - 12 lat - mniej niż 47 U / l;
• Dzieci 12 - 17 lat: chłopcy - mniej niż 29 jednostek / l, dziewczęta - mniej niż 25 jednostek / l;
• Młodzież powyżej 17 roku życia - jak u dorosłych kobiet i mężczyzn.

Wzrost aktywności AsAT we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego, choroba reumatyczna serca;
• Wstrząs kardiogenny lub toksyczny;
• Zakrzepica tętnicy płucnej;
• Niewydolność serca;
• Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, miopatie, ból wielomięśniowy);
• Zniszczenie dużej liczby mięśni (na przykład rozległe obrażenia, oparzenia, martwica);
• Wysoka aktywność fizyczna;
• Udar cieplny;
• Choroby wątroby (zapalenie wątroby, cholestaza, nowotwory i przerzuty do wątroby itp.);
• Zapalenie trzustki;
• Spożywanie alkoholu;
• Niewydolność nerek;
• Nowotwory złośliwe;
• Niedokrwistość hemolityczna;
• Wielka talasemia;
• Choroby zakaźne, podczas których uszkodzone są mięśnie szkieletowe, mięsień sercowy, płuca, wątroba, krwinki czerwone, leukocyty (na przykład posocznica, mononukleoza zakaźna, opryszczka, gruźlica płuc, dur brzuszny);
• Stan po operacji kardiochirurgicznej lub angiokardiografii;
• Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy we krwi);
• Niedrożność jelit;
• Kwasica mleczanowa;
• Choroba legionistów;
• Hipertermia złośliwa (podwyższona temperatura ciała);
• Zawał nerki;
• Udar (krwotoczny lub niedokrwienny);
• Zatrucie trującymi grzybami;
• Leki, które niekorzystnie wpływają na wątrobę.

Spadek aktywności AsAT we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Niedobór witaminy B₆;
• Ciężkie i masywne uszkodzenie wątroby (na przykład pęknięcie wątroby, martwica dużej części wątroby itp.);
• Ostatni etap niewydolności wątroby.

Gamma-glutamylotransferaza (GGT)

Gamma-glutamylotransferaza (GGT) jest również nazywana gamma-glutamylotranspeptydazą (GGTP) i jest enzymem, który zapewnia transfer aminokwasu gamma-glutamylowego z jednej cząsteczki białka do drugiej. Enzym ten występuje w największej liczbie w błonach komórkowych o zdolności wydzielniczej lub sorpcyjnej, na przykład w komórkach nabłonkowych dróg żółciowych, kanalikach wątrobowych, kanalikach nerkowych, przewodach wydalniczych trzustki, granicy szczoteczkowej jelita cienkiego itp. W związku z tym enzym ten jest najbardziej aktywny w nerkach, wątrobie, trzustce, obrzeżu szczotki jelita cienkiego.

GGT jest enzymem wewnątrzkomórkowym, więc jego aktywność jest zwykle niska we krwi. A gdy aktywność GGT we krwi wzrasta, oznacza to uszkodzenie komórek bogatych w ten enzym. Oznacza to, że zwiększona aktywność GGT we krwi jest charakterystyczna dla każdej choroby wątroby z uszkodzeniem jej komórek (w tym spożywaniem alkoholu lub przyjmowaniem leków). Ponadto enzym ten jest bardzo specyficzny pod względem uszkodzenia wątroby, to znaczy wzrost jego aktywności we krwi pozwala z dużą precyzją określić uszkodzenie tego konkretnego narządu, zwłaszcza gdy inne testy mogą być interpretowane niejednoznacznie. Na przykład, jeśli nastąpi wzrost aktywności AsAT i fosfatazy alkalicznej, może to być wywołane patologią nie tylko wątroby, ale także serca, mięśni lub kości. W tym przypadku oznaczenie aktywności GGT pozwoli na zidentyfikowanie chorego organu, ponieważ jeśli jego aktywność wzrośnie, to wysokie wartości AcAT i fosfatazy alkalicznej są spowodowane uszkodzeniem wątroby. A jeśli aktywność GGT jest prawidłowa, to wysoka aktywność AsAT i fosfatazy alkalicznej wynika z patologii mięśni lub kości. Dlatego określenie aktywności GGT jest ważnym testem diagnostycznym do wykrywania patologii lub uszkodzenia wątroby.

Definicja aktywności GGT jest pokazana w następujących chorobach i stanach:

• Diagnoza i kontrola przebiegu patologii wątroby i dróg żółciowych;
• Monitorowanie skuteczności terapii alkoholowej;
• Wykrywanie przerzutów do wątroby w nowotworach złośliwych dowolnej lokalizacji;
• Ocena raka prostaty, trzustki i wątrobiaka;
• Ocena stanu wątroby podczas przyjmowania leków, które niekorzystnie wpływają na organizm.

Zwykle aktywność GGT we krwi u dorosłych kobiet jest mniejsza niż 36 U / ml, a u mężczyzn - mniejsza niż 61 U / ml. Normalna aktywność GGT w surowicy krwi u dzieci zależy od wieku i przedstawia się następująco:

• Niemowlęta do 6 miesięcy - poniżej 204 U / ml;
• Dzieci 6 - 12 miesięcy - mniej niż 34 U / ml;
• Dzieci od 1 do 3 lat - mniej niż 18 U / ml;
• Dzieci 3-6 lat - mniej niż 23 U / ml;
• Dzieci od 6 do 12 lat - mniej niż 17 U / ml;
• Nastolatki 12 - 17 lat: chłopcy - mniej niż 45 U / ml, dziewczęta - mniej niż 33 U / ml;
• Nastolatki 17 - 18 lat - jak u dorosłych.

Przy ocenie aktywności GGT we krwi należy pamiętać, że aktywność enzymu jest wyższa, im większa jest masa ciała osoby. U kobiet w ciąży w pierwszych tygodniach ciąży zmniejsza się aktywność GGT.

Zwiększoną aktywność GGT można zaobserwować w następujących chorobach i stanach:

• Wszelkie choroby wątroby i dróg żółciowych (zapalenie wątroby, toksyczne uszkodzenie wątroby, zapalenie dróg żółciowych, kamienie żółciowe, guzy i przerzuty do wątroby);
• Mononukleoza zakaźna;
• Zapalenie trzustki (ostre i przewlekłe);
• Guzy trzustki, prostaty;
• Zaostrzenie kłębuszkowego zapalenia nerek i odmiedniczkowego zapalenia nerek;
• Picie napojów alkoholowych;
• Akceptacja leków toksycznych dla wątroby.

Acid Phosphatase (CF)

Kwasowa fosfataza (CF) jest enzymem biorącym udział w wymianie kwasu fosforowego. Jest wytwarzany w prawie wszystkich tkankach, ale najwyższą aktywność enzymatyczną obserwuje się w gruczole krokowym, wątrobie, płytkach krwi i czerwonych krwinkach. Zwykle aktywność kwaśnej fosfatazy jest niska we krwi, ponieważ enzym znajduje się w komórkach. W związku z tym obserwuje się wzrost aktywności enzymu, gdy komórki bogate w niego ulegają zniszczeniu, a fosfataza wchodzi do krążenia systemowego. U mężczyzn połowa kwaśnej fosfatazy, wykrywanej we krwi, jest wytwarzana przez gruczoł krokowy. U kobiet kwaśna fosfataza we krwi pojawia się z wątroby, krwinek czerwonych i płytek krwi. Oznacza to, że aktywność enzymu umożliwia wykrywanie chorób gruczołu krokowego u mężczyzn, a także patologii układu krwi (małopłytkowość, choroba hemolityczna, choroba zakrzepowo-zatorowa, szpiczak, choroba Pageta, choroba Gauchera, choroba Niemanna-Picka, itp.) U obu płci.

Oznaczanie aktywności kwaśnej fosfatazy pokazano w przypadkach podejrzenia choroby gruczołu krokowego u mężczyzn i patologii wątroby lub nerek u obu płci.

Mężczyźni powinni pamiętać, że badanie krwi kwaśną fosfatazą powinno być wykonywane co najmniej 2 dni (a najlepiej 6 do 7 dni) po każdej manipulacji wpływającej na gruczoł krokowy (na przykład masaż prostaty, ultrasonografia przezodbytnicza, biopsja itp.). Ponadto przedstawiciele obu płci powinni być również świadomi, że analiza aktywności kwaśnej fosfatazy jest podawana nie wcześniej niż dwa dni po instrumentalnym badaniu pęcherza i jelit (cystoskopia, rektomoroskopia, kolonoskopia, badanie cyfrowe ampułki odbytniczej itp.).

Normalnie aktywność kwaśnej fosfatazy we krwi mężczyzn wynosi 0 - 6,5 U / l, a dla kobiet - 0 - 5,5 U / l.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Choroby prostaty u mężczyzn (rak prostaty, gruczolak prostaty, zapalenie gruczołu krokowego);
• Choroba Pageta;
• Choroba Gauchera;
• Choroba Niemanna-picka;
• Szpiczak;
• Choroba zakrzepowo-zatorowa;
• Choroba hemolityczna;
• Małopłytkowość spowodowana zniszczeniem płytek;
• Osteoporoza;
• Choroby układu siateczkowo-śródbłonkowego;
• Patologia wątroby i dróg żółciowych;
• Przerzuty do kości w nowotworach złośliwych o różnej lokalizacji;
• Operacje diagnostyczne narządów układu moczowo-płciowego (odbytnicze badanie cyfrowe, gromadzenie wydzieliny gruczołu krokowego, kolonoskopia, cystoskopia itp.) Przeprowadzono w ciągu 2–7 dni poprzedzających.

Fosfokinaza kreatyny (CK)

Fosfokinaza kreatynowa (CPK) jest również nazywana kinazą kreatynową (CK). Enzym ten katalizuje proces rozszczepiania jednej reszty kwasu fosforowego z ATP (trójfosforanu adenozyny) w celu utworzenia ADP (kwas adenozynodifosforowy) i fosforanu kreatyny. Fosforan kreatyny jest ważny dla prawidłowego metabolizmu, a także dla skurczu i rozluźnienia mięśni. Fosfokinaza kreatynowa jest obecna w prawie wszystkich narządach i tkankach, ale większość tego enzymu znajduje się w mięśniach i mięśniu sercowym. Minimalna ilość fosfokinazy kreatynowej występuje w mózgu, tarczycy, macicy i płucach.

Zazwyczaj we krwi znajduje się niewielka ilość kinazy kreatynowej, a jej aktywność może wzrosnąć wraz z uszkodzeniem mięśni, mięśnia sercowego lub mózgu. Kinaza kreatynowa ma trzy opcje - KK-MM, KK-MB i KK-VV, a KK-MM jest podgatunkiem enzymu mięśniowego, KK-MB jest podgatunkiem mięśnia sercowego, a KK-BB jest podgatunkiem mózgu. Zazwyczaj 95% kinazy kreatynowej we krwi to podgatunek CK-MM, a podgatunki CK-MB i CK-BB są oznaczane w śladowych ilościach. Obecnie oznaczanie aktywności kinazy kreatynowej we krwi oznacza ocenę aktywności wszystkich trzech podgatunków.

Wskazaniami do określenia aktywności CK we krwi są następujące stany:

• Ostre i przewlekłe choroby układu sercowo-naczyniowego (ostry zawał mięśnia sercowego);
• Choroby mięśni (miopatia, myodystrofia itp.);
• Choroby ośrodkowego układu nerwowego;
• Choroba tarczycy (niedoczynność tarczycy);
• Urazy;
• Nowotwory złośliwe dowolnej lokalizacji.

Zwykle aktywność fosfokinazy kreatynowej we krwi u dorosłych mężczyzn jest mniejsza niż 190 U / l, aw przypadku kobiet jest niższa niż 167 U / l. U dzieci aktywność enzymu zwykle przyjmuje następujące wartości w zależności od wieku:

• Pierwsze pięć dni życia - do 650 U / l;
• 5 dni - 6 miesięcy - 0 - 295 U / l;
• 6 miesięcy - 3 lata - mniej niż 220 U / l;
• 3 - 6 lat - mniej niż 150 U / l;
• 6 - 12 lat: chłopcy - mniej niż 245 U / l, a dziewczęta - mniej niż 155 U / l;
• 12 - 17 lat: chłopcy - mniej niż 270 U / l, dziewczęta - mniej niż 125 U / l;
• Starsze niż 17 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
• Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, arytmia, niestabilna dusznica bolesna, zastoinowa niewydolność serca);
• Uraz lub operacja serca i innych narządów;
• Ostre uszkodzenie mózgu;
• Coma;
• Uszkodzenie mięśni szkieletowych (rozległe obrażenia, oparzenia, martwica, porażenie prądem);
• Choroby mięśniowe (zapalenie mięśni, polialggia, zapalenie skórno-mięśniowe, zapalenie wielomięśniowe, miodystrofia itp.);
• Niedoczynność tarczycy (niski poziom hormonów tarczycy);
• Iniekcje dożylne i domięśniowe;
• Choroba psychiczna (schizofrenia, padaczka);
• Zator płucny;
• Silne skurcze mięśni (poród, skurcze, skurcze);
• Tężec;
• Wysoka aktywność fizyczna;
• Post;
• Odwodnienie (odwodnienie organizmu przed wymiotami, biegunką, nadmierną potliwością itp.);
• Długie przechłodzenie lub przegrzanie;
• Złośliwe guzy pęcherza moczowego, jelit, piersi, jelit, macicy, płuc, prostaty, wątroby.

Spadek aktywności fosfokinazy kreatynowej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Długotrwały pobyt w stanie osiadłym (hipodynamika);
• Niska masa mięśniowa.

Fosfokinaza kreatyny, podjednostka MB (CK-MB)

Podgatunek kinazy kreatynowej KFK-MB jest zawarty wyłącznie w mięśniu sercowym, we krwi jest zwykle bardzo mały. Obserwuje się wzrost aktywności CK-MB we krwi w niszczeniu komórek mięśnia sercowego, to znaczy w zawale mięśnia sercowego. Zwiększona aktywność enzymu jest rejestrowana 4 do 8 godzin po zawale serca, osiąga maksimum po 12 do 24 godzinach, a trzeciego dnia, podczas normalnej regeneracji regeneracji mięśnia sercowego, aktywność CPK-MB wraca do normy. Dlatego oznaczanie aktywności CK-MB jest wykorzystywane do diagnozowania zawału mięśnia sercowego i późniejszej obserwacji procesów regeneracji mięśnia sercowego. Biorąc pod uwagę rolę i lokalizację CK-MB, oznaczenie aktywności tego enzymu przedstawiono jedynie w diagnostyce zawału mięśnia sercowego i rozróżnieniu tej choroby od zawału płuc lub silnego ataku dusznicy bolesnej.

Zwykle aktywność CPK-MB we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet, a także dzieci, jest mniejsza niż 24 U / l.

Zwiększoną aktywność CK-MB obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Ostry zawał mięśnia sercowego;
• Ostre zapalenie mięśnia sercowego;
• Toksyczne uszkodzenie mięśnia sercowego z powodu zatrucia lub choroby zakaźnej;
• Warunki po urazach, operacjach i manipulacjach diagnostycznych na sercu;
• Przewlekła choroba serca (dystrofia mięśnia sercowego, zastoinowa niewydolność serca, arytmia);
• Zator płucny;
• Choroby i urazy mięśni szkieletowych (zapalenie mięśni, zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia, urazy, operacje, oparzenia);
• Szok;
• Zespół Reye'a.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem, który umożliwia przekształcenie mleczanu w pirogronian, a zatem jest bardzo ważny dla produkcji energii komórkowej. LDH znajduje się w normalnej krwi i komórkach prawie wszystkich narządów, ale największa ilość enzymu jest utrwalona w wątrobie, mięśniach, mięśniu sercowym, krwinkach czerwonych, leukocytach, nerkach, płucach, tkance limfoidalnej i płytkach krwi. Wzrost aktywności LDH obserwuje się zwykle w przypadku niszczenia komórek, w których jest on zawarty w dużych ilościach. Oznacza to, że wysoka aktywność enzymu jest charakterystyczna dla uszkodzenia mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawału serca, arytmii), wątroby (zapalenie wątroby itp.), Nerek i czerwonych krwinek.

W związku z tym wskazaniami do określenia aktywności LDH we krwi są następujące stany lub choroby:

• Choroby wątroby i dróg żółciowych;
• Uszkodzenie mięśnia sercowego (zapalenie mięśnia sercowego, zawał mięśnia sercowego);
• Niedokrwistość hemolityczna;
• Miopatia;
• Nowotwory złośliwe różnych narządów;
• Zatorowość płucna.

Zwykle aktywność LDH we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 125 - 220 U / l (przy stosowaniu niektórych zestawów odczynników norma może wynosić 140 - 350 U / l). U dzieci normalna aktywność enzymu we krwi zmienia się w zależności od wieku i przedstawia się następująco:

• Dzieci młodsze niż rok - mniej niż 450 U / l;
• Dzieci od 1 do 3 lat - mniej niż 344 U / l;
• Dzieci 3 - 6 lat - mniej niż 315 U / l;
• Dzieci od 6 do 12 lat - poniżej 330 U / l;
• Nastolatki 12 - 17 lat - mniej niż 280 U / l;
• Nastolatki 17 - 18 lat - jak u dorosłych.

Wzrost aktywności LDH we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Okres ciąży;
• Noworodki przed 10. dniem życia;
• Intensywny wysiłek fizyczny;
• Choroba wątroby (zapalenie wątroby, marskość wątroby, żółtaczka z powodu niedrożności dróg żółciowych);
• Zawał mięśnia sercowego;
• Zator lub zawał płucny;
• Choroby układu krwionośnego (ostra białaczka, niedokrwistość);
• Choroby i urazy mięśni (uraz, atrofia, zapalenie mięśni, myodystrofia itp.);
• Choroba nerek (zapalenie kłębuszków nerkowych, odmiedniczkowe zapalenie nerek, zawał nerki);
• Ostre zapalenie trzustki;
• Każdy stan, któremu towarzyszy masowa śmierć komórek (wstrząs, hemoliza, oparzenia, niedotlenienie, ciężka hipotermia itp.);
• Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji;
• Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (kofeina, hormony steroidowe, antybiotyki cefalosporynowe itp.), Picie alkoholu.

Obserwuje się spadek aktywności LDH we krwi z zaburzeniem genetycznym lub całkowitym brakiem podjednostek enzymatycznych.

Lipaza

Lipaza jest enzymem, który zapewnia reakcję rozszczepienia trójglicerydów na glicerol i kwasy tłuszczowe. Oznacza to, że lipaza jest ważna dla normalnego trawienia tłuszczów wchodzących do organizmu z pożywieniem. Enzym jest wytwarzany przez wiele narządów i tkanek, ale lwia część lipazy krążącej we krwi pochodzi z trzustki. Po produkcji w trzustce lipaza dostaje się do dwunastnicy i jelita cienkiego, gdzie rozkłada tłuszcze z pożywienia. Ponadto, ze względu na mały rozmiar, lipaza przechodzi przez ścianę jelita do naczyń krwionośnych i krąży w krwiobiegu, gdzie kontynuuje rozkład tłuszczów na składniki, które są absorbowane przez komórki.

Zwiększona aktywność lipazy we krwi jest najczęściej spowodowana zniszczeniem komórek trzustki i uwalnianiem dużych ilości enzymu do krwiobiegu. Dlatego określenie aktywności lipazy odgrywa bardzo ważną rolę w diagnostyce zapalenia trzustki lub zablokowaniu przewodów trzustkowych przez guz, kamień, torbiel itp. Ponadto wysoką aktywność lipazy we krwi można zaobserwować w chorobie nerek, gdy enzym jest zatrzymywany w krwiobiegu.

Zatem oczywiste jest, że wskazaniami do określenia aktywności lipazy we krwi są następujące stany i choroby:

• Podejrzenie ostrego lub zaostrzenia przewlekłego zapalenia trzustki;
• Przewlekłe zapalenie trzustki;
• Choroba kamicy żółciowej;
• Ostre zapalenie pęcherzyka żółciowego;
• Ostra lub przewlekła niewydolność nerek;
• Perforacja (perforacja) wrzodów żołądka;
• Niedrożność jelita cienkiego;
• Marskość wątroby;
• Uraz brzucha;
• Alkoholizm.

Zwykle aktywność lipazy we krwi u dorosłych wynosi 8 - 78 U / l, a u dzieci - 3 - 57 U / l. Przy określaniu aktywności lipazy z innymi zestawami odczynników normalna wartość wskaźnika jest mniejsza niż 190 U / l u dorosłych i poniżej 130 U / l u dzieci.

Wzrost aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Ostre lub przewlekłe zapalenie trzustki;
• Rak, torbiel lub torbiel rzekoma trzustki;
• Alkoholizm;
• Kolka żółciowa;
• Cholestaza śródwątrobowa;
• Przewlekłe choroby pęcherzyka żółciowego;
• Duszenie lub zawał jelitowy;
• Choroby metaboliczne (cukrzyca, dna, otyłość);
• Ostra lub przewlekła niewydolność nerek;
• Perforacja (perforacja) wrzodów żołądka;
• Niedrożność jelita cienkiego;
• Zapalenie otrzewnej;
• Epidemiczne zapalenie przyusznic, występujące ze zmianą trzustki;
• Otrzymywanie leków powodujących skurcz zwieracza Oddiego (morfina, indometacyna, heparyna, barbiturany itp.).

Spadek aktywności lipazy obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Nowotwory złośliwe o różnej lokalizacji (z wyjątkiem raka trzustki);
• Nadmiar triglicerydów we krwi na tle niedożywienia lub dziedzicznej hiperlipidemii.

Pepsinogenes I i II

Pepsinogeny I i II są prekursorami głównej pepsyny enzymu żołądkowego. Są wytwarzane przez komórki żołądka. Część pepsynogenu z żołądka wchodzi do krążenia układowego, gdzie ich stężenie można określić różnymi metodami biochemicznymi. W żołądku pepsynogeny pod wpływem kwasu solnego są przekształcane w enzym pepsynę, który rozkłada białka pochodzące z pożywienia. W związku z tym stężenie pepsynogenu we krwi pozwala uzyskać informacje o stanie funkcji wydzielniczej żołądka i zidentyfikować typ zapalenia żołądka (zanikowe, nadkwaśne).

Pepsynogen I jest syntetyzowany przez komórki dna i ciała żołądka, a pepsynogen II przez komórki ze wszystkich części żołądka i górnej części dwunastnicy. Dlatego oznaczenie stężenia pepsynogenu I pozwala ocenić stan ciała i dna żołądka oraz pepsynogenu II - w celu oceny wszystkich części żołądka.

Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi jest zmniejszone, wskazuje to na śmierć głównych komórek ciała i dna żołądka, które wytwarzają ten prekursor pepsyny. W związku z tym niski poziom pepsynogenu I może wskazywać na zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka. Ponadto, na tle zanikowego zapalenia błony śluzowej żołądka, poziom pepsynogenu II przez długi czas może pozostawać w normalnym zakresie. Gdy stężenie pepsynogenu I we krwi jest zwiększone, wskazuje to na wysoką aktywność głównych komórek dna i ciała żołądka, a zatem i zapalenie żołądka o wysokiej kwasowości. Wysoki poziom pepsynogenu II we krwi wskazuje na wysokie ryzyko owrzodzenia żołądka, ponieważ mówi, że wydzielające się komórki zbyt aktywnie wytwarzają nie tylko prekursory enzymów, ale także kwas solny.

Dla praktyki klinicznej bardzo ważne jest obliczenie stosunku pepsynogenu I / pepsynogenu II, ponieważ ten współczynnik umożliwia identyfikację zanikowego zapalenia żołądka i wysokiego ryzyka rozwoju wrzodów i raka żołądka. Tak więc, jeśli współczynnik jest mniejszy niż 2,5, mówimy o zanikowym zapaleniu żołądka i wysokim ryzyku raka żołądka. I ze współczynnikiem większym niż 2,5 - o wysokim ryzyku wrzodów żołądka. Ponadto stosunek stężeń pepsynogenu we krwi umożliwia odróżnienie zaburzeń czynnościowych układu pokarmowego (na przykład na tle stresu, niedożywienia itp.) Od rzeczywistych zmian organicznych w żołądku. Dlatego obecnie określenie aktywności pepsynogenów przy obliczaniu ich stosunku jest alternatywą dla gastroskopii dla osób, które z jakiegokolwiek powodu nie mogą poddać się takim badaniom.

Oznaczanie aktywności pepsynogenu I i II przedstawiono w następujących przypadkach:

• Ocena błony śluzowej żołądka u osób cierpiących na zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka;
• Wykrywanie postępującego zanikowego zapalenia żołądka z wysokim ryzykiem rozwoju raka żołądka;
• Wykrywanie wrzodu żołądka i wrzodu dwunastnicy;
• Wykrywanie raka żołądka;
• Monitorowanie skuteczności leczenia zapalenia żołądka i wrzodów żołądka.

Zwykle aktywność każdego pepsynogenu (I i II) wynosi 4–22 μg / L.

Wzrost zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

• Ostre i przewlekłe zapalenie żołądka;
• Zespół Zollingera-Ellisona;
• Wrzód dwunastnicy;
• Każdy stan, w którym stężenie kwasu chlorowodorowego w soku żołądkowym wzrasta (tylko w przypadku pepsynogenu I).

Spadek zawartości każdego pepsynogenu (I i II) we krwi obserwuje się w następujących przypadkach:

• Postępujące zanikowe zapalenie błony śluzowej żołądka;
• Rak żołądka (rak);
• Choroba Addisona;
• Niedokrwistość złośliwa (tylko dla pepsynogenu I), zwana także chorobą Addisona-Birmera;
• Obrzęk śluzowy;
• Stan po resekcji (usunięciu) żołądka.

Cholinesteraza (HE)

Ta sama nazwa „cholinesteraza” zazwyczaj oznacza dwa enzymy - prawdziwą cholinesterazę i pseudokolinę esterazę. Oba enzymy są w stanie rozkładać acetylocholinę, która jest mediatorem w połączeniach nerwów. Prawdziwa cholinesteraza bierze udział w przekazywaniu impulsów nerwowych i jest obecna w dużych ilościach w tkankach mózgu, zakończeniach nerwów, płucach, śledzionie i erytrocytach. Pseudocholinesteraza odzwierciedla zdolność wątroby do syntezy białek i odzwierciedla funkcjonalną aktywność tego narządu.

Obie cholinoesterazy są obecne w surowicy krwi i dlatego określa się całkowitą aktywność obu enzymów. W rezultacie określenie aktywności cholinesterazy we krwi jest stosowane do identyfikacji pacjentów, u których środki zwiotczające mięśnie (środki zwiotczające mięśnie) mają długotrwały efekt, co jest ważne w praktyce anestezjologa do obliczania prawidłowego dawkowania leków i zapobiegania wstrząsowi cholinergicznemu. Ponadto określa się aktywność enzymu w celu wykrycia zatrucia związkami fosforoorganicznymi (wiele pestycydów rolniczych, herbicydów) i karbaminianu, w których zmniejsza się aktywność cholinoesterazy. Ponadto, wobec braku zagrożenia zatruciem i planowym zabiegiem chirurgicznym, aktywność cholinoesterazy jest określana w celu oceny stanu funkcjonalnego wątroby.

Wskazaniami do określenia aktywności cholinesterazy są następujące stany:

• Diagnoza i ocena skuteczności leczenia jakiejkolwiek choroby wątroby;
• Wykrywanie związków fosforoorganicznych (insektycydy);
• Określenie ryzyka powikłań w planowanych operacjach z zastosowaniem środków zwiotczających mięśnie.

Zwykle aktywność cholinoesterazy we krwi wynosi 3700-1 200 U / l, gdy jako substrat stosuje się butyrylocholinę. U dzieci od urodzenia do sześciu miesięcy aktywność enzymu jest bardzo niska, od 6 miesięcy do 5 lat - 4900 - 19800 U / l, od 6 do 12 lat - 4200 - 16300 U / l i od 12 lat - jak u dorosłych.

Zwiększoną aktywność cholinesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

• Hiperlipoproteinemia typu IV;
• Nerczyca lub zespół nerczycowy;
• Otyłość;
• Cukrzyca typu II;
• Guzy sutkowe u kobiet;
• Wrzód trawienny;
• Astma oskrzelowa;
• Enteropatia wysiękowa;
• Choroby psychiczne (psychoza maniakalno-depresyjna, nerwica depresyjna);
• Alkoholizm;
• Pierwsze tygodnie ciąży.

Spadek aktywności cholinesterazy obserwuje się w następujących stanach i chorobach:

• Genetycznie określone warianty aktywności cholinesterazy;
• Zatrucie fosforoorganiczne (środki owadobójcze itp.);
• Zapalenie wątroby;
• Marskość wątroby;
• Zastoinowa wątroba na tle niewydolności serca;
• Przerzuty nowotworów złośliwych do wątroby;
• Amebiaza wątrobowa;
• Choroby dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, zapalenie pęcherzyka żółciowego);
• Ostre infekcje;
• Zator płucny;
• Choroby mięśni szkieletowych (zapalenie skórno-mięśniowe, dystrofia);
• Stany po operacji i plazmaferezie;
• Przewlekła choroba nerek;
• Późna ciąża;
• Dowolny stan obejmujący zmniejszenie poziomu albuminy we krwi (na przykład zespół złego wchłaniania, głód);
• Złuszczające zapalenie skóry;
• Szpiczak;
• Reumatyzm;
• Zawał mięśnia sercowego;
• Nowotwory złośliwe dowolnej lokalizacji;
• Przyjmowanie niektórych leków (doustne środki antykoncepcyjne, hormony steroidowe, glukokortykoidy).

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna)

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna) jest enzymem, który wytwarza rozkład estrów kwasu fosforowego i bierze udział w metabolizmie fosforu i wapnia w tkance kostnej i wątrobie. Znajduje się w największej ilości w kościach i wątrobie, i dostaje się do krwiobiegu z tych tkanek. W związku z tym część fosfatazy alkalicznej we krwi pochodzi z kości, a część z wątroby. Zwykle fosfataza alkaliczna wchodzi do krwiobiegu nieznacznie, a jej aktywność wzrasta wraz ze zniszczeniem kości i komórek wątroby, co jest możliwe przy zapaleniu wątroby, cholestazie, osteodystrofii, guzach kości, osteoporozie itp. Dlatego enzym jest wskaźnikiem stanu kości i wątroby.

Wskazaniami do określenia aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi są następujące stany i choroby:

• Wykrywanie zmian w wątrobie związanych z niedrożnością dróg żółciowych (na przykład choroba kamicy żółciowej, guz, torbiel, ropień);
• Diagnostyka chorób kości, w których są niszczone (osteoporoza, osteodystrofia, osteomalacja, guzy i przerzuty do kości);
• Diagnoza choroby Pageta;
• Rak głowy trzustki i nerek;
• Choroba jelit;
• Ocena skuteczności leczenia krzywicy witaminą D.

Zwykle aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi dorosłych mężczyzn i kobiet wynosi 30 - 150 U / l. U dzieci i młodzieży aktywność enzymu jest wyższa niż u dorosłych, ze względu na bardziej aktywne procesy metaboliczne w kościach. Normalna aktywność fosfatazy alkalicznej we krwi dzieci w różnym wieku jest następująca:

• Dzieci poniżej 1 roku życia: chłopcy - 80 - 480 U / l, dziewczynki - 124 - 440 U / l;
• Dzieci 1 - 3 lata: chłopcy - 104 - 345 U / l, dziewczynki - 108 - 310 U / l;
• Dzieci 3 - 6 lat: chłopcy - 90 - 310 U / l, dziewczynki - 96 - 295 U / l;
• Dzieci 6 - 9 lat: chłopcy - 85 - 315 U / l, dziewczynki - 70 - 325 U / l;
• Dzieci 9 - 12 lat: chłopcy - 40 - 360 U / l, dziewczynki - 50 - 330 U / l;
• Dzieci 12 - 15 lat: chłopcy - 75 - 510 U / l, dziewczynki - 50 - 260 U / l;
• Dzieci 15 - 18 lat: chłopcy - 52 - 165 U / l, dziewczynki - 45 - 150 U / l.

Wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Choroby kości ze zwiększonym rozkładem kości (choroba Pageta, choroba Gauchera, osteoporoza, osteomalacja, rak i przerzuty do kości);
• Nadczynność przytarczyc (zwiększone stężenie hormonów przytarczyc we krwi);
• Rozlane toksyczne wola;
• Białaczka;
• Krzywica;
• Okres gojenia złamań;
• Choroby wątroby (marskość wątroby, martwica, nowotwory i przerzuty do wątroby, zakaźne, toksyczne, lecznicze zapalenie wątroby, sarkoidoza, gruźlica, zakażenia pasożytnicze);
• Zablokowanie dróg żółciowych (zapalenie dróg żółciowych, kamienie żółciowe i woreczek żółciowy, guz dróg żółciowych);
• Niedobór wapnia i fosforanów w organizmie (na przykład z powodu głodu lub niezdrowej diety);
• Cytomegalia u dzieci;
• Mononukleoza zakaźna;
• Zawał płuc lub nerek;
• Wcześniaki;
• Trzeci trymestr ciąży;
• Okres szybkiego wzrostu u dzieci;
• Choroby jelit (wrzodziejące zapalenie jelita grubego, zapalenie jelit, infekcje bakteryjne itp.);
• Przyjmowanie leków toksycznych dla wątroby (metotreksat, chlorpromazyna, antybiotyki, sulfonamidy, duże dawki witaminy C, magnezja).

Spadek aktywności fosfatazy alkalicznej we krwi obserwuje się w następujących chorobach i stanach:

• Niedoczynność tarczycy (niedobór hormonów tarczycy);
• Szkorbut;
• Ciężka niedokrwistość;
• Kwashiorkor;
• Niedobór wapnia, magnezu, fosforanów, witamin C i B₁₂;
• Nadmiar witaminy D;
• Osteoporoza;
• Achondroplazja;
• Kretynizm;
• Dziedziczna hipofosfatazja;
• Przyjmowanie niektórych leków, takich jak azatiopryna, klofibrat, danazol, estrogeny, doustne środki antykoncepcyjne.

Autor: Nasedkina AK Specjalista w prowadzeniu badań nad problemami biomedycznymi.