Enzymy (lub enzymy) są białkami o specyficznej naturze, które są syntetyzowane w komórkach, katalizują reakcje biochemiczne (tj. Zwiększają ich prędkość), które występują w naszym ciele, ale jednocześnie pozostają niskie. Można bez przesady powiedzieć, że w organizmach żywych nie zachodzi żadna reakcja bez udziału enzymów. Człowiek nauczył się wykorzystywać procesy enzymatyczne w starożytności, na przykład w pieczeniu chleba lub w produkcji wina.
Podobnie jak inne białka, skład molekularny enzymów dzieli się na proste i złożone, a kompleks zawiera składnik białkowy (apoenzym lub apoenzym) i nie-białkowy (koenzym lub koenzym). Najczęściej koenzym jest metalem, witaminą lub jego pochodną. Koenzym jest znacznie mniejszy niż apoenzym. Aktywność funkcjonalna enzymu jest określona przez konfigurację jego cząsteczki, tworząc specyficzny wzajemny układ aminokwasów. Zależy to od wielu czynników: rodzaju i stężenia substratu (przedmiotu, na którym działa enzym), temperatury, pH podłoża (każda reakcja ma swoją optymalną temperaturę i pH), obecności i nieobecności inhibitorów (substancji, które tłumią pracę enzymów).

Najważniejszą cechą enzymów jest ich wyjątkowa specyficzność, czyli zdolność do interakcji tylko z jednym substratem lub z grupą substancji o podobnej strukturze.
Zmiana aktywności tych samych enzymów występuje w wielu różnych chorobach iw rezultacie nie staje się specyficzna dla żadnej patologii.
Dlatego określenie aktywności enzymu ma wartość diagnostyczną tylko w porównaniu ze zmianami innych wskaźników i obrazem klinicznym choroby jako całości.
Do tej pory szczegółowo opisano około 1000 enzymów, a ponad 50 z nich znalazło zastosowanie w klinicznej diagnostyce laboratoryjnej.
W naszym ciele każdy organ ma swój specyficzny zestaw enzymów. Określając ich aktywność, można ocenić, jak działa samo ciało. To prawda, że ​​to głównie te reakcje rabiochemiczne (tj. Zwiększają ich prędkość) występują w naszym ciele, ale same pozostają niskie. Można bez przesady powiedzieć, że w organizmach żywych nie zachodzi żadna reakcja bez udziału enzymów. Człowiek nauczył się wykorzystywać procesy enzymatyczne w starożytności, na przykład w pieczeniu chleba lub w produkcji wina.

Podobnie jak inne białka, skład molekularny enzymów dzieli się na proste i złożone, a kompleks zawiera składnik białkowy (apoenzym lub apoenzym) i nie-białkowy (koenzym lub koenzym). Najczęściej koenzym jest metalem, witaminą lub jego pochodną. Koenzym jest znacznie mniejszy niż apoenzym. Aktywność funkcjonalna enzymu jest określona przez konfigurację jego cząsteczki, tworząc specyficzny wzajemny układ aminokwasów. Zależy to od wielu czynników: rodzaju i stężenia substratu (przedmiotu, na którym działa enzym), temperatury, pH podłoża (każda reakcja ma swoją optymalną temperaturę i pH), obecności i nieobecności inhibitorów (substancji, które tłumią pracę enzymów). Najważniejszą cechą enzymów jest ich wyjątkowa specyficzność, czyli zdolność do interakcji tylko z jednym substratem lub z grupą substancji o podobnej strukturze.
Zmiana aktywności tych samych enzymów występuje w wielu różnych chorobach iw rezultacie nie staje się specyficzna dla żadnej patologii. Dlatego określenie aktywności enzymu ma wartość diagnostyczną tylko w porównaniu ze zmianami innych wskaźników i obrazem klinicznym choroby jako całości.
Do tej pory szczegółowo opisano około 1000 enzymów, a ponad 50 z nich znalazło zastosowanie w klinicznej diagnostyce laboratoryjnej.
W naszym ciele każdy organ ma swój specyficzny zestaw enzymów. Określając ich aktywność, można ocenić, jak działa samo ciało. Zasadniczo jest to jednak niezbędna metoda diagnozowania chorób serca, wątroby i różnych zaburzeń mięśniowych.

Wskaźnik ACT we krwi dla kobiet wynosi do 31 U / l, dla mężczyzn wskaźnik AST wynosi do 41 U / l.

Badanie krwi może wykazać wzrost stężenia AST z:

• zawał mięśnia sercowego;
• wirusowe, toksyczne, alkoholowe zapalenie wątroby;
• dusznica bolesna;
• ostre zapalenie trzustki;
• rak wątroby;
• ostra choroba reumatyczna serca;
• ciężki wysiłek fizyczny;
• niewydolność serca.
ACT zwiększa się w przypadku urazów mięśni, oparzeń, udaru cieplnego i operacji kardiochirurgicznej.
Badanie krwi AST wykazuje spadek poziomu AST we krwi z powodu poważnych chorób, pęknięcia wątroby i niedoboru witaminy B6.

Aldolaza (fruktozo-1,6-difosforan-aldolaza, FDF-A)

Enzym aldolaza odgrywa ważną rolę w naszym metabolizmie energetycznym, ponieważ bierze udział w rozkładzie fosforylowanych cząsteczek heksozy. Można go znaleźć we wszystkich ludzkich tkankach, ale większość znajduje się w mięśniach szkieletowych, mięśniu sercowym i wątrobie.
Zwykle u dorosłych aktywność enzymu w osoczu krwi jest mniejsza niż 3,1 U / 1 lub 3-8 sr. jednostki

Wzrost aktywności enzymu obserwuje się w przypadku:

• zawał mięśnia sercowego;
• uszkodzenie mięśni;
• choroby wątroby: ostre (wirusowe, toksyczne) zapalenie wątroby, zatrucie trucizną hepatotropową („wątrobową”), przewlekły proces zapalny w wątrobie;
• zapalenie trzustki;
• nowotwory złośliwe;
• zapalenie, zniszczenie (rozkład) mięśni;
• niedokrwistość hemolityczna;
• mononukleoza zakaźna;
• ciężkie zapalenie płuc;
• schizofrenia;
• świetny wysiłek fizyczny.

Dehydrogenaza sorbitolu (SDH) jest specyficznym dla narządu enzymem znajdującym się w komórkach wątroby, a zatem zwiększenie jego aktywności w osoczu można uznać za oznakę uszkodzenia wątroby.
Zwykle jego szacowana aktywność wynosi 1-2 U / l.

Wzrost aktywności SDH obserwuje się, gdy:

• wirusowe zapalenie wątroby typu Sotsrom (aktywność LDH wzrasta w okresie dozheltushny, poprzedzającym wzrost poziomu bilirubiny w surowicy i aktywności tansaminaz);
• zaostrzenie przewlekłego zapalenia wątroby;
• śpiączka wątrobowa;
Żółtaczka obturacyjna.
Fosfataza z kwasem prostaty (CF)
Fosfataza kwasu prostaty jest zlokalizowana głównie w komórkach nabłonkowych gruczołu krokowego.
Wskaźniki normalnej aktywności enzymu w surowicy - poniżej 4,00 U / 1.

Wzrost aktywności kwaśnej fosfatazy pryzmatycznej odnotowuje się, gdy:

• rak prostaty (szczególnie, ale nie zawsze z przerzutami);
• łagodny przerost gruczołu krokowego;
• prostata;
• atak serca gruczołu krokowego;
• po manipulacjach na prostacie i cewnikowaniu;
• Choroba Gauchera.

Metody immunochemiczne są wysoce specyficzne dla kwaśnej fosfatazy prostaty; jednakże, ponieważ enzym ten nie jest podwyższony we wczesnych stadiach choroby prostaty, test nie jest zalecany do stosowania w badaniach przesiewowych. Może być stosowany do monitorowania postępu choroby.

Dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa (G-6-FDG)
Dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa występuje głównie w krwinkach czerwonych i wykazuje najwyższą aktywność w młodych komórkach. Wrodzona wada G-6-FDG jest jedną z najczęstszych enzymopatii i może manifestować się kryzysami hemolitycznymi.
Wskaźnikami normy aktywności enzymów są 120-240 MDU / miliard czerwonych krwinek. W aktywności surowicy nie wykrywa się, aw erytrocytach wynosi 131 ± 13 mU / 109 komórek.
Niedobór enzymu w krwinkach czerwonych powoduje niedokrwistość hemolityczną po zażyciu leków przeciwmalarycznych, niektórych sulfonamidów i witaminy C.

Urokaninaza występuje głównie w wątrobie i zwykle nie występuje w surowicy krwi. Wzrost aktywności obserwuje się, gdy:

• marskość wątroby;
• przewlekłe zapalenie wątroby;
• toksyczne zapalenie wątroby.

W wirusowym lub toksycznym zapaleniu wątroby aktywność enzymu może osiągnąć wartości 5-13 nmol / skl).

Badania enzymatyczne

Podstawą wielu chorób jest zakłócenie normalnego funkcjonowania procesów enzymatycznych, w których zmiany należy uznać za przyczynę lub skutek różnych procesów patologicznych. Większość enzymów znajduje się w środowisku komórkowym, niemniej jednak, w oparciu o wyniki analiz głównie osocza lub surowicy, można wywnioskować, że zmiany zachodzą w komórkach i tkankach.

Aminotransferaza asparaginianowa (ACT) katalizuje odwracalne przeniesienie grup aminowych z kwasu I-asparaginowego do α-ketoglutarynu.

Aminotransferaza alaninowa (ALT) katalizuje odwracalne przeniesienie grup aminowych z I-alaniny na α-ketoglutar.

ALT i ACT, będące enzymami wewnątrzkomórkowymi, biorą udział w metabolizmie aminokwasów i węglowodanów i występują w wysokich stężeniach w mięśniach, wątrobie i mózgu.
Zwykle wyniki ACT wahają się od 0,1-0,58 µmol / l; ALT od 0,1 do 0,45 µmol / L.

Interpretacja:
Pomimo braku swoistości narządowej definicja ALT i ACT w chorobach wątroby i serca ma wielką wartość diagnostyczną. Wzrost tych wskaźników wskazuje na martwicę, zwłaszcza na tkankę mięśniową, komórki wątroby i mózg. W zawale mięśnia sercowego aktywność ACT w surowicy wzrasta, a aktywność wzrasta 4-6 godzin po zawale i zmniejsza się do normy o 3-7 dni. Szczególnie ważne jest określenie ALT, ACT w celu wykrycia wczesnego zapalenia wątroby. Ostre zapalenie wątroby charakteryzuje się gwałtownym wzrostem aktywności tych enzymów, podczas gdy aktywność ACT jest nieco niższa niż aktywność ALT. Aktywność ALT zaczyna się zwiększać już w okresie prodromalnym, kiedy inne objawy choroby nie ujawniły się jeszcze.
Tutaj bardzo ważna jest wartość współczynnika De Rytisa (AST / ALT), którego wartość jest zwykle większa. Zmiana tego współczynnika wskazuje na poważne uszkodzenie wątroby i cytolizę w hepatocytach. Oprócz zapalenia wątroby, wzrost aktywności transferazy jest charakterystyczny dla przerzutów do wątroby lub pierwotnego nowotworu wątroby. ALT wzrasta wraz z dystrofią mięśniową, zapaleniem skórno-mięśniowym, napadową mioglobinurią.
Spadek wydajności występuje, gdy niedobór pirydoksyny, z niewydolnością nerek, ciąża.

a-amylaza (diastaza) katalizuje endohydrolizę 1,4-glukozydowych wiązań skrobi, glikogenu i ich pokrewnych polisacharydów do maltozy. Zwykle amylaza jest obecna we krwi w małych ilościach, wynosi 12-32 mg / h / ml i powstaje w trzustce i gruczołach ślinowych.
Zapalenie tych gruczołów lub zablokowanie ich przewodów prowadzi do wejścia dużych ilości enzymu i zwiększenia wydalania przez nerki.

Interpretacja:
W wielu chorobach obserwuje się wzrost wartości amylazy w surowicy (hiperemlasemia), ale jest on najbardziej widoczny w ostrym zapaleniu trzustki, przy tej chorobie największy wzrost zawartości enzymu zaobserwowano w ciągu pierwszych trzech dni. Hiperamalasemia występuje, gdy torbiel trzustki, z jej niedrożnością przewodu z guzem, kamieniem, zrostami. Wzrost poziomu amylazy pochodzenia nie-trzustkowego występuje w przypadku porażenia gruczołów ślinowych, w szczególności w przypadku epidemicznego zapalenia przyusznic, jak również w niewydolności nerek. Ponadto, wzrost aktywności amylazy występuje w zapaleniu pęcherzyka żółciowego, zapaleniu otrzewnej, oparzeniach, ostrym zapaleniu wyrostka robaczkowego. Niektóre leki powodują również hiperamalasemię: kortykosteroidy, salicylany, tetracyklina, furosemid, histamina.
Zmniejszenie poziomu amylazy jest charakterystyczne dla ostrego i przewlekłego zapalenia wątroby, niewydolności trzustki, czasem z toksykozą u kobiet w ciąży.

y-glutamylotransferaza (GTPP) jest enzymem, który katalizuje reakcję przeniesienia reszty kwasu y-glutamylowego glutaminowego na peptyd akceptorowy lub I-aminokwas. GTP jest wysoce czułym wskaźnikiem chorób wątroby. Jego poziom jest często podwyższony, gdy transaminazy i fosfataza alkaliczna pozostają w normalnym zakresie. Normalne wartości GTPP zmieniają się w granicach: u kobiet 110-167 nmol / l (skl), u mężczyzn 176,7-250 nmol / l (skl).

Interpretacja:
Pomimo wysokiej aktywności glutamylotransferazy w nerkach, oznaczanie aktywności enzymu w surowicy krwi przeprowadza się głównie w diagnostyce chorób wątroby i dróg żółciowych. Wzrost aktywności GTP obserwuje się w chorobach dróg żółciowych z obturacją, jak również w zapaleniu wątroby, guzach i przerzutach do wątroby oraz alkoholowym uszkodzeniu wątroby. Aktywność glutamylotransferazy w surowicy z reguły zwiększa się równolegle do wzrostu aktywności fosfatazy alkalicznej, ale aktywność GTP wzrasta wcześniej, utrzymuje się na podwyższonych liczbach przez znacznie dłuższy czas, a względny wzrost aktywności enzymu jest kilkakrotnie wyższy niż aktywność fosfatazy alkalicznej. Czasami występuje wzrost glutamylotransferazy z zastoinową niewydolnością serca, rzadko po zawale mięśnia sercowego, z zapaleniem trzustki, guzem trzustki.

Fosfokinaza kreatyny (CPK) dzieli fosforan kreatyny (z udziałem ADP), tworząc kreatynę i ATP. Normalna zawartość (zmienia się w zależności od metody) - 10-50 IU / l lub do 100 nmol / l (skl). Aktywność izoenzymów CPK w surowicy krwi zdrowych osób różni się znacznie i nie było możliwe ustalenie dokładnych danych.

Interpretacja:
W surowicy krwi zwiększona aktywność CPK może być spowodowana uszkodzeniem mięśnia sercowego (zawał mięśnia sercowego, zapalenie mięśnia sercowego, niewydolność serca, zaburzenia rytmu serca) lub mięśni szkieletowych (dystrofia mięśniowa, zapalenie wielomięśniowe, silne napięcie mięśni). W przypadku uszkodzenia mięśnia sercowego aktywność fosfokinazy kreatyny może wzrosnąć o 20-30 razy w porównaniu z normą. W przypadku zawału mięśnia sercowego aktywność CPK wzrasta po 4-8 godzinach, maksymalną aktywność obserwuje się po 16-36 godzinach i spada do początkowego poziomu o 3-6 dni. Gdy dochodzi do uszkodzenia mięśni szkieletowych, poziom enzymu osiąga znacznie wyższe liczby. Zwiększona aktywność fosfokinazy kreatynowej jest również spowodowana używaniem alkoholu, zatruciem lekami nasennymi, niedoczynnością tarczycy, udarem.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem glikolitycznym, który katalizuje odwracalną reakcję redukcji kwasu pirogronowego do kwasu mlekowego. Enzym znajduje się we wszystkich komórkach i tkankach. LDH zwykle mieści się w zakresie 0,8–4 µmol / l (do 3200 nmol / l (skl).

Interpretacja:
Aktywność dehydrogenazy mleczanowej wzrasta wraz z uszkodzeniem mięśnia sercowego, białaczką, chorobami nerek, małopłytkowością, mononukleozą zakaźną, uszkodzeniem miąższu wątroby, guzami, postępującą dystrofią mięśniową. W zawale mięśnia sercowego aktywność enzymów w surowicy osiąga maksimum po 24-36 godzinach i dochodzi do normy w 8-10 dniu. Znaczny wzrost aktywności dehydrogenazy mleczanowej obserwuje się w przypadku niedokrwistości hemolitycznej związanej z niedoborem pirydoksyny i kwasu foliowego. Aktywacja LDH jest charakterystyczna dla ostrej fazy zakaźnego zapalenia wątroby, aw przewlekłych chorobach wątroby aktywność enzymów jest rzadko podwyższona.

Lipaza trzustkowa należy do grupy esteraz, hydrolizuje zewnętrzne wiązania zasadowe w tłuszczach z uwalnianiem kwasów tłuszczowych. Zawartość tego enzymu we krwi jest niska i odpowiada wartościom od 0 do 28 µmol / l.

Interpretacja:
Wzrost aktywności lipazy występuje w ostrym zapaleniu trzustki, gdy jego wartość wzrasta do 200 razy w porównaniu z normą. Aktywność lipazy gwałtownie wzrasta w ciągu kilku godzin po ataku zapalenia trzustki, z maksymalną aktywnością po 12–24 godzinach i pozostaje podwyższona przez 10–12 dni (znacznie dłużej niż w przypadku amylazy). Ponadto obserwuje się wzrost aktywności lipazy podczas niedrożności przewodu trzustkowego za pomocą kamienia lub guza.

Urokaninaza występuje głównie w wątrobie. U zdrowych ludzi aktywność urokininazy we krwi praktycznie nie występuje. Jest to enzym wątrobowo-specyficzny.

Interpretacja:
Urokaninaza jest oznaczana w toksycznym zapaleniu wątroby, w marskości wątroby, przewlekłym zapaleniu wątroby, osiągając wartości 5-13 nmol / l lub 0,3-0,8 µmol / l (minhl).

Fosfataza - enzymy, które hydrolizują estry fosforanowe. W zależności od wartości pH, przy której działają enzymy, rozróżnia się fosfatazę alkaliczną i kwaśną.

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna) jest zawarta w prawie wszystkich tkankach zwierzęcych. Wątroba, tkanka kostna, jelita i łożysko są bogate w enzymy. Standardowe wskaźniki fosfatazy alkalicznej u dzieci 2,8-6,7 jednostek, u dorosłych 0,8-2,3 jednostki.

Interpretacja:
U dzieci obserwuje się wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej w porównaniu z dorosłymi w związku ze wzrostem kości. Znaczny wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej obserwuje się w chorobach kości związanych ze wzrostem liczby osteoblastów w guzach. Najwyższą aktywność, przekraczającą normę o 20 razy, obserwuje się w przypadku choroby Pageta (deformujące zapalenie kości), mniejszą obserwuje się przy krzywicy. W nadczynności przytarczyc poziom fosfatazy alkalicznej nieznacznie wzrasta. Wysoką aktywność fosfatazy alkalicznej obserwuje się w chorobach związanych z żółtaczką mechaniczną, aw mniejszym stopniu aktywność fosfatazy alkalicznej wzrasta wraz z zapaleniem wątroby i marskością wątroby.
Zmniejszenie aktywności fosfatazy alkalicznej obserwuje się z niedoczynnością tarczycy i powolnym wzrostem u dzieci.

Kwaśna fosfataza występuje niemal we wszystkich ludzkich organach i tkankach, zwłaszcza w komórkach krwi i gruczole krokowym. Enzym działa przy pH 4,9.

Interpretacja:
Oznaczanie aktywności kwaśnej fosfatazy przeprowadza się zwykle w diagnostyce raka gruczołu krokowego. Określenie aktywności CF ma wartość diagnostyczną w celu różnicowania przerzutów raka prostaty w kości i chorób układu kostnego. Wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej jest charakterystyczny dla osteodystrofii, podczas gdy wzrost poziomu kwaśnej fosfatazy jest charakterystyczny dla przerzutów raka prostaty do kości. Aktywność kwaśnej fosfatazy zwiększa się w chorobie Gauchera, chorobie nerek, chorobach strefy wątrobowo-żółciowej, chorobie zakrzepowo-zatorowej. Gorączka może prowadzić do fałszywego wzrostu częstości.

Analiza enzymów wątrobowych. Analiza kału. Analiza biochemiczna.

W tym artykule opisano metody diagnozowania choroby wątroby. Podano normy stężenia enzymów zgodnie z wynikami analizy biochemicznej.

Test enzymatyczny wątroby

Wątroba jest specjalnym organem. Jest to jeden z największych organów wewnętrznych człowieka. Wątroba ma właściwości regeneracyjne, oczyszcza nasz organizm z trucizn, pomaga radzić sobie z metabolizmem. Wykonując ogromną pracę, wątroba może stać się bezużyteczna. Dlatego bardzo ważne jest monitorowanie poziomu stężenia enzymów wątrobowych - są to wskaźniki jego funkcjonalności.

Enzym lub enzym to cząsteczka białka, która pozwala zwiększyć szybkość reakcji chemicznych zachodzących w organizmie człowieka. Naukowcy badający enzymy nazywani są enzymologami.

Analiza stolca

Analiza kału pomaga określić odchylenia funkcji enzymatycznej żołądka, wątroby, trzustki.

Odcień odchodów daje mu specjalnego gołębia - stebrobilinę. Zmiana koloru kału jest jednym z głównych objawów choroby. Zmieniając skład strukturalny kału w analizie, można zidentyfikować ropę, schronienie, a nawet pasożyty. Wykrywanie w analizie odchodów znacznej ilości związków białkowych oznacza zaburzenia czynności trzustki lub żołądka. Badanie mikroskopowe kału określa główne elementy kału: włókna mięśniowe, błonnik roślinny, obojętny tłuszcz, kwasy tłuszczowe i ich sole, leukocyty, erytrocyty, komórki nabłonkowe jelit, złośliwe komórki nowotworowe, a także śluz, pierwotniaki, jaja robaków.

Analiza biochemiczna enzymów. Jakie enzymy wpływają na to, co

Za pomocą analizy biochemicznej można określić stan układu hormonalnego (poprzez poziom stężeń hormonów), aktywność narządów wewnętrznych (przez poziom stężenia enzymów), a także ujawnić brak witamin w organizmie.

ALT (aminotransferaza alaninowa), AST (aminotransferaza asparaginianowa), PT, fosfataza alkaliczna, cholinesteraza - są to wskaźniki analizy biochemicznej, które ujawniają zaburzenia czynności wątroby. Skok w zawartości amylazy poinformuje specjalistę o dysfunkcji układu pokarmowego, zwiększone stężenie kreatyny wskaże choroby układu moczowego, zwiększoną zawartość DCH, CK-MB - objawy chorób sercowo-naczyniowych.

ALANINAMINOTRANSFERAZA (ALAT)

Mięśnie serca i szkieletu, jak również wątroba, wydzielają enzym aminotransferazę alaninową.

Powodem zwiększonej zawartości alat może być:

• zniszczenie tkanki wątroby z powodu różnych chorób (marskość, martwica) i nadużywanie alkoholu;
• zawał mięśnia sercowego;
• dystrofia mięśniowa jako konsekwencja przeszłych chorób, poważnych obrażeń;
• oparzenia;
• przedawkowanie leków (wątroba nie ma czasu na poradzenie sobie z obciążeniami).

Stężenie AlAT zmniejsza się z powodu niewystarczającego spożycia witaminy B6 w organizmie.

Normalne wskaźniki stężenia ALT:

• płeć męska - nie więcej niż 31 sztuk
• płeć żeńska - nie więcej niż 41 sztuk.

Aminotransferaza asparaginianowa (AsAT)

Mięśnie serca i szkieletu, a także wątroba i komórki krwi wydzielają enzym aminotransferazę asparaginianową.

Przyczynami zwiększonej zawartości AsAT mogą być:

• zniszczenie wątroby w wyniku zapalenia wątroby, powstawanie zmian w wątrobie, nadużywanie alkoholu, przedawkowanie narkotyków;
• wysoki poziom intensywności i czasu trwania wysiłku fizycznego;
• atak serca, typowe problemy układu sercowo-naczyniowego;
• przegrzanie ciała, oparzenia.

Normalne wskaźniki koncentracji AcAT:

płeć męska - nie więcej niż 31 sztuk

płeć żeńska - nie więcej niż 41 sztuk.

GT wydzielają komórki wątroby, tarczycy, prostaty i trzustki.

Powodem zwiększonej zawartości GT może być:

• zniszczenie wątroby w wyniku zapalenia wątroby, powstawanie zmian w wątrobie, nadużywanie alkoholu, przedawkowanie narkotyków;
• choroby trzustki (zapalenie trzustki, cukrzyca);
• zaburzenia czynności tarczycy;
• problemy z rakiem gruczołu krokowego.
• zmniejszona koncentracja rm jest charakterystyczna dla niedoczynności tarczycy (zaburzenia tarczycy)

Normalne wartości dla stężenia gt:

• płeć męska - nie więcej niż 32 jednostki
• płeć żeńska - nie więcej niż 49 sztuk.

Dla dzieci poniżej pierwszego roku życia wskaźniki rt są uważane za kilkakrotnie wyższe niż u dorosłych.

Amylaza

Amylaza jest wytwarzana w procesie trzustki i ślinianek przyusznych.

Przyczyn zwiększonej zawartości amylazy mogą być:

• zapalenie trzustki (zapalenie trzustki);
• zapalenie ślinianki przyusznej (zapalenie ślinianki ślinianki przyusznej).
• obniżone stężenie amylazy wskazuje:
• choroba muskowiscydozy;
• dysfunkcja trzustki.

Normalne wskaźniki stężenia alfa-amylazy od 30 do 100 jednostek. w przypadku amylazy trzustkowej za normę uważa się maksymalnie 50 jednostek.

Mleczan

Mleczan lub kwas mlekowy są enzymami wytwarzanymi podczas życia komórek, głównie w tkance mięśniowej. kwas mlekowy jest opóźniony w przypadku braku tlenu dla mięśni (niedotlenienie), wywołując uczucie wyczerpania fizycznego. jeśli tlen jest wystarczający, mleczan rozkłada się na proste substancje i jest naturalnie usuwany z organizmu.

Przyczyny zwiększonego stężenia kwasu mlekowego w mięśniach:

• niezrównoważone i nieregularne odżywianie;
• przedawkowanie narkotyków;
• częste ćwiczenia;
• zastrzyki z insuliny;
• choroba niedotlenienia;
• odmiedniczkowe zapalenie nerek (zakażenie piosenki);
• ostatni etap ciąży;
• przedłużające się nadużywanie alkoholu.

Normalna wydajność:

• dzieci poniżej sześciu miesięcy - nie więcej niż 2000 sztuk;
• dzieci od 0,5 do 2 lat - nie więcej niż 430 sztuk;
• dzieci od 2 do 12 lat - nie więcej niż 295 sztuk;
• dzieci i dorośli - do 250 sztuk.

Kinaza kreatynowa

Enzym ten wydziela mięśnie układu mięśniowo-szkieletowego i układu sercowo-naczyniowego, w niektórych przypadkach - mięśnie gładkie narządów płciowych i narządów przewodu pokarmowego.

Enzym zawarty w mięśniach szkieletowych, sercu, rzadziej - w mięśniach gładkich - macicy, narządach przewodu pokarmowego.

Przyczyny wzrostu stężenia kinazy kreatynowej:

• zawał mięśnia sercowego;
• zniszczenie tkanki mięśniowej (z powodu poważnych urazów, operacji, chorób mięśni);
• późna ciąża;
• poważne obrażenia głowy;
• nadużywanie alkoholu.
• spadek stężenia kinazy kreatynowej obserwuje się w następujących przypadkach:
• słabo rozwinięte mięśnie ciała;
• siedzący tryb życia, pasywny, niesportowy styl życia.

Normalnie rozważ poziom koncentracji nie większy niż 24 jednostki.

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH)

Enzym ten jest wytwarzany przez komórki większości tkanek ciała.

Wewnątrzkomórkowy enzym wytwarzany we wszystkich tkankach organizmu.

Przyczyny zwiększonego stężenia ldg:

• zniszczenie ciał krwiopochodnych (z niedokrwistością);
• zakaźne choroby wątroby (marskość wątroby, zapalenie wątroby, żółtaczka);
• zawał mięśnia sercowego;
• powstawanie nowotworów złośliwych, rak krwi.
• pokonać infekcję narządów wewnętrznych.

Normalne wartości LDH:

• u niemowląt - nie więcej niż 2000 sztuk;
• u dzieci poniżej 2 lat - 430 sztuk:
• dzieci od 2 d 12 lat - 295 sztuk:
• dzieci i dorośli powyżej 12 lat - 250 sztuk.

Enzymy krwi

Enzymy są białkami, które uczestniczą jako katalizatory we wszystkich reakcjach biochemicznych organizmu.

Większość enzymów znajduje się w komórkach i jest uwalniana do krwi tylko wtedy, gdy są uszkodzone i zniszczone. Zmniejszenie stężenia katalizatorów białkowych następuje z reguły z naruszeniem ich powstawania. Niektóre z nich występują w określonym narządzie w znacznie większych ilościach niż w innych - są to enzymy specyficzne dla narządu. Wzrost ich aktywności we krwi wyraźnie wskazuje na uszkodzenie konkretnego narządu. Ta zmiana występuje wcześniej niż inne objawy choroby, co sprawia, że ​​testy z nią związane są bardzo delikatnym i dokładnym narzędziem diagnostycznym.

Enzymy obejmują: α-amylazę, aminotransferazę alaninową (AlAT), aminotransferazę asparaginianową (AcAT), gamma-glutamylotransferazę (γ-GTP), dehydrogenazę glukozo-6-fosforanową (G-6-FDG), barwną fosforynazę kreatyny w dehydrogenazie glukozo-6-fosforanowej (G-6-FDG), dehydrogenazę fosfordehydy kreatyny; lipaza, pepsyna, fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna), fosfataza kwasowa (KF).

α-amylaza bierze udział w rozkładaniu skrobi, glikogenu i niektórych innych węglowodanów na mono- i disacharydy (maltoza, glukoza). Jest bogaty w śliny i trzustkę. Aktywność α-amylazy we krwi zmienia się pod wpływem przyjmowania pokarmu: w ciągu dnia jest wyższa niż w nocy.

Aktywność wzrasta wraz z:

• ostre zapalenie trzustki i zaostrzenie przewlekłego;
• świnka;
• „Chirurgiczne” choroby spowodowane uszkodzeniem narządów jamy brzusznej (zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie otrzewnej itp.);
• kwasica cukrzycowa;
• po zażyciu alkoholu, podawaniu adrenaliny, kortykosteroidów, substancji odurzających, tetracykliny;
• zatrucie metanolem.

Spadek odnotowuje się, gdy:

• zanik i zwłóknienie trzustki;
• tyreotoksykoza;
• zawał mięśnia sercowego.

Aminotransferazy (AlAT i AsAT)

ALAT występuje głównie w wątrobie.

Aktywność wzrasta wraz z:

• wirusowe zapalenie wątroby;
• toksyczne uszkodzenie wątroby;
• mononukleoza zakaźna;
• cholestaza;
• marskość wątroby;
• skomplikowany zawał mięśnia sercowego;
• leczenie pacjentów dużymi dawkami salicylanów, fibraty.

AsAT jest obecny w mięśniu sercowym i tkance mięśni szkieletowych.

Jego aktywność wzrasta wraz z:

• dystrofia mięśniowa;
• zawał mięśnia sercowego (4-6 godzin po bolesnym ataku z maksymalnym stężeniem przez 3-5 dni);
• ciężka dławica piersiowa, tachyarytmia;
• ostra reumatyczna choroba serca;
• zakrzepica tętnicy płucnej;
• toksyczne uszkodzenie wątroby;
• mononukleoza zakaźna;
• zapalenie dróg żółciowych;
• ostre zatrucie alkoholem;
• ostre zapalenie trzustki;
• infekcje ameboidalne.

Zmniejszenie AST i ALT w surowicy występuje w ciężkim uszkodzeniu wątroby, gdy liczba komórek syntetyzujących te enzymy zmniejsza się (rozległa martwica, marskość).

Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) - przyspiesza przemianę kwasu mlekowego w pirogronowy i odwrotnie. Jest enzymem wewnątrzkomórkowym występującym w nerkach, wątrobie, sercu, mięśniach szkieletowych, krwinkach czerwonych. Tkanki zawierają 5 izoenzymów LDH.

Wzrost aktywności LDG-1 lub LDH-1 / LDG-2 odnotowano w przypadku:

zawał mięśnia sercowego; niedokrwistość megablastyczna; choroba nerek.

LDH-5 wzrasta w wielu chorobach wątroby; uszkodzenie mięśni szkieletowych; rak

LDG-3 na zakrzepicę, zatorowość płucną; choroby nerek, niewydolność krążeniowo-oddechowa.

LDH-4 i 5 zwiększają się z naruszeniem krążenia krwi, co jest związane z niewydolnością serca, zmianami miąższu wątroby, uszkodzeniem mięśni szkieletowych.

Fosfokinaza kreatyny (CPK) - bierze udział w reakcjach produkcji energii i jest zawarta w największej ilości w sercu i mięśniach szkieletowych. Najczęściej analizę tego białka przeprowadza się z zawałem mięśnia sercowego, ponieważ jest bardzo wrażliwy i specyficzny.

Wzrost aktywności kinazy kreatynowej we krwi odnotowuje się, gdy:

• zawał mięśnia sercowego (najważniejszy znak diagnostyczny);
• zaburzenia rytmu serca, postępująca dystrofia mięśniowa;
• po ciężkim wysiłku fizycznym, z napięciem mięśni (bieganie);
• domięśniowe zastrzyki leków (zwłaszcza środków odurzających i przeciwbólowych);
• zmniejszona czynność tarczycy (niedoczynność tarczycy);
• naruszenie krążenia mózgowego, udar;
• ostre zatrucie alkoholem;
• schizofrenia, psychoza maniakalno-depresyjna, padaczka;
• urazy głowy.

Zmniejszenie z nadczynnością tarczycy.

Lipaza (trzustka) jest syntetyzowana przez trzustkę i bierze udział w rozkładaniu tłuszczów neutralnych. Jego zmiana w chorobach trzustki jest podobna do zmiany w α-amylazie, ale jednoczesne oznaczenie tych enzymów pozwala na zdiagnozowanie zmiany trzustki z tonusem do 98%.

Fosfataza alkaliczna (fosfataza alkaliczna) - uczestniczy w metabolizmie minerałów (fosforu i wapnia), ale wykazuje maksymalną aktywność w środowisku alkalicznym. Zawarte w dużych ilościach w ścianach przewodów żółciowych wątroby, kości, błony śluzowej jelit, łożyska, nerek. Białko to jest biochemicznym markerem metabolizmu wapnia i fosforu w tkance kostnej, testem przesiewowym osteoporozy.

Wzrost fosfatazy alkalicznej obserwuje się, gdy:

• choroby wątroby z towarzyszącą cholestazą;
• żółtaczka obturacyjna;
• złośliwe choroby kości, osteomalacja;
• Rahit;
• mononukleoza zakaźna;
• rozproszone wola toksyczna, ograniczona twardzina skóry;
• rak wątrobowo-dwunastniczy, marskość wątroby.

Spadek odnotowuje się, gdy:

• zmniejszona czynność tarczycy (niedoczynność tarczycy);
• starcza osteoporoza;
• ciężka niedokrwistość;
• zinge, hipowitaminoza C i D.

Kwaśna fosfataza (CF) - bierze udział w reakcjach wymiany jonów kwasu fosforowego. Największa zawartość znajduje się w gruczole krokowym, który jest używany jako bardzo czuły i specyficzny wskaźnik jego patologii. Występuje także w krwinkach czerwonych, płytkach krwi, nerkach, śledzionie.

Zwiększoną aktywność CP obserwuje się w raku prostaty, chorobie nerek, układzie wątrobowo-żółciowym, reumatyzmie, zapaleniu płuc, zapaleniu oskrzeli, niedokrwistości megaloblastycznej, osteoporozie itp. Fałszywie dodatnie wyniki można zaobserwować podczas cewnikowania pęcherza moczowego, badania i biopsji gruczołu krokowego, dlatego testy należy wykonać po 2 dniach po tych manipulacjach.

Spadek KF wykryto podczas małopłytkowości.

Gamma-glutamylotransferaza (γ-GTP) bierze udział w transformacji aminokwasów i peptydów, jest stosowana do diagnozowania chorób wątroby i dróg żółciowych.

Zwiększenie GGT obserwuje się w ostrym zapaleniu wątroby i zaostrzeniu przewlekłej śpiączki wątrobowej, żółtaczki obturacyjnej i ostrego zatrucia. Przy normalnej aktywności γ-GTP prawdopodobieństwo choroby wątroby jest bardzo niskie.

Dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa (G-6-FDG) bierze udział w procesach utleniania glukozy. Stosowany jest głównie do wykrywania chorób dziedzicznych związanych z niedoborem tego katalizatora białkowego, którego brak prowadzi do hemolizy.

Pepsyna jest głównym enzymem w soku żołądkowym, wydzielanym jako pepsynogen.

Wzrost jego poziomu odnotowuje się przy zwiększonym wydzielaniu soku żołądkowego, pogrubieniu ścian żołądka, wrzodzie dwunastnicy, guzie trzustki.

Spadek pepsynogenu obserwuje się w zanikowym zapaleniu żołądka, guzach żołądka, chorobie Addisona.

Badanie krwi pod kątem enzymów

Badanie krwi pod kątem enzymów

Badanie krwi pod kątem enzymów jest główną częścią metod ustalania patologii i chorób, która opiera się na ustaleniu stopnia aktywności enzymów. Badania te prowadzone są pod jasnym kierunkiem nauki zwanej diagnostyką enzymatyczną. Odrębną grupę wśród metod tej nauki stanowi diagnostyka różnych enzymów immunologicznych.

Istota tej metody polega na wprowadzeniu przeciwciał do organizmu ludzkiego, które poprzez wiązania chemiczne wiążą się z enzymem, tworząc antygen z przeciwciałem i mogą być łatwo wykryte później w płynach biologicznych. Ta metoda przyczynia się do jakościowego i ilościowego określenia obecności pewnych enzymów w organizmie. Głównym zadaniem enzymologii jest określenie ognisk, w których koncentruje się patologiczna ilość enzymów. To miejsce jest chorobą w ciele.

Wyizolowano również wiele enzymów, które są zbyt aktywne w obecności wymierających komórek. Takie enzymy są substancjami nekrotycznymi, które bardzo szybko reagują na obecność uszkodzeń tkanek i narządów. Inna analiza enzymów obejmuje test, który ujawnia zmianę w normalnej aktywności tych substancji, co wskazuje na zaburzenia w funkcjonowaniu narządów lub ich układów.

Podczas diagnozowania i wykrywania dysfunkcji enzymów lub nieprawidłowości konieczne jest natychmiastowe zwrócenie się do specjalistów i rozpoczęcie leczenia.

Do głównych istotnych enzymów należą: amylaza, lipaza, dehydrogenaza mleczanowa, aminotransferaza alaninowa, aminotransferaza asparaginianowa, fosfataza alkaliczna. Analizy wszystkich powyższych enzymów wykonuje się rano na czczo. Do diagnozy pobiera się próbkę krwi z żyły lub z pierwszego porannego moczu. Enzymy te wytwarzają różne gruczoły dokrewne naszego ciała.

Odchylenia od normy są rozpoznawane za pomocą specjalnych transkryptów laboratoryjnych w ciągu 1-2 tygodni. W przypadku nawrotów i ostrego bólu, testy są wykonywane o każdej porze dnia, wyniki ogłaszane są przez kilka godzin w nagłych przypadkach. W przypadku uzyskania wyników testu należy natychmiast skontaktować się ze specjalistą.

Diagnoza aktywności amylazy

Musimy zacząć od amylazy krwi, która jest wytwarzana przez trzustkę i przyczynia się do szybkiego procesu trawienia. Główną funkcją amylazy jest rozszczepianie skrobi lub glikogenu z utworzeniem końcowego produktu reakcji - glukozy. Najczęstszą z powodu swojej aktywności stała się alfa-amylaza.

Normalne poziomy amylazy w organizmie człowieka to: • we krwi 16-30 mikronów katal / l;

• w moczu 28-100 mikronów katal / l

Dane dotyczące aktywności amylazy pokazują szereg patologii trzustki i różnych postaci zapalenia trzustki. Przy niskich wskaźnikach amylazy w moczu i krwi można rozpoznać mukowiscydozę lub opóźniony atak zapalenia trzustki. Zwiększone wskaźniki amylazy wskazują na ciężkie zatrucie alkoholem, świnkę, ciążę pozamaciczną, zaostrzenie zapalenia trzustki, kamienie, guzy trzustki.

Zwiększona amylaza w moczu wskazuje na zapalenie pęcherzyka żółciowego, zapalenie wyrostka robaczkowego, zapalenie trzustki lub owrzodzenie przewodu pokarmowego.

Diagnoza aktywności lipazy

Lipaza jest enzymem biorącym udział w transformacji tłuszczów. Enzym ten jest aktywny tylko w obecności kolipazy koenzymowej i kwasów żółciowych. W rozwoju lipazy organizm wykorzystuje trzustkę, ukształtowane komórki krwi - leukocyty i płuca. Normalne wskaźniki aktywności lipazy we krwi wynoszą 13-60 U / ml. Test lipazy jest bardziej specyficzny niż amylaza. Nadmierna zawartość lipazy we krwi wskazuje na cholestazę, wrzody, cukrzycę, zapalenie pęcherzyka żółciowego, otyłość i dnę. Zawartość lipazy w lipazie mówi o różnych nowotworach, głównie atakujących trzustkę, niedożywienie lub triglicerydemię.

Główną lokalizacją dehydrogenazy mleczanowej jest serce, komórki tkanki mięśniowej, wątroba, śledziona, nerki i trzustka. Dehydrogenaza mleczanowa przejawia swoją aktywność wobec jonów cynku i dinukleotydu nikotyno-amidowo-adeninowego. Dehydrogenaza mleczanowa przekształca kwas mlekowy w kwas pirogronowy.

U ludzi występuje 5 frakcji tego enzymu. Choroba jest diagnozowana przez obecność jednego lub młodego gatunku.

Na przykład, wraz ze wzrostem dehydrogenazy mleczanowej 1, można zdiagnozować zawał mięśnia sercowego i identyfikując silną aktywność frakcji 4 i 5, można zidentyfikować zapalenie wątroby. Norma dehydrogenazy mleczanowej w organizmie dorosłego wynosi 140-350 U / l, a u noworodków 400-700 U / l. Przyczyny zwiększonej dehydrogenazy mleczanowej w organizmie można uznać za zawał mięśnia sercowego, marskość wątroby, nowotwory, białaczkę, zapalenie trzustki, chorobę nerek, niedokrwistość i zapalenie wątroby.

Diagnostyka aktywności aminotransferazy alaninowej i aminotransferazy asparaginianowej

Aminotransferaza alaninowa jest enzymem, który promuje ruch aminokwasów z jednej cząsteczki do drugiej. Enzym ten działa w obecności witaminy B6 i jest syntetyzowany głównie w komórkach nerek, wątroby, mięśni, serca i trzustki. Wynika z tego, że zawartość tego enzymu we krwi jest równa zero. Normalna zawartość tego enzymu u mężczyzn wynosi do 40 U / l, a u kobiet do 32 U / l.

Wysoka zawartość aminotransferazy alaninowej wskazuje na marskość, żółtaczkę, raka wątroby, oparzenia, atak serca i zapalenie wątroby. Zmniejszona aktywność sugeruje marskość i martwicę wątroby.

Witamina B6 działa również parami z tą aminotransferazą asparaginianową. Aminotransferaza asparaginianowa występuje głównie w mitochondriach i cytoplazmie komórek. Normalna zawartość tego enzymu wynosi: u mężczyzn 15-31 U / l, a u kobiet 20-40 U / l.

Aminotransferaza asparaginianowa jest zwiększona w przypadkach zapalenia wątroby, alkoholizmu, mononukleozy, raka wątroby, marskości wątroby, zastoju żółci i zawału mięśnia sercowego. Ponadto, wzrost aktywności tego enzymu powoduje oparzenia, udary cieplne, urazy, zatrucia i spadek w przypadku uszkodzenia wątroby i brak witaminy B6.

Diagnoza aktywności fosfatazy alkalicznej

Fosfataza alkaliczna jest enzymem w błonach komórkowych, które znajdują się głównie w drogach żółciowych. Enzym ten odgrywa główną rolę w wymianie kwasu fosforowego. Ma różne formy: łożyska, niespecyficzne i jelitowe. Kwas alkaliczny pomaga diagnozować przedawkowanie witaminy C, niedobory wapnia i fosforu, choroby dróg żółciowych i wątroby, choroby trzustki i choroby kości.

Normą zawartości tego enzymu w organizmie człowieka jest: u dorosłych 30-90 U / l, u młodzieży 400 i mniej U / l oraz u kobiet w ciąży do 250 U / l. Wzrost fosfatazy alkalicznej wskazuje na nadczynność tarczycy, choroby krwi, krzywicę, żółtaczkę, guzy kości i choroby wątroby, nerek i płuc. Niska aktywność fosfatazy alkalicznej wskazuje na niedokrwistość, brak korzystnych substancji, nadczynność tarczycy i zaburzenia kości szkieletowych.

Pamiętaj, że testy te są przeprowadzane na pusty żołądek z określoną dietą przez 24 godziny przed wizytą w szpitalu, polegające na braku tłustych, pikantnych i smażonych potraw w diecie.

W przypadku jakichkolwiek odchyleń po otrzymaniu zdekodowanych wyników, należy natychmiast skonsultować się z lekarzem.

(Brak głosów) Ładowanie.

Analiza biochemiczna krwi, enzymów krwi. Amylaza, lipaza, ALT, AST, dehydrogenaza mleczanowa, fosfataza alkaliczna - wzrost, spadek. Przyczyny naruszeń, analiza dekodowania.

Zastanów się, co stanowi tę złożoną strukturę - enzym. Enzym składa się z dwóch części - rzeczywistej części białkowej i aktywnego centrum enzymu. Część białkowa nazywana jest apofermentem, a centrum aktywne nazywane jest koenzymem. Cała cząsteczka enzymu, to znaczy apoenzym plus koenzym, nazywana jest holoenzymem. Apoferment jest zawsze reprezentowany wyłącznie przez białko struktury trzeciorzędowej. Struktura trzeciorzędowa oznacza, że ​​liniowy łańcuch aminokwasów przekształca się w strukturę złożonej konfiguracji przestrzennej. Koenzym może być reprezentowany przez substancje organiczne (witamina B6, B1, B12, flawina, hem, itp.) Lub nieorganiczny (jony metali - Cu, Co, Zn itd.). W rzeczywistości przyspieszenie reakcji biochemicznej jest wytwarzane przez koenzym.

Co to jest enzym? Jak działają enzymy?

Substancja, na którą działa enzym, nazywana jest substratem, a substancja otrzymywana w wyniku reakcji nazywana jest produktem. Często nazwy enzymów powstają przez dodanie końcówki do nazwy substratu. Na przykład, bursztynian (kwas bursztynowy) dzieli dehydrogenazę bursztynianową, dehydrogenaza mleczanowa rozszczepia mleczan (kwas mlekowy) itd. Enzymy dzieli się na kilka typów w zależności od rodzaju reakcji, którą przyspieszają. Na przykład dehydrogenazy prowadzą do utleniania lub redukcji, hydrolazy prowadzą do rozszczepienia wiązania chemicznego (trypsyna, pepsyna - enzymy trawienne) itd.

Każdy enzym przyspiesza tylko jedną specyficzną reakcję i działa w określonych warunkach (temperatura, kwasowość podłoża). Enzym ma powinowactwo do substratu, to znaczy może działać tylko z tą substancją. Rozpoznanie „ich” substratu zapewnia apoenzym. Oznacza to, że proces enzymu można przedstawić w następujący sposób: apoenzym rozpoznaje substrat, a koenzym przyspiesza reakcję rozpoznanej substancji. Ta zasada interakcji została nazwana ligandem-receptorem lub interakcją na podstawie zasady klucza-blokady, tzn. Pojedynczy klucz pasuje do zamka, a indywidualny substrat pasuje do enzymu.

Amylaza jest wytwarzana przez trzustkę i bierze udział w rozkładaniu skrobi i glikogenu na glukozę. Amylaza jest jednym z enzymów biorących udział w trawieniu. Najwyższa zawartość amylazy jest określana w trzustce i gruczołach ślinowych.

Istnieje kilka rodzajów amylazy - α-amylaza, β-amylaza, γ-amylaza, z której najczęstsza jest definicja aktywności α-amylazy. Stężenie tego typu amylazy określa się we krwi w laboratorium.

Krew ludzka zawiera dwa rodzaje α-amylazy - typu P i S. 65% α-amylazy typu P jest obecne w moczu, a we krwi do 60% jest typu S. Α-amylaza moczu typu P w badaniach biochemicznych nazywana jest diastazą, aby uniknąć nieporozumień.

Aktywność α-amylazy w moczu jest 10 razy większa niż aktywność α-amylazy we krwi. Oznaczanie aktywności α-amylazy i diastazy stosuje się do diagnozowania zapalenia trzustki i niektórych innych chorób trzustki. W przewlekłym i podostrym zapaleniu trzustki stosuje się oznaczanie aktywności α-amylazy w soku dwunastnicy.

• aktywność diastazy moczu (amylazy)

Wzrost amylazy we krwi jest wykrywany w następujących warunkach:

• na początku ostrego zapalenia trzustki, maksimum osiąga się po 4 godzinach od początku ataku i zmniejsza się do normy o 2-6 dni od początku ataku (wzrost aktywności α-amylazy jest możliwy 8 razy)
• z zaostrzeniem przewlekłego zapalenia trzustki (aktywność α-amylazy wzrasta 3-5 razy)
• w obecności guzów lub kamieni w trzustce
• ostra infekcja wirusowa - świnka
• zatrucie alkoholem
• ciąża pozamaciczna

Kiedy podwyższa się amylazę moczu? Wzrost stężenia amylazy w moczu rozwija się w następujących przypadkach:

• w ostrym zapaleniu trzustki aktywność diastazy wzrasta 10-30 razy
• z zaostrzeniem czynności diastazy przewlekłego zapalenia trzustki wzrasta o 3-5 razy
• w zapalnych chorobach wątroby występuje umiarkowany wzrost aktywności diastazy o 1,5-2 razy
• ostre zapalenie wyrostka robaczkowego
• zapalenie pęcherzyka żółciowego
• niedrożność jelit
• zatrucie alkoholem
• krwawiące wrzody żołądkowo-jelitowe
• w leczeniu leków sulfonamidy, morfiny, diuretyków i doustnych środków antykoncepcyjnych

Wraz z rozwojem całkowitej martwicy trzustki, raka trzustki i przewlekłego zapalenia trzustki aktywność α-amylazy może nie wzrosnąć. Istnieją warunki organizmu, w których aktywność α-amylazy może się zmniejszyć. Niska aktywność diastazy moczu jest wykrywana w ciężkiej chorobie dziedzicznej - mukowiscydozie.

We krwi spadek aktywności α-amylazy jest możliwy po ataku ostrego zapalenia trzustki, z martwicą trzustki, jak również z mukowiscydozą.

Pomimo faktu, że α-amylaza jest obecna w nerkach, wątrobie i trzustce, określenie jej aktywności stosuje się głównie w diagnostyce chorób trzustki. Aby określić aktywność amylazy, krew pobierana jest z żyły, rano, na pusty żołądek lub w środkowej części porannego moczu. W przeddzień analizy należy unikać tłustych i pikantnych potraw. W ostrym ataku zapalenia trzustki krew z żyły i moczu podaje się niezależnie od pory dnia, a obecnie większość laboratoriów stosuje metody enzymatyczne do oznaczania aktywności amylazy. Ta metoda jest dość dokładna, wysoce specyficzna i zajmuje krótki czas. Struktura, rodzaje i funkcje lipazy Lipaza jest jednym z enzymów trawiennych, które biorą udział w rozkładzie tłuszczów.Aby ten enzym działał, konieczna jest obecność kwasów żółciowych i koenzymu o nazwie kolipaza. Lipaza jest wytwarzana przez różne narządy ludzkie - trzustkę, płuca i leukocyty. Największą wartością diagnostyczną jest lipaza, która jest syntetyzowana w trzustce. Dlatego oznaczanie aktywności lipazy stosuje się głównie w diagnostyce chorób trzustki.

W moczu zdrowej osoby nie ma lipazy!

Lipaza w diagnostyce chorób trzustki Aby zdiagnozować choroby trzustki, lipaza jest bardziej specyficznym testem niż amylaza, ponieważ jej aktywność pozostaje prawidłowa podczas ciąży pozamacicznej, ostrego zapalenia wyrostka robaczkowego, świnki i chorób wątroby. Dlatego w przypadku podejrzenia obecności zapalenia trzustki wskazane jest jednoczesne określenie aktywności lipazy i amylazy Wzrost aktywności lipazy w surowicy w ostrym zapaleniu trzustki jest możliwy od 2 do 50 razy w stosunku do normy. Aby zidentyfikować tylko ostre alkoholowe zapalenie trzustki, stosuje się stosunek aktywności lipazy i amylazy, a jeśli ten stosunek jest większy niż 2, to ten przypadek zapalenia trzustki jest wyraźnie pochodzenia alkoholowego. -24 godziny i pozostaje podwyższony przez 8-12 dni. Wraz z rozwojem ostrego zapalenia trzustki aktywność lipazy w surowicy może wzrosnąć wcześniej i znacznie bardziej niż aktywność amylazy. W jakich warunkach zwiększa się aktywność lipazy w surowicy: aktywność lipazy może również wzrastać w przypadku urazów, urazów, operacji, złamań i ostrej niewydolności nerek. Jednak zwiększona aktywność lipazy w tych warunkach nie jest dla nich specyficzna, dlatego nie jest stosowana w diagnostyce tych chorób. Spadek aktywności lipazy w surowicy obserwuje się w guzach o różnej lokalizacji (z wyjątkiem trzustki), usuniętej trzustce, niedożywieniu lub dziedzicznej triglicerydemii. Aby określić aktywność lipazy, krew pobierana jest z żyły rano na pusty żołądek. Poprzedniej nocy przed analizą nie należy przyjmować tłustych, pikantnych i pikantnych potraw. W razie pilnej potrzeby krew z żyły jest podawana niezależnie od pory dnia i poprzedniego przygotowania, obecnie najczęściej do oznaczania aktywności lipazy stosuje się metodę immunochemiczną lub metodę enzymatyczną. Metoda enzymatyczna jest szybsza i wymaga mniej umiejętności personelu. Dehydrogenaza mleczanowa (LDH) jest enzymem znajdującym się w cytoplazmie komórek nerek, serca, wątroby, mięśni, śledziony, trzustki. Koenzym LDH to jony cynkowe i nikotynamidoadeninowe (NAD). LDH bierze udział w metabolizmie glukozy, katalizując przemianę mleczanu (kwasu mlekowego) w pirogronian (kwas pirogronowy). W surowicy krwi znajduje się pięć izoform tego enzymu: LDG1 i LDG2 są izoformami pochodzenia sercowego, to znaczy występują głównie w sercu. LDG3, LDG4 i LDG5 są pochodzenia wątrobowego.

W diagnostyce różnych chorób określenie aktywności izoform LDH ma większą wartość informacyjną. Na przykład w zawale mięśnia sercowego obserwuje się znaczny wzrost LDH1. W celu laboratoryjnego potwierdzenia zawału mięśnia sercowego określa się stosunek LDH1 / LDH2, a jeśli ten stosunek jest większy niż 1, osoba ma zawał mięśnia sercowego. Jednak takie testy nie są powszechnie stosowane ze względu na ich wysoki koszt i złożoność. Zazwyczaj przeprowadza się oznaczenie całkowitej aktywności LDH, która jest sumą całkowitej aktywności wszystkich izoform LDH.

LDH w diagnostyce zawału mięśnia sercowego

Rozważ wartość diagnostyczną określenia całkowitej aktywności LDH. Oznaczanie aktywności LDH stosuje się do późnego rozpoznania zawału mięśnia sercowego, ponieważ wzrost jego aktywności rozwija się 12-24 godziny po ataku i może być utrzymany na wysokim poziomie do 10-12 dni. Jest to bardzo ważna okoliczność podczas badania pacjentów przyjętych do szpitala po ataku. Jeśli wzrost aktywności LDH jest nieistotny, oznacza to, że mamy do czynienia z zawałem małej ogniskowej, jeżeli przeciwnie, wzrost aktywności jest długi, to jest to kwestia rozległego zawału.W przypadku pacjentów z dławicą aktywność LDH zwiększa się w pierwszych 2-3 dniach po ataku.

LDH w diagnostyce zapalenia wątroby

Aktywność całkowitego LDH może wzrosnąć w ostrym zapaleniu wątroby (ze względu na wzrost aktywności LDH4 i LDH5). Aktywność LDH w surowicy wzrasta w pierwszych tygodniach okresu żółtaczki, to znaczy w pierwszych 10 dniach. Norma LDH u zdrowych ludzi:

Możliwy wzrost aktywności LDH u osób zdrowych (fizjologicznych) po wysiłku fizycznym, podczas ciąży i po wypiciu alkoholu. Kofeina, insulina, aspiryna, acebutolol, cefalosporyny, heparyna, interferon, penicylina, sulfonamidy powodują również zwiększenie aktywności LDH. Dlatego podczas przyjmowania tych leków należy wziąć pod uwagę możliwość zwiększonej aktywności LDH, co nie wskazuje na obecność procesów patologicznych w organizmie.

Ogólnie, wzrost LDH w surowicy można wykryć w następujących stanach patologicznych:

• zawał mięśnia sercowego
• ostre zapalenie wątroby (wirusowe, toksyczne)
• marskość wątroby
• raki o różnej lokalizacji (potworniaki, dysgerminomy jajników)
• urazy mięśni (przerwy, złamania itp.)
• ostre zapalenie trzustki
• patologia nerek (odmiedniczkowe zapalenie nerek, zapalenie kłębuszków nerkowych)
• niedokrwistość hemolityczna, niedobór witaminy B12 i niedokrwistość z niedoboru kwasu foliowego
• białaczka

LDH może mieć zmniejszoną aktywność na tle mocznicy (wzrost stężenia mocznika). Aby określić aktywność LDH, krew pobierana jest z żyły rano na pusty żołądek. Nie ma określonej diety ani ograniczeń przed podjęciem testu. LDH jest obecny w erytrocytach, dlatego surowica do badania musi być świeża, bez śladu hemolizy. Obecnie aktywność LDH jest najczęściej określana metodą enzymatyczną, która jest niezawodna, specyficzna i wystarczająco szybka. Aminotransferaza alaninowa (ALT, AlAT) jest enzymem związanym z aminotransferazami (transaminazami), to jest przenoszącym przeniesienie aminokwasów z jednej cząsteczki biologicznej na drugą. Ponieważ nazwa enzymu zawiera aminokwas alaninę, oznacza to, że enzym ten zawiera aminokwas alaninę. Koenzym AST to witamina B6. ALT jest syntetyzowana w komórkach, więc jego aktywność we krwi zwykle nie jest wysoka. Jest głównie syntetyzowany w komórkach wątroby, ale także obecny w komórkach nerek, serca, mięśni i trzustki.